РЕСПИРАТОРНИ Ензими - ензими, които участват в предаването на електрони от органичен субстрат на кислород; Те са съществен елемент от процеси за превръщане на енергия в биологични системи; количество на активност на някои от тези ензими в кръвния серум осигурява допълнителна диагностичен тест за редица заболявания. D. е. Те са сред най-голяма респираторни пигменти (см.).
В зависимост от химичното вещество. природни кофактори D. F. или простетични групи D. е. Той е разделен на три основни класа: 1) piridinzavisimye дехидрогеназа (см), които са коензими NAD или НАДФ (виж Коензимите); .. 2) флавин дехидрогеназа, съдържащ като протезна група флавин мононуклеотид (FMN) или FAD (виж флавопротеини) .; 3) цитохроми (см.), Простетични групи, които са ferroprotoporphyrin.
Това е D.. представлява сложна система многокомпонентен мембрана наречен дихателната верига.
Сред пиридин-зависима дехидрогеназата отнася свързване. 150 ензими, които катализират възстановяване NAD и NADP различни органични основи (вж. Биологичното окисляване). По този начин е налице прехвърляне на един водороден атом под формата на хидридни йони (Н -) в позиция 4 на пиридинов пръстен порфирин. Друг водороден атом се разцепва от молекулата на субстрат в протон (Н +). Когато редукцията ензимна на пиридин, за разлика от конвенционалните химичното вещество. възстановяване на водородния атом присъединяване протича стереоспецифично, т. е. с една определена страна на пиридиновия пръстен. На окислени пиридинови нуклеотиди са в спектъра на интензивна абсорбция ивица при 260 нм. В тяхното възстановяване максимална абсорбция при 340 нм и намалява интензивността на лентата при 260 нм. Това свойство на NAD (P) зависими дехидрогенази е в основата на много методи за количествено тяхната дейност (вж. Дехидрогеназа).
NAD-зависими дехидрогенази, които преобладават в процесите на дишане, свързани с прехвърлянето на електрони от органични основи на кислород и акумулиране на енергия и NADP-зависима дехидрогеназа играят значителна роля в реакциите за намаляване на биосинтеза. Съответно, NAD и NADP различават в тяхната субклетъчна локализация: NAD фокусира Ch. Пр. в митохондриите, а повечето от NADP е извън митохондриите. Пиридин-зависими дехидрогенази, като правило, са слабо свързани към мембраните и лесно солюбилизират (вж. За разтваряне).
Флавин дехидрогеназа (има прибл. 30) извършва прехвърлянето на електрони от намалена NAD, NADP и някои други органични субстрати за цитохром система. Това прехвърляне се извършва обикновено междинен вектор, способен да служи като акцептори за флавопротеини, например, убихинон. Възстановени флавопротеини (см.) Лесно се окисляват и редица изкуствено електрони (фепицианид, феназинметосулфат и т.н.). Някои ензими (флавин алдехид оксидаза, ксантин оксидаза) може директно възстановяване на молекулярен кислород до образуване на Н 2О 2. Поради FMN и FAD като окислено състояние линия на абсорбция при 450 нм, флавопротеини боядисани жълто, така че те са наречени G. Warburg, жълти ензими.
Flavinnukleotidov активната част е пръстен izoalloksazinovoe рибофлавин А към азотни атома бодното може да се присъедини два водородни атоми с подходящи прегрупиране на двойните връзки. Когато възстановяването flavinnukleotidov спектър изчезва в тяхната абсорбционна ивица при 450 нм. Флавопротеини обикновено приема двойка електрони от окислен субстрат, а не едновременно в две стъпки, за да се образуват свободни радикали междинните semirecovery форми (flavosemihinony), които могат да бъдат открити от EPR - (. См) електронен парамагнитен резонанс. При взаимодействие с два електронни акцептори (хинони) флавин D. е. може да се възстанови им един електрон (NAD • H-дехидрогеназа; KF 1.6.99.3) или два електрона (митохондриална NADP • H-дехидрогеназа; KF 1.6.99.2) механизъм Yamazaki (J. Yamazaki). Ксантиноксидаза (ЕО 1.2.3.2), може да обедини двете едно- и възстановяване на два електрона.
Много от флавин D. е. са сложни олигомерни форми, които се състоят от няколко протеинови субединици и да съдържат, освен flavinnukleotidov също метални атоми (nonheme желязо, молибден), участващи заедно с FMN и FAD в прехвърлянето на електрони през флавопротеини. Някои флавин D. е. напр. NAD • Н и митохондриалната сукцинат дехидрогеназа, NADPH дехидрогеназа • H-микрозоми са здраво свързани към мембрани. В ON • H-degidrogenazngo част на митохондриалната респираторна верига е локализиран една от претенции свързване между дишане и фосфорилиране (см.).
Прехвърлянето на електрони от флавопротеини на молекулярен кислород с помощта на цитохром система - хем-съдържащи протеини с характерни абсорбционни спектри на оксидирани и намалени държави. Цитохром оксидаза (ЕО 1.9.3.1; цитохром а + A3) в митохондриите и цитохром Р-450 в цитоплазмените мембрани (микрозоми) са терминал D. е. директно взаимодействие с кислород. Цитохроми б, С1 и в митохондриите и микрозоми цитохром b5 функция като междинни носители. Цитохром С лесно разтваря, докато останалата част от тези цитохроми са плътно свързан към мембраните.
Хема групи на всички цитохроми съставляващи дихателната верига, не могат директно да комуникират един с друг, и въпросът как се случва електронен трансфер между молекулите на цитохроми не са напълно изяснени. Един възможен механизъм на този трансфер е прехвърлянето на електрони за протеиновата част на цитохроми поради припокриване пи-електронна облак от ароматни аминокиселинни остатъци. В допълнение, електронен трансфер между хем групи, присъстващи на определено разстояние един от друг, може да се извършва в зависимост от вида на тунелни възли.
Важно свойство на цитохроми като D. е. е способността на някои аминокиселинни остатъци (често хистидин и тирозин) протеин част на молекулата да промени стойността на неговото рКа (константа на асоциация с протони) при смяна на електронен състоянието на хема. Поради това окисление и хем разтваряне може да доведе до протони на освобождаване или абсорбция апоензим на сайтове, които могат да бъдат пространствено отстраняват от хема. По този начин. Цитохроми са способни да действат като вектори на протоните в мембраната и да участват в създаването на градиент трансмембранен протон (вж. Балансира мембрана, биологични мембрани). Това е най-ясно е показано на цитохром Ь Slater (ES Slater) и Klingenberg (М. Klingenberg). В съответствие с теоретичния hemoosmoticheskoy (В. P. Skulachev) образуване на прехвърлянето на електрони на протонната верига градиент дихателните е предпоставка за конюгиране с респираторно фосфорилиране. Има две интерфейсни точки на сегмента на цитохром на дихателната верига: комплекс б-С1 и цитохром оксидаза област.
Цитохром оксидаза - Терминал D. е. митохондрии - има сложна структура. Тя съдържа 6 субединици с молекулно. тегло (маса) на 5300-36 000 дветесубединици представляват очевидно, цитохром с, а останалите четири принадлежат към А3 цитохром. В преноса на електрони на кислород включва, в допълнение към хем групи, също се съдържат в цитохром оксидаза медни атоми, които променят валентността, чрез реакция с кислород може да се открие чрез EPR.
Цитохром свързана с въглероден монооксид и цианид, които са R. О. дишане инхибитори. В първия етап на взаимодействието на цитохром оксидаза с кислород комплекс цитохром оксидаза - O2, т.нар. кислород форма на цитохром оксидаза. Освен това, системата за регенериране на кислород от двата комплекси в кооперативно взаимодействие, всеки от които съдържа хем група и мед и е в състояние на прехвърляне две електрон.
Цитохром Р-450, терминал Д. е. микрозомален хидроксилиращо система получил името си, тъй като те се образува сравнително стабилен комплекс на СО с, като необичайно за хемопротеини максимум при 450 нм. Един от най-интересните характеристики на цитохром Р-450 е да се промени оптичните си свойства, когато в комплекс с различни неполярни субстрати, подложени на хидроксилиране в микрозоми. Повечето субстрати причинява увеличаване на абсорбцията при 385-395 нм и намаляване на абсорбцията при 420 нм (т.нар. Първи тип спектрална смяна). EPR е показано, че образуването на първия вид на комплекс железен атом на хема групата на цитохром Р-450 отива от ниско въртене в състояние на висок спин.
Асоциирана с субстрат редуцираната форма на цитохром Р-450 се добавя кислород до образуване на троен комплекс: субстрат - понижено цитохром Р-450 - О2. O2 молекула в този комплекс е частично възстановен, се превръща в активирана форма, способна да хидроксилиране на субстрата. механизъм активиране е очевидно, че молекулата на О2. като два електрона, то се подлага на хетеро литична разцепване т. на. че един кислороден атом е отделен от 8 електроните в формата на хидроксилни йони, а другият с шест електрони, имащи структурата на атомен кислород се въвежда в gidroksiliruemy субстрат.
Практиката на клин, активността на някои D. е. (Дехидрогенази и др.) Осигурява допълнителна диагностичен тест за редица заболявания (вж. Дехидрогеназа). Глюкоза оксидаза (глюкоза дехидрогеназа) се използва за определяне на кръвните нива на глюкоза в урината (вж. Gorodetsky методи).
ЛИТЕРАТУРА: Archakov AI Mikros-мал окисление, М. 1975. док;. Lehninger A. Митохондриите, транс. от английски език. М. 1966; P MITSUBISHI н BA и L о-г и н о в а LN Алтернативни начини за биологично окисляване, М. 1973; Аз съм втори Т и АА преобразуване на енергия в митохондриите, М. 1973; Биологични окисления, изд. Т. P. Singer, N. Y. 1968.
Свързани статии