В основата на всеки протеин е полипептид верига. Тя не е просто удължен в пространството, и се организира в триизмерна структура. Следователно, не е концепцията на 4 нива на пространствена организация на протеин, а именно - първична, вторична, третична и четвъртична структура на протеиновите молекули.
Основната структура на протеина - фрагменти аминокиселинни здраво (и през целия период на съществуване на протеина), свързани чрез пептидни връзки. Налице е полуживот на протеинови молекули - за по-голямата част от протеини от около 2 седмици. Ако е имало прекъсване на най-малко една пептидна връзка е образувана от различен протеин.
Вторична структура - е пространствено подреждане на пръта на полипептидната верига. Има три основни типа вторична структура:
1) алфа-спирала - има определени характеристики: ширина, разстояние между две навивки на спиралата. За протеини характеристика pravozakruchennaya спирала. В тази спирала намотки 10 имат 36 аминокиселинни остатъци. Всички пептиди подредени в спирала, тази спирала е точно същото. Алфа спирала е фиксиран чрез водородни връзки между NH-групи на един ред намотка и С = О групи, съседен ред. Тези водородни връзки са разположени паралелно на оста на спирала и се повтарят, така здраво държи спирална структура. Освен това, поддържа няколко напрегната състояние (като притискателна пружина).
Бета-кратно структура - или нагънат лист структура. Също така, определена от водородни връзки между С = О и NH-групите. Улавя две порции полипептидната верига. Тези вериги могат да бъдат успоредни или паралелни. Ако се образуват такива връзки в рамките на един пептид, те винаги антипаралелни, и ако между различните полипептиди, които са успоредни.
3) неравномерен Структура - тип вторична структура, където подреждането на различните части на полипептидната верига с един спрямо друг не редовен (константа) знак, обаче неправилна структура може да има различна конформация.
Това триизмерната структура на полипептидната верига - специалната връзка между тях в пространството на спиралата, сгънат и неправилни участъци на полипептидната верига. Различни протеин третична структура е различна. При образуване на третичната структура включва дисулфидни връзки и всички видове слаби връзки.
Има два основни типа на третична структура:
1) протеини фибриларни (например, колаген, еластин) молекули от които имат продълговата форма и обикновено се образува фиброзна тъкан структура, третична структура, представена с или тройна спирала алфа (например, колаген) или бета-листова структура.
2) В глобуларни протеини. молекулите от които са под формата на сфера или елипса (Латинско име: GLOBULA - топка), има комбинация от трите вида структури: винаги има неравномерни петна, има структура бета-лист и алфа-спирала.
Обикновено, в глобуларни протеини, хидрофобни региони на молекулата са в дълбочината на молекулата. Обединената хидрофобните радикали образуват хидрофобни клъстери (центрове). Образуването на хидрофобни молекули клъстер сили съответно вкара в пространството. Обикновено в кълбовидни протеин молекула е повече хидрофобни молекули клъстери в дълбочина. Това е проява на двойствеността на свойствата на протеиновата молекула: на молекула на повърхността - хидрофилни групи, така че молекулата като цяло - хидрофилен и в дълбочината на молекулата - скрити хидрофобните радикали.
Намерено не всички протеини, а само тези, които се състоят от две или повече полипептидни вериги. Всяка верига на молекулата наречен субединица (или протомер). Следователно, протеини, имащи кватернерна структура, наречени олигомерни протеини. Структурата на протеиновата молекула може да включва същите или различни субединици. Например, "А" хемоглобин молекула се състои от две субединици от същия тип и две субединици на друг вид, т.е. тетрамер. Фиксирана кватернерна структура на протеини всички видове слаби връзки, а понякога дори чрез дисулфидни връзки.
Конфигурация и конформация протеинови молекули
От всичко това може да се заключи, че пространствената организация на протеини е много сложно. В химията, има концепция - пространствена конфигурация - фиксира неподвижно ковалентни връзки взаимно пространствено подреждане на части на молекулата (например, принадлежащо към серия от L-стереоизомери или D-серия).
За протеини също се използва понятието структура на молекулата протеин - определен, но не замразени, не позиционната връзка между части на молекулата. Тъй като конформацията на протеиновата молекула, образувана с участието на слаби видове връзки, е подвижен (способни промяна) и протеин може да променя своята структура. В зависимост от молекулата на условията на околната среда може да съществува в различни структурни състояния, които лесно се превръщат в един от друг. Енергично благоприятно за реалните условия са само една или повече структурни състояния, между които има баланс. Конфармационните преходи от едно състояние в друго, да осигурят функционирането на самата белтъчна молекула. Този обратими конформационни промени (открити в тялото, например по време на нервни импулси, когато транспортирането на кислород от хемоглобин). При смяна на конформацията на слабите звена унищожени, както и нови връзки се формират от слаб тип.
протеин взаимодействие с всяко вещество, понякога води до свързващите молекули на веществото на протеиновата молекула. Това явление е известно като "сорбция" (свързване). Обръщане на процеса - освобождаването на друга молекула на протеин се нарича "източване".
Ако всяка двойка процес молекули адсорбция доминира десорбция, то тогава е специфичната адсорбция, и вещество, което се абсорбира се нарича "лиганд".
1) лиганд-протеин ензим - субстрат.
2) trasportnaya лиганд протеин - транспортирания вещество.
3) Лиганд антитела (имуноглобулин) - антиген.
4) Лиганд невротрансмитер или хормон рецептор - хормон или невротрансмитери.
Протеинът може да променя своята структура, не само във взаимодействието с лиганда, но също така и в резултат на всяко химично взаимодействие. Един пример на такова взаимодействие може да се присъедини към остатък на фосфорна киселина.
В природата протеини имат няколко структурни състояния термодинамично благоприятни. Това естествено състояние (естествено). Natura (шир.) - природата.
Нативния протеин молекули
Native - е уникален набор от физически, химически, физически, химически и биологични свойства на молекулата на белтъка, който принадлежи към нея, когато молекула протеин в естествен, природен (роден) състояние.
Например: окото на обектива протеин - кристалин - има само висока степен на прозрачност в естествено състояние).
За отбелязване на процеса, чрез който свойствата на естествения протеин, са загубени, използването на термина денатуриране.
Денатурация - този протеин лишаване природни, естествени свойства, придружено от разрушаване на кватернерна (ако е), третичен а понякога и вторичната структура на молекулата на протеин, което води до разрушаване на дисулфидни връзки и слаби видове, участващи в образуването на тези структури. Първичната структура се запазва, тъй като е образуван от силни ковалентни връзки. Унищожаването на първичната структура може да се получи само в резултат на хидролиза на протеиновата молекула удължено кипене в разтвор на киселина или основа.
Фактори, причиняващи протеин денатурация
Фактори, които причиняват денатуриране на протеина могат да се разделят физически и химически.
1. Високите температури. За различни протеини, характерни за различни чувствителност към топлина. Част от протеина се подлага на денатурация, дори при 40-50 ° С Тези протеини са посочени термолабилни. Други протеини, денатурирани при много по-високи температури, те са термично стабилни.
2. Ултравиолетовата радиация
3. рентгенов и радиационното излагане
5. механични въздействия (например, вибрации).
1. концентрира киселини и основи. Например, трихлороцетна киселина (органичен), азотна киселина (неорганичен).
2. тежки метални соли (например, CuSO4).
3. органични разтворители (етанол, ацетон)
4. Растителни алкалоиди.
5. карбамид във високи концентрации
5. Други вещества, които могат да нарушат слаби типове връзки в протеиновите молекули.
Въздействието на денатуриране фактори, използвани за стерилизиране на оборудване и инструменти, както и антисептици.
В епруветка (ин витро) често е - необратим процес. Ако денатуриран протеин се поставя в условия, подобни на нативен, може да ренатурират, но много бавно, и това явление не е всички протеини.
Ин виво, в тялото, може да бъде бързо ренатурация. Това е свързано с развитието ин виво на специфични протеини, които "разпознават" денатуриран протеин структура се присъедини към него от слаба типове връзки и създаване на оптимални условия за ренатурация. Такива специфични протеини, известни като "протеини на топлинния шок" или "стрес протеини".
Има няколко семейства на тези протеини, те се различават по тяхното молекулно тегло.
Например, известен протеин HSP 70 - heatshock протеин маса 70 Ша.
Тези протеини съществуват във всички клетки на тялото. Те също така служи като транспортирането на полипептидни вериги през биологични мембрани и са включени в образуването на третична и четвъртична структура на протеиновите молекули. Тези функции са посочени като стресови протеини шаперон. Когато различни видове стрес се индуцират синтезата на протеини: при прегряване тялото (40-44 ° С), вирусни заболявания, отравяния със соли на тежки метали, етанол и други.
топлинен шок протеин молекула се състои от две компактни глобули свързани към свободния верига:
Различни протеини на топлинния шок имат общ план на строителство. Всички те съдържат домейни за контакт.
Различни протеини с различни функции могат да съдържат същите области. Например, различни калциеви-свързващи протеини са еднакви за всички тях домейн отговорен за свързване с Са +2.
Ролята на домейн структура е, че предоставя чудесна възможност протеин да изпълнява функциите си поради една единствена изместване домейн във връзка с друг. Много свързват две области - най структурно слаби в молекула на протеин. Той е тук, че най-често се случва на хидролиза връзки и протеинът е унищожена.
Свързани статии