Класификация на протеиногенни аминокиселини

Всички протеиногенни аминокиселини имат две имена: научната и традиционното. Научно наименование на аминокиселините са изградени в съответствие с правилата, установени от Международния съюз за чиста и приложна химия (Международен съюз по чиста и приложна Chemie - IUPAC). Според научната номенклатурата на IUPAC наименованието на съединението ясно отразява нейната структура. На практика се използват традиционните наименования на аминокиселини, произходът на които е исторически свързана с името на обекта, в която за първи път са открити, или някой от техните специални свойства. Също така се използват съкратени трибуквени означения на аминокиселини традиционни наименования.

Протеиногенни аминокиселини могат да бъдат удобно класифицирани според естеството на техните странични вериги.

Най-простият аминокиселина

1. глицин, или глицин (аминооцетна киселина). Съкращението - Gly.

Глицин е открит през 1820 А. Bracon сред желатин хидролизни продукти. Това е най-простите протеиногенни аминокиселини, която няма оптични изомери. Името на глицин (на гръцки "glikis." - сладка + "повикване" - лепило), или глицин, глицин, получени за сладкия вкус.

2. аланин (α-аминопропионова киселина). Съкращението - Ala.

В Т. Вейл открит за първи път през 1888 г. част от протеина, аланинът в изследването на копринен фиброин хидролизни продукти.

хидроксиамино

3. серин (2-амино-3-хидроксипропионова киселина). Съкращението - сив.

Серин (гръцки "serikon." - коприна) за първи път е изолиран от Е. Kremer серицин коприна през 1865 г.

4. Треонин (α-амино-β-хидроксимаслена киселина). Съкращението - дървета.

Треонин за първи път Zelinsky и Б. Sadikov през 1921 г. от гъши пера кератин. Треонин молекула съдържа два асиметрични въглеродни атома. Поради това е възможно наличието на четири оптични изомери.

Сяра-съдържащи аминокиселини

5. цистеин (α-амино-β-тиопропионова киселина). Съкращението - цис.

Благодарение на сулфхидрилната група на цистеина може да се превърне лесно в аминокиселина цистин (β, β-ди-тиобис (α-аминопропионова киселина)) от тези на 20 протеиногенни.

Цистин включва -S-S- дисулфидна група. За да се покаже в опростен формат на сулфхидрилни групи участват във формирането на цистин.

Реакционната превръщане на цистеин (редуцираната форма) да цистин (окислена форма) - един пример на биоокисление реакции са изключително широко разпространен в природата.

Цистин (на гръцки "kistis." - балон), първо разпределени W. Wollaston през 1810 г. от камъни в пикочния мехур. През 1901, G. Embden първи изолиран от яйчен протеин цистеин.

6. Метионин (α-амино-γ-метилтиомаслена киселина). Съкращението - изпълнени.

Метионин първи път е открит през 1922 г. Г. Yu. Myullerom в казеина на млякото.

Аминокиселините с разклонена верига въглеводороден радикал

7. валин (α-aminoisovaleric киселина). Съкращението - вал.

Валин първо като част от протеина е намерено P. Shyuttsenbergerom през 1879 г. в изследването на албумин хидролизни продукти.

8. Левцин (α-aminoizokapronovaya киселина). Съкращението - леи.

Левцин е открит през 1820 А. Bracon като един от хидролизата на вълнени влакна и мускулни продукти. Левцин (гръцки "leucosomes." - бяла) е богат на яйчен белтък.

9. изолевцин (α-амино-β-метилвалерианова киселина). Съкращението - кал.

Изолевцин Е. Ерлих открит през 1904 г., първо в продуктите на хидролизата на фибрин кръв, и по-късно в други протеини. В изолевцин два асиметрични въглеродни атоми и следователно четири оптични изомери.

Аминокиселините, съдържащи ароматен пръстен

10. Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионова киселина). Съкращението - сешоар.

Фенилаланин първо се изолира от хидролизните продукти на растителни протеини в Е. 1881 Schulze и J. Barbieri.

11. тирозин (α-амино-β- (р-хидроксифенил) -пропионова киселина). Съкращението - стрелба.

Тирозин (на гръцки "Тирос." - сирене) за първи път е произведен през 1846 J. фон Либих от млечен казеин.

12. Триптофан (α-амино-β- (β-индолил) пропионова киселина). Съкратено наименование - три.

Съставът включва радикал триптофан индол хетероцикъл. Следователно триптофан - хетероцикличен амино киселина. Нейният първи изолиран от млечен казеин през 1901 г., Е. и S. Hopkins номер.

13. пролин (пиролидин-α-карбоксилна киселина). Съкращението - около.

Пролин е хетероциклено съединение - производно на пиролидин. Това е имино киселина, тъй като тя не съдържа амино (-NH2), и имин (= NH) група. Чрез реакция с нинхидрин пролин форми жълто съединение. Пролин отворен Е. Фишер през 1901 г. в изследване на хидролизата на казеина млечни продукти.

Горните аминокиселини не се съдържат в йонни странични групи радикали, и следователно общия заряд на молекулите във воден разтвор е равна на нула.

Основни аминокиселини за сметка на настоящето на йонизация в техните странични групи показват основните радикали във воден разтвор нетен положителен заряд.

14. Хистидин (α-амино-β-imidazolilpropionovaya киселина). Съкращението - ГИС.

Съставът включва хистидин страна хетероцикъл радикал - имидазол. Заедно с триптофан и пролин, хистидин и хетероциклено съединение. Споменатият азот хетероцикъл имидазол) основни свойства.

Хистидин (гръцки "gistos." - плат) за първи път е изолиран от A. Kossel sturina - протеин есетрови сперматозоиди в 1896 и независимо от S. Hedin от млечен казеин.

15. лизин (2,6-diaminogeksanovaya киселина). Съкращението - Lys.

Лизин радикал, съдържащ амино група проявяват основни свойства по време на йонизация.

Лизин (на гръцки "лизис." - разтваряне) е получил името си, защото на много добра разтворимост във вода. Първо, изолиран от Е. Drexel млечен казеин през 1889 г.

16. аргинин (α-амино-δ-guanidinvalerianovaya киселина). Съкращението - аргументи.

Основни свойства, дължащи се на присъствието на аргинин в своите гуанидино радикални групи, способни на свързване водороден йон.

Аргинин (лат «Argentum» -. Сребро) първият получен от S. Hedin през 1895 г. от продуктите на хидролизата на кератинови рога като azotnoserebryanoy сол.

киселинни аминокиселини

Киселинни аминокиселини във воден разтвор имат отрицателен заряд поради разпадането на карбоксилни групи на страничните вериги.

17. аспартова киселина (aminoyantarnaya киселина). Съкращението - Asp.

Аспартова киселина първо е изолиран от растителен протеин G. Ritthauzen през 1868 г.

18. Глутаминова киселина (α-aminoglutaric киселина). Съкращението - Glu.

Глутаминова киселина (лат «глутен» -. Лепило) е първият изолиран G. Ritthauzenom през 1866 на продуктите от хидролизата на глутен протеини от пшеница.

амиди Аминокиселинните

Протеините, присъстващи амиди на кисели аминокиселини (в карбоксилната група на страничната радикал хидроксилна група, заместена при амино групата). Амидни групи при нормални условия не се разпадат. Общият заряд на амино киселинни амиди молекули във воден разтвор е равна на нула.

19. Аспарагин (β-амид aminoyantarnoy киселина). Съкращението - ASN.

Аспаргинът открита за първи път Vokelen Л. и П. Robiquet в сок от аспержи (аспержи) през 1806 г., което е отразено в името си. Наличието на аспарагин в протеина оказа М. Damodaran и др. През 1932, го изберете от edestina коноп.

20. глутамин (γ-амид α-aminoglutaric киселина). Съкращението - GLN.

Наличието на глутамин в протеина оказа М. Damodaran и др. В J. 932, като го изберете от edestina.

Сподели с приятели