Протеини - са полимери, състоящи се от 20 аминокиселини. Следователно е ясно, че има огромно разнообразие от протеини.
Аминокиселините са свързани чрез пептидни връзки в протеина. Аминокиселинната последователност във веригата се нарича първичната структура. Тази последователност е кодирана в ДНК последователността на нуклеотиди.
Веригата на полипептид чрез водородни връзки, могат да образуват вторична структура (# 945; спирала и # 946; -skladku).
Пространствената структура на полипептидната верига, наречена третична структура. Тя е образувана от водород, електростатично, хидрофобни връзки и дисулфидни връзки между цистеиновите молекули. Третична структура образува глобули или фибрил. Neskolkoplipeptidonyh вериги поради същите връзки, образувани четвъртична структура.
Белтъците имат някои уникални функции, като например:
1. Мобилността на протеини - способността да се движат от едно място на друго структура (промяна структура) и върши работата
2. различни протеини.
3. Възможността за "разпознават" на молекула (субстрат специфичност).
Има две или повече държави на протеина с най-ниска енергия. Преминавайки от едно състояние в друго, протеинът работи. Това се случва:
Превоз на вещества през мембраната.
За ензими характерните свойства на катализаторите и свойствата на протеините.
Изходните материали в биохимията се наричат субстрати.
Ензимите на структурата разделени на протеини и proteid. Протеините се състоят само от един компонент протеин (апоензим). Протеиди изключение на протеиновия компонент съдържат не-протеин част (коензим). Както обикновено коензими са:
1. Витамини и техните производни.
3. Производни на хем.
4. неорганични йони, които съставляват активния център.
Ако коензим апоензим свързан с ковалентна връзка, тя се нарича протезна група. Един пример на протезния група може да се състои от FAD флавин дехидрогенази.
Свързани статии