Чрез високомолекулни съединения (ВМС) е широк клас от материали, основната характеристика на който е с високо молекулно тегло и голям молекулен размер. Молекулната маса по-голяма от 10 000 USD и често до няколко милиона, и разтвор на 10 ~ размер на частиците от 5-10 # 713; 8 m.
ВМС свойства зависят не само от химичния им състав, но и от размера и формата на макромолекулите.
Високомолекулни съединения молекулни са:
1.Prirodnye - естествен каучук, естествен смола. целулоза, нишесте, агар-агар, пектинови вещества, протеини;
2.Iskusstvennye - Natural Navy, подложени на химическа обработка. В големи количества, те могат да бъдат под формата на целулозни производни - нитроцелулоза, целулозен ацетат, вискоза. Сред тях са изкуствена кожа, nitrovarnishes, бездимен барут, изкуствена коприна, устойчив на пламък филм;
3.Sinteticheskie IUD - те са синтезирани от съединения с ниско молекулно тегло (мономери), - различни видове синтетични гуми, синтетични влакна, пластмаси, филми, покрития.
Така ВМУ се получава 3 начина:
1.vydeleniem на организми или техните метаболитни продукти;
2.chastichnoy обработка на природен СРА;
3.polnym синтез като се излиза от съединения с ниско молекулно тегло.
Съставът на макромолекулите ВМС съдържа стотици или хиляди атоми. Атоми или групи могат да бъдат подредени в макромолекулата:
1. В под формата на дълга верига - линеен ВМС
например, целулоза, нишесте
A, B, C - мономери; целулоза верига съдържа от 100 до 700 индивидуални единици - глюкозни остатъци С6 H10 O5. взаимосвързани първични валентните връзки.
2. дълга верига разклонение на - разклонен ВМС:
3. В триизмерна мрежа, състояща се от сегменти на веригата на структура - зашити ВМС:
например фенолна смола.
ВМС Механични свойства са комбинация от свойства на твърди вещества и течности. Те са трайни; в състояние на силно еластична деформация; изготвен в дълги тънки нишки; подуване на нискомолекулни течности. ВМУ разтвори, способни да образуват системи, междинни между твърди и течни състояния, така наречените, желета. IUDs са способни да образуват влакна, филми; ВМУ разтвори се характеризират с висок вискозитет.
Според неговите свойства приличат ВМС решения колоидни системи. Ето защо до 60 години на миналия век, решенията на ВМС се смята за една от системите за качество колоидни. Като се има предвид тяхната висока стабилност агрегатно поради активен разтворител чрез взаимодействие на ВМУ, техните лиофилни колоиди, посочени в случай на водни разтвори - хидрофилни колоиди. В момента еднозначно признава, че спиралата золи решения не са, тъй като Те представляват единична фаза (хомогенни или хомогенни) истинските разтвори, в които разтвореното вещество се диспергира в разтворител, под формата на твърди или течни частици, и под формата на молекули или йони. BMC разтвори са неразличими от разтвори на нискомолекулни съединения, но поради големия размер на техните молекули на някои свойства, подобни золове.
Процесът на разтваряне настъпва спонтанно ВМУ, но тези решения се наричат истински разтвори на високомолекулни съединения. ВМУ решения представляват молекулни дисперсии - разтворено вещество в тях е под формата на гъвкава структура макромолекула верига. Решения IUD - хомогенна еднофазна система, способна да поддържа концентрация и молекулно общата стабилност за неопределено време.
Всички процеси в разтвори ВМУ, свързани с промени в температурата, концентрацията и налягане, се появяват обратимо. Ако, например, в процес на коагулация в разтвори на lyophobic колоиди - необратим процес, решенията на ВМС - това е обратим.
Решения макромолекулни съединения са истински решения имат някои прилики с разтвори на lyophobic колоиди:
1.gigantsky размер на макромолекулата;
2.svoeobraznoe топлинна движение на Брауновото като;
3. Липса на способността на диализа;
4.slabo изразява чрез молекулярни и кинетични свойства;
5.razmyty Tyndall конус.
От естествен ВМУ обширни и жизненоважни групи са протеини, или протеини. Те играят основна роля във всички жизнени процеси и са в основата на която всички отделни клетки и на целия организъм.
Химичната природа на протеини е много сложна. Известно е, че макромолекула протеин е изграден от остатъци # 945;-аминокиселини, свързани заедно чрез пептидни връзки:
Пример молекула верига протеин:
R1. R2. R3 - странични групи на аминокиселинни остатъци.
Поради факта, че част от протеиновата молекула съдържа остатъците от около 20 аминокиселини, броят на възможните комбинации от тях е изключително висока.
Има прости и сложни протеини:
Обикновено протеини се състоят само от аминокиселинни остатъци, и включват, например, глиадин, албумин, желатин и други. Така че, за мляко албумин с молекулно тегло от около 17 000 долара характеризиращ се с броя на не по-малко от 150 единици, и за яйчен протеин с молекулно тегло приблизително 43 000 долара - 400. По този начин, съставът на протеини са сложни полипептиди структурно и - високи полимери.
Комплекс протеини - се състои от протеини . # 945 - аминокиселини, свързани с остатъците от полизахариди, фосфорна киселина, метални катиони, и т.н. Те включват:
1.gemoglobin съдържащ zhelezoporfirinovy комплекс;
2.glikoproteidy, състоящ се от въглехидратни молекули;
3.lipoproteidy - протеинов комплекс с мазнини и стероиди;
4.nikleoproteidy, състояща се от протеинови молекули и нуклеинови киселини (нуклеиновите киселини включват остатъци на фосфорна киселина, захарид, пуринови и пиримидинови бази (РНК, ДНК)).
Както се вижда от многобройни изследвания, всички протеини могат да бъдат разделени на две основни групи: влакнести и сферични. Фибриларни - имат формата на дълги влакна или нишки, обикновено свързани помежду си (от латински fibrilla - фибрил). Те включват колаген и еластин - протеини на хрущял и кост, кератин - протеин от животински рога, коса и мускулите. В организма, те изпълняват предимно механични функции. Въпреки това, мускулна свива протеин - миозин има определена биологична активност, като ензима. Фибриларни протеини при стайна температура, неразтворим във вода, но набъбват в него.
Кълбовидните протеини са най-вече в биологични течности - кръв, лимфа, цитоплазмата на клетки, и т.н. Те се състоят от макромолекули, сферична, елипсовидна форма (от латински - globula - топка). Те обикновено са възложени важни биологични функции в клетка, тъкан, организъм, свързани с основните жизнените процеси (метаболизъм, хранене, и т.н.). Те включват албумин и глобулин яйчен белтък, мляко, серум и др.
Протеинови макромолекули включват в състава си значително количество полярен (хидрофилен) радикал, характеризиращ се с висока водна активност -. [-СООН], [-NH2], [-CO-NH-], и т.н. Във връзка с този протеин са сред веществата vysokogidrofilnyh органични колоиди.
Наличието на аминокиселините, които съставят протеини, две полярни групи - основни и киселинни NH2 - СООН - споменатите протеини амфотерни свойства. Протеините не са просто електролити и електролити, амфолити. Това означава, че във водни разтвори на макромолекули могат да се разпадат в две посоки, и като киселина, т.е. с отстраняване на свободни водородни йони с уравнението:
И като база, т.е. с елиминиране на хидроксилни йони:
Ако протеини се разтваря в чиста вода, зол повечето от тях проявяват киселинен характер, което показва, че разпространението на киселина дисоциация на повечето протеини от основните. Има и протеини, например, глобин, което във воден разтвор разкрива преобладаването на основния тип дисоциация. Трябва да се отбележи, че и двете кисели и основни свойства на белтъчни макромолекули, изразени в много малка, тъй като само протеинови вещества са слаби електролити.
Гигантски молекули и протеини асоцииране продукти от тях притежават способността лесно да се презареждат, което се постига чрез промяна на реакционната среда. Чрез промяна на рН на средата, е възможно да се създадат условия, при които общият размер на разходите на белтъчна молекула, ще бъде нула. Това състояние се нарича изоелектрично. и стойността на рН, при което системата е в изоелектричната състояние се нарича изоелектричната точка (PI).
В изоелектричната състоянието на свойствата на разтвора на протеин се променя рязко: те имат ниска разтворимост, най-ниската вискозитет, който е свързан с промяната на формата на макромолекулата, и степента на хидратация. При рН близо до изоелектричната точка, на противоположно заредени групи [-NH3 +] и [-SOO ~] привлечени един към друг и преждата се усукват в спирала. Прехвърляне на рН от р! Като заредени групи отблъскват взаимно и веригата се изправи (Фигура 21)
Позицията на различните протеини р! Варира в широк диапазон (рН 4 до 12). Това е така, защото групата способността [-СООН] за премахване на Н + йон горе този йон свързване капацитет в групата [-NH2]. В момента обичайно да изразят изоелектрична точка в концентрация експонентата на водороден йон - рН (Таблица 26).
Фигура 21. Формата на отделни участъци от веригата на макромолекулата
протеин при различни стойности на рН.
Изоелектричната точка на някои протеини
Свързани статии