Протеини - азотсъдържащи органични високомолекулни съединения, съставени от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. С други думи протеини - са полимери, чиито мономери са аминокиселини.
Протеините са изградени от стотици или хиляди аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Разнообразие от естествено срещащи се протеини, зависи от специфичния състав на аминокиселина, аминокиселинни остатъци и количеството на ред техни комбинации.
Общи характеристики на аминокиселините.
Всичко в природата се разкрива около 300 аминокиселини. Чрез възможността да бъде част от протеин аминокиселини са:
1) протеиногенни (протеин - протеин; генезис - даване, раждане). Количеството на протеин, или протеиногенни аминокиселини е относително малък: в живите организми, има 20 основни протеиногенни аминокиселини. В допълнение към намерени в протеини стандартните 20 аминокиселини, и модифицирани аминокиселини, които са производни на общи аминокиселини.
2) не-протеиногенни (протеин в състава не са включени); са α, β и γ.
Всички протеин аминокиселини са α-аминокиселини с обща структурна характеристика характеристика: присъствието на Карбоксилните групи и амино свързани към въглеродния атом в α-позиция.
В допълнение към карбоксилните и аминогрупите на всяка аминокиселина е радикал, който варира при различните аминокиселини на структурата, електрически заряд и разтворимостта.
Класификация на протеиногенни аминокиселини.
Има няколко класификации на протеиногенни аминокиселини в една-Nova, които са предвидени различни критерии. Помислете само някои от тях:
1) Класификация на електрохимично естеството на радикал (R):
а) неполярни аминокиселини (8 от тях) - хидрофобен (водонеразтворими): аланин (Ala); валин (вал); левцин (Leu); изолевцин (Не); пролин (Pro); фенил-Ning (сешоар); триптофан (три); метионин (Met);
б) полярен амино киселини (12) - се разтваря във вода; те са разделени от своя страна в:
- незаредени (7): глицин (Gly); серин (Ser); треонин (Thr); цис-теин (цис); тирозин (Туг); аспарагин (Asp); глутамин (Gin);
- отрицателно зареден (2): аспарагинова киселина (Asp); Glu-taminovaya киселина (Glu);
- положително заредени (им 3): лизин (Lys); хистидин (GIS); Argi-Ning (аргументи).
2) Класификация със способността да бъдат синтезирани при хора и животни:
а) основен (не може да се синтезира в тялото, следователно трябва да произхождат от храна, тяхното 8): валин, левцин, изолевцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);
б) взаимозаменяеми (синтезиран в организма) - 12.
Биологичната роля на аминокиселини.
Освен факта, че аминокиселините са градивните елементи на протеини, те се използват в живите организми за синтез на различни вещества. Различни аминокиселини (както и протеиногенни непротеиногенна) са прекурсори на пептиди, азотни основи, хормони, витамини, то-romediatorov, алкалоиди и други основни съединения. Така, например, от триптофан синтезира витамин РР (ниацин) и серотонин, тирозин - важни хормони като адреналин, норадреналин, тироксин. От аминокиселината валин образува витамин В3 (пантотенова киселина). аминокиселината пролин е съединение, което предпазва живи клетки от много стрес (включително оксидативен).
Нива на организация на молекулите на протеин (протеин структура).
Има 4 основни нива на организация на протеинови молекули:
Първичната структура на протеин е полипептидна верига, състояща се от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки:
Връзката на пептид се характеризира със следните свойства:
1) О и Н атоми на пептидната връзка са transorientatsiyu;
2) четири пептидни връзки атома лежат в една равнина, т.е. успоредностмежду характеристика за пептидна връзка;
3) пептидна връзка в протеинова молекула показва кето-енол тавтомеризация;
4) дължината на съдържанието на C-N-връзка от 0.13 пМ и има междинна стойност между дължината на двойна ковалентна връзка (0.12 пМ) и единична ковалентна връзка (0.15 пМ), от което следва, че въртенето около ос C-N възпрепятствано;
5) пептидна връзка е по-силен от обикновените ковалентна защото тя е три-четвърти (поради преразпределението на електронната плътност).
За всяка отделна протеинова последователност на аминокиселини в полипептидната верига е уникална. Тя е генетично обусловена и от своя страна определя организацията на по-високи нива на протеина.
Вторичната структура на протеин е метод за полагане на полипептидна верига в подреден вид поради системата на водородни връзки. полипептидната верига, спонтанно се свиват и става по-енергично благоприятна форма. Вторичната структура на протеини има два основни типа:
1) α-спирала (обикновено pravozakruchennaya); стабилизиране на кислород между карбонилната група и амино водород.
Между Н и О водородна връзка е образувана. Тя е слаба, но тъй като много от тези връзки, тази стабилна структура. Всеки пептид група участва в образуването на 2-водородни връзки.
Хидрофилни радикали R са извън и хидрофобните радикали R1 са във вътрешността на спиралата (скрит навътре от разтворител).
2) β - нагънат слой. При образуването на тази структура повече полипептидни вериги, без прегъване в α-спирала, свързани чрез междуверижни водородни връзки. Например, такава структура има бета-кератини (включени в коприна). Р-нагъната структура е образувана между съседните полипептидни вериги. Чрез взаимодействие sverhvtorichnaya структура (навити бобина) може да се образува между вторични структури. Например, суперкойлд α-спирала се намира в влакнести протеини.
Третичната структура на протеини е глобули и характеристика за глобуларни протеини. В третичен ниво, има активна организация на центъра и протеинът става функционална активност.
Комуникация, стабилизиране третичната структура:
1) дисулфид (цистеин настъпва между радикали; тази връзка издръжлив, но може да бъде лесно възстановен);
2) йон (образуван между заредени амино радикали);
3) водород (настъпва между радикали полярни аминокиселини);
4) изопептидна (образувана между карбоксилната и амино радикали);
5) с хидрофобно взаимодействие (между хидрофобната аминокиселина).
Ние глобули полярни радикали в хидратирано състояние са от външната страна, в хидрофобните радикали.
В глобули често изолирани домейни - частите на полипептидната верига, която независимо от други части на една и съща верига образуват структура много като глобуларен протеин.
На четвъртичната структура е характерен само за олигомерни протеини (протеини олигомерни - протеини, състоящи се от няколко полипептидни вериги).
Протомер - полипептидна верига, съставена от олигомерен протеин. На четвъртичната структура - характерен режим на метода на олигомерни протеинови протомери. Активното центъра възниква при комбиниране на протомери. Например, хемоглобин има кватернерна структура - кръвен протеин, съдържащ се в еритроцитите (пренася кислород).
Свързани статии