Разграждането на пептидни хормони са често започва в кръвта или в стените на кръвоносните съдове, особено интензивно този процес протича в бъбреците. Някои пептиди, съдържащи дисулфидни връзки, като например инсулин, могат да бъдат инактивирани от редукцията на цистеинови остатъци (1), други протеинови и пептидни хормони са хидролизирани протеинази, а именно екзо - (2) (в краищата на вериги) ендопептидази и (3). Протеолиза води до множество фрагменти, някои от които могат да проявяват биологична активност. Много протеини пептидни хормони са отстранени от кръвоносната система чрез свързване на ендоцитозата на мембранен рецептор и последващо хормон-рецепторния комплекс. Разграждането на тези комплекси се среща в лизозомите, крайният продукт на разграждане са аминокиселини, които отново се използват като субстрати в анаболните и катаболните процеси.
Липофилни и хидрофилни хормони имат различни полуживот в циркулационната система (по-точно половината Biochemistry, t1 / 2). В сравнение с хидрофилни хормони (t1 / 2 минути или часове) липофилни хормони живеят значително по-дълго (t1 / 2 на няколко часа или дни). Биохимични полуживот от деградацията на хормони зависи от системната активност. Ефект на лекарства или тъканно увреждане може да доведе до деградация на система променя степента на затихване и следователно концентрацията на хормони. [1]
Механизмът на действие на хормони хидрофилни
Повечето хидрофилни сигнални вещества, които не са в състояние да премине през липофилен клетъчна мембрана. Следователно, трансдукция на клетката сигнал чрез мембранни рецептори (сигнални проводници). Рецепторите - са интегрални мембранни протеини, които се свързват сигнализация вещество върху външната страна на мембраната и поради промени в пространствената структура за генериране на нов сигнал от вътрешната страна на мембраната. Сигналът за данни се определя чрез транскрипция на определени гени и активност на ензимите, които контролират метаболизма и взаимодействат с цитоскелет.
Има три типа рецептори.
1. първи тип рецептори са протеини, имащи един трансмембранен полипептидна верига. Този алостерични ензими, активен сайт, който се намира от вътрешната страна на мембраната. Много от тях са тирозин протеин кинази. Към този тип принадлежат инсулинови рецептори, растежни фактори и цитокини.
свързващ сигнал вещество води до рецепторна димеризация. Когато това се случи ензимна активация и фосфорилиране на тирозинови остатъци в някои протеини. Главно фосфорилиран рецептор молекула (автофосфорилиране). С свързан фосфотирозин SH2 домейни пренасяне на сигнала протеин, чиято функция е да предава вътреклетъчни протеин кинази сигнал.
2. йонни канали. Тези рецептори са от втори тип са олигомерни мембранни протеини, които образуват йонен канал лиганд-активирани. Лиганд води до отваряне на канала за йони Na +, К + или Cl-. По такъв механизъм на действие ще се извършва невротрансмитери като ацетилхолин (никотинови рецептори: Na + - и К + канали) и грам-аминомаслена киселина (A-рецептор: Cl - канал).
3. рецептори трети тип, свързана с GTP - свързващи протеини. полипептидната верига на протеина съдържа седем трансмембранни нишки. Тези рецептори предават сигнала чрез GTP-свързващи протеини на ефекторните протеини, които са конюгирани ензими или йонни канали. Функцията на тези протеини е да се промени концентрацията на йони или вторични посредници.
По този начин, свързването на вещество сигнал към мембранен рецептор води до един от три междуклетъчен отговор: рецепторни тирозин кинази се активират вътреклетъчния протеин, активиране на лиганд-активирани йонни канали води до промяна в йонна концентрация и активиране на рецептори, свързани с GTP-свързващи протеини, индуцира синтеза на вещества, -posrednikov, вторични посредници. И трите предавателни системи са взаимосвързани. Например, образуването на втори месинджър сАМР (сАМР) води до активиране на протеин киназа А [PC-A (РК-A)], втори месинджър диацилглицерол [DAG (DAG)] активира [PC-С (РК-C)], и вторичната пратеник инозитол 1,4,5-трифосфат [IP3 (InSP3)] води до увеличаване на концентрацията на Са2 + в цитоплазмата.
Сигнал конвертиране на G-протеини.
G-протеини (Eng G протеини.) - семейство на протеини, свързани GTPases и функционират като вторични посредници в вътреклетъчни сигнални каскади. G-протеини се наричат така, защото му механизъм сигнал използват БВП GTP заместен като молекулно функция "преминаване" за контрол на клетъчни процеси.
G-протеини се прехвърлят на трети сигнал тип рецепторни протеини ефектори. Те са изградени от три субединици: Ь, г и б-cubedinitsa има свойството да се свързва гуанинови нуклеотиди [GTP (GTP) или GDP (GDP)]. Протеинът проявява слаб GTPase активност и други подобни GTP-свързващи протеини, такива като Ras и коефициент на удължение Ту (EF-Tu). В неактивно състояние на G-протеин свързани с БВП.
При свързване на рецептор сигнал вещество трети тип конформация на последния се променя така, че сложните печалби способността да се свързва G-протеин. Асоциация на G-протеин към рецептора води до обмен на БВП GTP (1). По този начин има активиране на G-протеин, той се отделя от рецептора и се дисоциира в б-субединица и грам-комплекс. SPC-B субединица се свързва с ефекторни протеини и променя тяхната активност, в резултат на отварянето или затварянето на йонния канал, активирането или инхибирането на ензими (2). Бавно хидролиза на GTP свързан към БВП превежда б субединица си неактивно състояние и отново се свързва с, г-комплекс, т.е. G-протеин се връща в първоначалното си състояние. [1]
Продължи към изтеглянето на файла
Свързани статии