Протеинови молекули са изградени от остатъците от стотици или хиляди аминокиселини. свързана чрез пептидна връзка:
Такава връзка се образува след отделянето на водни молекули, дължащи се на амино групата на една аминокиселина и карбоксилната група на друга амино киселина. аминокиселини, наречени пептид съединение продукт. В зависимост от броя на аминокиселинни остатъци, които са пептиди разграничи дипептиди, трипептиди, и т.н. Много аминокиселини наречените продукти полипептиди връзка. Протеинът може да се разглежда като голям полипептид.
Много полипептиди се намират в свободна форма в тъканите на животни и растения. По този начин, просто полипептид глутатион е силен редуциращ агент и лесно се подлага на окисление. Глутатион също има голям ефект върху активността на много ензими, особено тези, чието действие е свързан с протеини на трансформация. Някои антибиотици, произведени от микроорганизми, например, грамицидин, са полипептиди. Те се използват в медицината за борба с патогени.
Отделните протеини се различават по състав амино киселина, т.е. на броя им, образувана по време на хидролизата на аминокиселини. Аминокиселинната последователност е специфично за конкретен протеин. Понастоящем известен аминокиселинен състав на много протеини, но последователността на аминокиселини, само за малък брой протеини.
Всички протеини под формата на молекули се разделят на две основни групи: влакнести и сферични. Молекули фибриларни протеини (като миозин, колаген, кератин) съставляват нишковидни удължена полипептидна верига; Тези протеини са включени в изграждането на поддържащи тъкани, особено важно те да участват в изграждането на мускулната тъкан (фибрил лат -. Влакна). Кълбовидните молекули (Латинска globulyus -. Топка) протеини могат да бъдат под формата на сферични (силно усукана спирала), за да veretenoobraznovytyanutoy и дори прътовидния. Към глобуларен протеин принадлежи към преобладаващо количество на животни, растения и микроорганизми (като албумини, глобулини, Myogit). Кълбовидните протеини имат най-високо молекулно тегло, и да се поддържа в рамките на ограничен заета Molek Loi пространство, полипептидната верига гънки в различно-образна форма в възли протеин, чиято структура е под-Hered водород, дисулфидни, амидни и естерни връзки. При нагряване, протеинови разтвори, или под влияние на алкохол, киселини, основи и някои реагенти глобуларни протеини могат да станат фибриларен загуба родните си свойства. Специфична структурна здравина сигур-Chiva с това, че връзките в протеиновата молекула колкото аминокиселинни остатъци. Голям размер, сложност натрупването Ния протеинови молекули предизвикват ниското съпротивление, получени чрез разцепване на полипептиди и аминокиселини (всички продукти на разцепване на протеини се разтварят във вода).
За всеки протеин характерна структура. в която той е стабилен и показва му характеристика биологична активност. Има първична, вторична, третична и четвъртична структура на протеини. Съставът и последователност на аминокиселини в молекулата, причинени от първичната структура на протеина. Елементи солна си първична структура на протеин молекула обикновено не са с линейна верига, извита спирала форма, така наречените минно # 945; спирала. В конфигурацията # 945; спирала е повече от половината от естествените аминокиселини на естествените протеини. Познаването на първичната структура на протеина, е възможно да се напише пълен формула.
Усукване полипептидна верига на протеиновата молекула в средното си структура определя. Дълговерижни протеини са сгънати в една спирала форма или гънки. Най-често се разпространява # 945; спирала, която е усукана посока на часовниковата стрелка до пептидната верига. Този метод на сгъване на полипептидната верига, характеризиращ се с вторична структура на протеина.
Ако протеинови молекули са огънати като сноп и се поставя на топка, образувайки глобули, след структура протеин, наречен третичния (конформацията). При смяна на структурата и променените протеинови свойства.
Много протеини образуват комплекси на няколко молекули функционират като едно цяло. Тези комплекси са посочени като кватернерна структура на протеина (миоглобин).
Протеини много хранителни продукти (месо, мляко, плодове, зеленчуци, зърнени храни, яйца, и т.н.) са изключително сложни по структура и ефекта на тези продукти с висока температура, алкохол, някои соли могат да доведат до смущения конфигурация протеини и следователно до промяна тяхната структура и свойства.
Протеини, състоящи се от остатъци # 945; амино киселини съдържат определено количество аминни и карбоксилни групи, като аминокиселини, така че са амфотерни електролити. Те могат да се дисоциира и като киселини и като база. В алкална среда протеин се дисоциират като киселина, и в кисела като алкален в алкалния разтвор, така протеинови молекули са отрицателно заредени, докато в кисела - положително. Ако след алкална протеинов разтвор за подаване на електрически ток, протеинови молекули ще се движат към анода, докато в кисел разтвор - към катода. Изоелектричната точка, т.е. към средата, в която е равна положителните и отрицателните заряди, а когато електрическия заряд е нула, протеинови молекули остават неподвижни и не се движат или да анода или към катода. Изоелектричната точка е различен за различните протеини. По този начин, изоелектричната точка на пшеница зърно протеин глиадин е рН 7.1, царевица зеин протеин - рН 6.2, конопено семе протеин edestina - рН 5.5, яйчен албумин - рН 4.8. Изоелектричната точка на протеинови разтвори са стабилни и поне лесно се утаява.
Много важно свойство на протеини е тяхната разтворимост. Много протеини се разтварят във вода, от друга - само в солеви разтвори или алкохол определена концентрация, а някои не се разтварят изобщо. Степен на разтворимост на протеин във вода се определя от вида и броя на аминокиселини, тяхното местоположение, размер и рН на разтвори Con-Центрация на соли. С равен брой положителни (NH) и отрицателни (СООН) групи на ниската разтворимост протеин, и е лесно да падне от разтвор в утайката. Най-протеин е кисела, която насърчава свързване при физиологични условия, значителни количества вода-ТА. Con-свързващ протеин вода прилагат също така да създаде свои пептидни връзки. Разтворимостта на протеини зависи от температурата: някои протеини са по-разтворими при високо друга - при понижена температура.
Тъй като разтворимост протеин се отнася до степен на усвояването от човешкото тяло. Най-лесно смилаеми разтворими протеини и трудно смилаеми неразтворими протеини. Разтворимите протеини при нагряване до + 70 + 80 .... 0 конволюиран с (денатуриран).
При отстраняване на вода от структурата на протеин обикновено техните Nara-гънки, но замразяване-изсушаване, когато вода vymorazhi ОЗНАЧАВА при ниски температури под висок вакуум, SPO-доброто запазване на нативния (оригинал) структурата на протеини.
Протеинови частици на неразтворими протеини от месо, риба, сирене и други продукти са в набъбнало състояние. Тези протеинови частици може, при определени условия, свързани в голяма формация желе-подобен протеин (желе, кисело мляко, сирене), масова фракция от вода, която зависи от температурата, киселинността и други фактори.
Протеините са оптично активни, тъй като те са съставени от амино киселинни молекули, които са оптически активни. Протеините в разтвор въртят равнината на поляризация на ляво, и само хемоглобинът протеин върти равнината на поляризация на дясно.
Класификацията на протеини поставят своите физико-химични и химични характеристики. Протеините се разделят на прости (протеини) и комплекс (proteid). Чрез просто включват протеини, които при хидролиза добив само аминокиселини и амоняк. до комплекс - протеини, състоящи се от прости протеини и не-протеин група от съединения, наречени протезния. (Таблица. 25)
С прости протеини включват протамини, хистони, албумин, глобулин, Prolamins глутелинов протеиноиди.
Протамин различен ниско молекулно тегло до 10000 разтворим във вода има алкална реакция, като в молекулата на протеина съдържа до 80% от остатъците diaminomonocarboxylic киселини. Протамини са предимно в яйца и мляко, от някои видове риба.
Хистоните са близки до свойствата на протамин, разтворими във вода, и техните решения имат алкална реакция. При нагряване, денатуриран. те се намират в продукти от животински произход. някои от хистони са част от хемоглобина.
Белтъци са разтворими във вода. Когато кипене конволюиран (mioalbumin при 45 0 С, Myogit при 60 0 ° С) и се утаява под формата на дебели люспи денатурирани протеини, някои се получават в кристална форма. Под действието на техните водни разтвори на амониев сулфат изсолване. Той съдържа много сяра - до 2.25%. Това са добри протеини за храна (особено младите организми), поради тяхната съставка сяра съдържащи аминокиселини - цистин. Най-важните представители на тези протеини са яйчен белтък албумин (овалбумин), лакталбумин (млечен протеин), кръвен серум албумин. пшеница leykozin. legumelin грах. Пяната произведени по време на готвене на плодове и зеленчуци, частично се състои от навити растителни албумини. образуването на пяна в млякото, удебеляване на съдържанието на таймер яйце се дължи на денатуриране на албумин, радиостанция. За да се избегне преход албумин в студена вода, продуктите, които ги съдържат са поставени по време на готвене в гореща вода.
Глобулини са неразтворими в чиста вода, но е 5 - 15% разтвори на неутрални соли, разтворени. и осоляване, коагулира при нагряване. Растителни глобулин съдържат повече азот, по-трудно да осоляване и навивам от животни. Загубата на протеини mja SA, осолени преди готвене, чрез разтваряне-глобулини znĂ значително по-големи от приготвени без сол.
Глобулин са широко разпространени в храните. протеин грах съдържа легумин в соя - glitsipin, семената на боб - фазеолинов, картофи - tuberin, кръв - фибриноген в мляко - лактоглобулин в яйца - яйце глобулин; важен мускулния протеин - miozinogen.
Prolamins слабо разтворими във вода, но се разтварят добре в 60 - 80% етилов алкохол. докато другите протеини в алкохолни разтвори на споменатия концентрации са денатурирани и се утаяват. Prolamins се срещат само в растителните семена. Те включват семена глиадин от пшеница и ръж. хордеин от семена на ечемик. зеин царевични семена. Avenyn овесени семена.
Глутелиновата се срещат само в семената на треви и зелени растения. Тези протеини са неразтворими във вода, неутрални соли и алкохол. но само разтворим в слаби алкални разтвори. Типични представители на тези протеини са глутелинов от пшеница и ръж, orizenin ориз, царевица glutelins, ечемик, овес.
Prolamins и glutelins При смесване на брашно с вода, за да се образува глутен тесто, поради което тя става еластична.
Протеиноиди неразтворими във вода, слаби киселини и основи. Те се появяват само в животинските тъкани. Чрез протеиноиди включва колаген - основен протеин от кожа, кости и хрущяли, еластин - протеин на съединителната тъкан и сухожилия, кератин - протеин на коса, вълна, копита и рога. Всички протеиноиди разтварят само с енергично лечение на киселини и основи. Колаген дълго нагрява във вода при 56-100 ° С, преминава в разтворимо лепило или глутен (желатин), които се охлади, се втвърдява и образува желе. На този имот въз основа желатин подготовка на желе. Смята се, че образуването на glutin е резултат от сложни мицели колаген колапс в прости.
Представители на групи на протеина
Свързани статии