Ензими (Латинска Fermentum ферментирали ферментация започващи; .. синоним на ензими)
специфични вещества протеин природата, са налични в тъканите и клетките на всички живи организми и са в състояние да се ускори многократно срещащи се в техните химични реакции. Веществата в малки количества ускоряване химична реакция, чрез реакция с реактивни съединения (субстрати), но не е част от продукти, образувани и остават непроменени в края на реакцията, посочена като катализатори. Ензимите са биокатализатори протеин природата. Катализиране на по-голямата част от биохимични реакции в организма, F. регулират обмяната на веществата и енергията, като по този начин играе важна роля във всички жизнени процеси. Всички функционални прояви на живи организми (дишане. Свиване мускул, нервни импулси предаване, възпроизвеждане и т.н.), предоставени от действието на ензимни системи. F. използва множество катализирани реакции са синтез. гниене и други трансформации на протеини, мазнини, въглехидрати, нуклеинови киселини, хормони и други съединения.
Всички ензими са протеин природата. Те са или прости протеини. изцяло изработена от полипептидни вериги и дезинтегриращи чрез хидролиза само на аминокиселина (например, хидролитични ензими трипсин и пепсин, уреаза) или - в повечето случаи - на сложни протеини, съдържащи в допълнение към частта на протеин (апоензим) небелтъчни компонент (коензим или протезна група).
За субстратна специфичност - способността селективно да ускори определена реакция - разграничение VF като абсолютна специфичност (т.е. в качеството само на един специфичен вещество и катализира превръщането на само определен вещество) и с относителна Е. или група специфичност (т.е., катализираща превръщане на молекули, притежаващи определена прилика). Първата група включва, по-специално, F. използване като субстрат някои стереоизомери (например, захар и L аминокиселини или D серия). F. Примери характеризират абсолютен специфичност са уреаза катализира хидролизата на урея на NH3 и СО2. Лактат дехидрогеназа, оксидаза, D и L аминокиселини. Относителна специфичност е характерно за много ензими, включително за хидролаза клас ензими: протеази, естерази, фосфатази.
F. от неорганични катализатори се отличават не само от химическата природа и специфичността на субстрата, но също така и способността за ускоряване на реакцията при физиологични условия, типични за жизнената дейност на живите клетки, тъкани и органи. F. скорост катализирани реакции зависи от няколко фактора, предимно - естеството на ензима с ниска или висока активност, както и от концентрацията на субстрата, в присъствието на активатори или инхибитори на среда, температура и реакционната среда (рН). В рамките на определени граници, скоростта на реакцията е директно пропорционална на концентрацията на субстрата и, започвайки с определена (насищане) концентрация скоростта на реакцията не се променя с нарастване на концентрацията на субстрата. Една важна характеристика на VF е Michaelis константа (Km) - измерване на афинитета между FA и субстрата, съответстваща на концентрацията на субстрат в мол / л, при която скоростта на реакцията е половината от максималното, и в комбинация със субстрата е половината от молекулите F. друга характеристика на ензимната реакцията е стойността на "броя на оборотите ензим" показва колко молекули на субстрат се превръщат за единица време на молекула F.
Подобно на конвенционални химични реакции, ензимни реакции се ускоряват при по-високи температури. Оптималната температура за ензимна активност е обикновено 40-50 °. При по-ниски температури скоростта на ензимната реакция, обикновено намалява и при 0 ° AF операция се прекратява. Когато над оптималната температура на намалява скоростта реакция, и след това реакцията спира напълно поради постепенното денатуриране на протеини и F. inaktivatsip известни, обаче, изолиран Е. устойчиви на термична денатурация. Самостоятелните Е. различават по тяхното действие за оптимална стойност на рН. Много F. са най-активни при рН близо до неутрално (рН 7,0), но редица FA има оптимално рН извън тази област. По този начин, пепсин е най-активен в силно кисела среда (рН 1,0-2,0) и трипсин - в слабо алкална (рН 8.0-9.0).
Значително влияние върху активността на AF има среда в присъствието на някои химикали: активатор повишаване на активността и F. инхибитори го потискат. Често едно и също вещество е един инхибитор на активатор Е. и др. Е. Инхибиране може да бъде обратим и необратим. Като инхибитори или активатори често могат да действат като метални йони. Понякога, металният йон е постоянно, силно свързан компонент т.е. активния център F. AF се отнася до метален комплекс протеини или металопротеините. Активирането на някои FA може да се получи с помощта на друг механизъм за осигуряване на протеолитичното разцепване на неактивен прекурсор F. (проензими или зимогени) за образуване на активен F. (например трипсин).
F. Повечето функции в тези клетки, което се случва в тяхната биосинтеза. Изключение правят храносмилателни ензими се секретират в храносмилателния тракт. F. плазма, участващи в съсирването на кръвта, както и някои други.
Много Е. изоензимите характеризира с - молекулни видове ензими. Катализиране същата реакция, F. някои изоензими могат да се различават в редица физични и химични свойства (първичната структура, тяхното субединица състав, рН оптимум, термична стабилност, чувствителност към инхибитори и активатори, афинитетът на субстрати, и т.н.). Няколко форми F. включват генетично определени изоензими (например лактат дехидрогеназа) и nongenetic изоензими в резултат на химична модификация на първоначалния ензим или неговия частичен протеолиза (например, пируват киназа изоензими). Различните изоформи на FA могат да бъдат специфични за различни органи и тъкани или субклетъчни фракции. Като правило, много FA присъства в тъкани в различни концентрации и често в различни изоформи, въпреки известни и F. специфичен за определени органи.
Регулирането на активността на ензимни реакции варира. То може да бъде в резултат на промени във факторите, влияещи на дейността, включително F. рН, температура, концентрация на субстрати, активатори и инхибитори. Така наречените алостеричен Е. способен като резултат от свързване на не-каталитични сайтове метаболити - активатори и инхибитори - променя пространствената конфигурация на молекулата на протеин (конформация). По този начин промените на активното взаимодействието сайт със субстрата и следователно, активността на Е. F. Може регулиране активност чрез промяна на броя на молекулите в резултат на модулация на своята биосинтетичен скорост или разграждане, както и чрез операция на различни изоензими.
F. следствена е пряко свързан с проблемите на клиничната медицина. Широко използвани техники enzimodiagnostiki (Enzimodiagnostika) - определяне на активността на AF в биологичен материал (кръв, урина, гръбначно-мозъчна течност, и т.н.) за диагностика на различни заболявания. Ензим терапия включва използването на Е. техните активатори и инхибитори като лекарствени средства. Когато се използва като роден Е. или смеси от тях (например, състави, съдържащи храносмилателни ензими) и имобилизирани ензими. К. понастоящем има няколко стотици наследствени заболявания, причинени от наследствени заболявания (обикновено недостатъчност), определени F., което води до метаболитни дефекти (вж. Болести натрупване, гликогеноза, Наследствени заболявания fermentopathy). Заедно с наследствени дефекти enzimopatii F. (F. постоянни промени на органи и тъкани, което води до развитието на патологичен процес) се наблюдават в много други заболявания.
Принципи за определяне на ензимната активност са разнообразни и зависят от целите на свойствата изследване на ензима и естеството на реакцията, катализирана от тях. Понякога преди определяне активност провежда Е. частично разделяне на тъкани, което може да включва разрушаването на тъканите и фракциониране. Методите за количествено определяне на ензимните реакции са склонни да се намали до създаване на оптимални условия за реакцията ин виво, и записване на промяната на концентрацията на субстрат, или продукт на коензим (директно в реакционната среда, или чрез вземане на проби). Широко използвани спектрофотометрични, флуорометричен, Барометрична, поляриметричния, електрод, cyto- и хистохимични методи.
Свързани статии