3.2.1. Сред chromoproteins отличават хемопротеини (съдържа като протезна група на порфиринови производни) и флавопротеини (съдържащи производни на рибофлавин - витамин В2). Chromoproteins участват в много важни функции като тъкан дишане, преноса на кислород, редокс реакции, светлина възприятие, фотосинтеза в растителни клетки и други процеси.
3.2.2. Чрез hemoprotein включва хемоглобина, миоглобина, цитохроми, пероксидаза, каталаза. Тези протеини съдържат хем като протезна група.
Химичната структура на хем е на протопорфирин IX. свързани с железен желязо. Протопорфирин IX - органично съединение, принадлежащо към класа на порфирини. Протопорфирин IX съдържа четири заместени пиролови пръстени, свързани с метинови мостове = СН-. Заместителите в пиролови пръстени четири метилови групи СН3. две винилови групи СН2 = СН-, и две пропионова киселина остатък - СН2-СН2-СООН. Heme се свързва с протеин част, както следва. Неполярни групи. протопорфирин IX взаимодейства с сайтове хидрофобни аминокиселинни използват хидрофобни връзки. Освен това, има координация връзка между железния атом и радикалът на имидазол хистидин във веригата на протеин. Друг координация връзка на железен атом може да бъде използван за свързване на кислород и други лиганди.
Наличието на биологичния материал на хем-съдържащи протеини проследен като се използва проба бензидин (когато се добавя бензидин и водороден пероксид в разтвора за изпитване е оцветен циан).
3.2.3. Сравнете структурата и функцията на хемоглобин и миоглобин, запаметява характерните черти на всеки от тези протеини.
Миоглобин - хромопротеин присъства в мускулната тъкан и имат голям афинитет към кислорода. Молекулното тегло на този протеин е около 16,000 Да миоглобин молекула има третична структура, и е единична полипептидна верига, свързана с хема. Миоглобин все още няма алостерични свойства (вж. 2.4.), Кривата на насищане с кислород има формата на хипербола (Фигура 4). Миоглобинът функция е да се създаде резерв на кислород в мускулите, които се консумират, както се изисква, попълване на временен недостиг на кислород.
Хемоглобин (Hb) - хромопротеин присъства в еритроцитите и участва в транспортирането на кислород до тъканите. Хемоглобин възрастни наречени хемоглобин (Hb А). Молекулното тегло е около 65 000 Da. Hb молекула А има кватернерна структура и се състои от четири субединици - полипептидни вериги (определен α1 а2 P 1 β2 и всеки от които е свързан с хема ....
Имайте предвид, че се отнася до хемоглобин алостерични протеини, неговите молекули могат обратимо да се променят от една структура към друга. Това променя протеин афинитет лиганди. В конформация като най-ниската афинитет към лиганд наречен наситен, или Т-конформация. Конформация като най-висок афинитет към лиганд наречен спокойна или R-конформация.
R- и T-конформация на молекулата на хемоглобина са в състояние на динамично равновесие:
Различни фактори на околната среда може да се измести, че баланс в една или друга посока. Алостеричните регулатори, засягащи афинитета на Hb за O2. Те са: 1) кислород; 2) концентрацията на Н + (рН); 3) въглероден диоксид (СО2); 4) 2,3-diphosphoglycerate (DPG). Присъединяване кислородни молекули една от субединиците на хемоглобин улеснява преминаването в спокойна обтегнати конформация и увеличава афинитета за кислород на други субединици на същия хемоглобин молекулата. Това явление се нарича кооперация ефект. Комплексният характер на свързването на хемоглобина с кислород представлява крива O2 насищане на хемоглобина. с S-образни (фигура 3.1).
Увеличаването на съдържанието на CO2. Н +. FGD на фона на ниско парциално налягане на O2 в тъканта насърчава взаимодействието на тези фактори с хемоглобина и промяна в конформацията на R-T-конформация. Това води до изместване на равновесието в уравнение (1) надясно. Освободеният O2 влиза в тъканта.
Фигура 4. криви насищане на миоглобин (1), и хемоглобин (2) кислород.
Свързани статии