Химия и инженерна химия
Сред макромолекулни съединения заемат важно място протеини. Те играят важна роля във всички жизнени процеси. и техните странични продукти - в технологиите и производството. Протеините са полимерни електролити, тъй като техните молекули съдържат йонни групи. Следователно, протеинови разтвори имат редица функции в сравнение с разтвори на други полимери. Структурата на протеинови молекули са разнообразни и аминокиселини, като цяло тяхната структура формула могат да бъдат написани под формата на AMG - B - СООН. Във воден разтвор, макромолекула е амфотерен йон KNz - B - СОО. Ако броят на дисоциирани амино и карбоксилни групи, са идентични, молекулата на протеина като цяло е електрически неутрален. Такова състояние се нарича bedka изоелектрично състояние. и съответната стойност на рН на разтвора - изоелектричната точка (PI). В повечето протеини - по-силни киселини. от основата, както и за тяхното р! е при рН
През 1903 г. Фишер изрази пептид теория. който даде ключа към тайната на структурата на протеина. Fisher предполага, че протеините са полимери на аминокиселини. свързан чрез пептидна връзка. Идеята, че протеините - образуване на полимер. Той вече изрази в 70-80s на XIX век. R. болка и Danilevskiy. Съвременните изследвания позволяват razlichig протеин sfukture първичен. вторична, третична и четвъртична структура. [C.258]
За това как е налице избор на структури. това, което е неговият механизъм, каза е трудно. Но този процес ни е оставил един вид. Музей. Само като 107 само химични елементи 6 и 10-15 organogens други компоненти, избрани от природата, за да формират основата на Biosystems, както и в резултат на еволюцията случило и внимателен подбор на химични съединения. От милиона органични съединения, които участват в изграждането на живо само няколко стотин от 100 аминокиселини на известен протеин съдържа само 20 само четири нуклеотида в основата на всички комплекс нуклеинова киселина полимер. отговорен за наследственост, и регулиране на синтеза на протеини във всички живи организми. [C.196]
Някои аминокиселини не се вместват в конформацията на спирала поради пространствено пречене. група, която създава страничен Н. Това води до остри прекъсвания в спираловидните вериги на полимерната верига. а-спирала в някои протеинови молекули съставляват значителен процент, в друг малко или никаква. [С.11]
И като се има предвид, че глюкоза и други подобни съединения се формират почти от нищото, т.е. Всъщност те са първите вещества на живите клетки на биосинтетичния. че е възможно да им се даде предпочитание по реда на писане. Ако аминокиселини, и по-специално техните полимерни производни. полипептиди и протеини, са по-целенасочени при животни. въглехидрати и техните производни - това е прерогатив на растителното царство. [C.31]
полимер субстрат взаимодействия са изследвани чрез газова хроматография данни се използват, за да се определи степента на рацемизация на аминокиселини и други природни съединения. Във всички случаи, а-амино киселина енантиомерни рацемични смеси елуират от L-амино киселини (полимерен) фаза преди 1-форма. Фиг. 5.14 означава, че взаимодейства предимно един енантиомер. Такова подреждане благоприятно между субстрат акцептор и полимерната повърхност е невъзможно, ако подложката е о-koifiguratsiyu. Значение диметилсилоксан [c.300]
Генетична информация се предава от родител клетка дъщеря от репликация (синтез) ДНК генетична информация се съхранява в ДНК, толкова дълго, колкото е необходимо, и след това се превръща в инструкции за специфичната последователност на протеиновия синтез в процеса на транскрипция. Генетична инструкция съответства на полимерна молекула на РНК (тРНК). Това на свой ред взаимодейства с съответната специфична amiioatsil-тРНК, при което настъпва последователно добавяне на аминокиселини. Превод на генетична информация от РНК на специфична аминокиселинна последователност се нарича превод. [C.108]
През 1963 г., R. Merrifield [722] разработен важен метод. който след това бе използван за синтеза на много пептиди [723]. Този метод се нарича синтез в твърда фаза. или чрез синтез на полимерни субстрати [724]. Има се използва същата реакция, както това по обичаен синтез, но един от реагентите фиксиран към твърдата полимера. Например, ако е желателно да се присъедини към две аминокиселини (дипептид получат), след което полимерът може да бъде на полистирол има свободни групи, Н2 I (фиг. 10.1, 99). Един от защитена с трет-бутоксикарбонилна група (Вос) аминокиселината, закрепен на странични групи (етап А). Не е необходимо, че всички странични групи реагираха достатъчно за да се случи с някои от тях. След хидролиза в присъствието на трифлуорооцетна киселина в дихлорометан премахва защитата Вос (етап В) и към имобилизирания аминокиселина е свързана с друга аминокиселина. използвайки DCC или друго свързващо средство (етап В). След това вторият отстранява Boc защитна група (етап D) за получаване на дипептид все още прикрепен към полимера. Ако това е желания дипептиден продукт може да бъде отстранен от HF полимерната действие (етап Е). Ако е необходимо за получаване на пептид, имащ дълъг верига. добавят други аминокиселини. повтаряне на етапи В и Г. [c.156]
местоположение аминокиселинна последователност на полипептидната верига създава първична структура на протеина се определя на настоящото за редица природни протеини. Извършва се и синтез на редица протеини, такива като инсулин (51 аминокиселини), рибонуклеаза (124 аминокиселинни остатъци). Синтезът от този тип изискват стотици последователни химични операции. Голяма помощ се предоставя чрез метод, при синтез в твърда фаза. предложено в 1963 Merifildom гр. полипептидна верига постепенно изградена върху полимерна подложка (Polist рол смола), и само след приключване на средата за синтез се отстранява напр. [C.635]
Sgro познаване на химични депозитите на протеини ни позволи да се реши въпросът за техния синтез. В това отношение също постигна голям успех. В момента се използва разработен в синтеза в твърда фаза на началото на 60-те години. В този случай първата аминокиселина е свързана към полимерен носител (специално polnstirolnoy смола), и последователно се подава повече нови аминокиселини. До края на синтезата на крайния полипептидната верига се отстранява от носителя. Този метод е синтезирано инсулин, рибонуклеаза, и зад тях, както и много други протеини. За синтеза на рибонуклеазата, необходима за извършване на повече от десет хиляди отделни операции. В момента проектиран машини, извършване на всички необходими действия за дадена програма. [C.336]
Както и в предишни реакции от типа, че няма значение дали има по този начин е включването на всички мономер в полимерната верига. или с ниско молекулно тегло мономер-разцепва фрагмент. Например, един и същ тип образуване протича полиаминокиселини на N-амино kapbok iangidpidov [c.419]
Полипептиди и протеини (протеини и полипептиди са силно кондензация) е широко разпространен в двете зеленчуци и животинското царство - задължителен компонент на всеки жив организъм. Те също така разполагат с голямо разнообразие. За да се направи ясно разграничение между полипептиди и протеини е невъзможно, както се среща в природата представители на този клас от производни на а-аминокиселини, по същество непрекъснато разпределение спектър на тегло или брой аминокиселинни остатъци на няколко аминокиселини (3-5) до няколко десетки или дори стотици хиляди такива компоненти един такъв био-полимерна молекула. Разнообразието на полипептиди може да бъде изчислена въз основа на факта, че тяхната конструкция може да се ангажира (и обикновено участва) 20 амино киселини, които могат да бъдат свързани помежду си във всякакъв ред, във всяка комбинация, с някаква степен на повторяемостта. Най полипептидна верига от 300 аминокиселинни остатъци на базата на 20 аминокиселини protenogennyh може да бъде представена на 10 май ° структури. Това е почти безкраен брой възможни изомери. Оттук и безкрайните възможности на протеиновите молекули, от гледна точка на техните мултифункционални свойства, така че те са в основата на всичко живо. [C.81]
Свързани статии