В АБВ на живата материя. протеини
Преди повече от 4 милиарда години, светът на малките неорганични молекули необяснимо се появи протеини се превърнат в основа Blo-Ками живите организми. Неговата демон край разнообразие от всички живи същества е уникален задължение да Molek Ламас протеин, както и други форми на живот във Вселената са все още неизвестни за науката.
Протеини, или протеини (от гръцки "Протос." - "първи") - на цялата природа органично съединение кото-ръж осигуряват всички жизнени процеси на всеки организъм. От Bel-ING обектив и вградена па Utina, черупки от костенурки гъби и отровни вещества. С помощта на протеини ние смила храната и се бори с болестта. Благодарение на специалните протеинови светулките светят през нощта, а през Glu кошове океан трептене загадъчна светлина Ним медузи.
Белтъчните молекули в живите клетки е много пъти по-голям от всички останали (с изключение на вода, разбира се!). Учените вас, че yasnili повечето организми, протеини, MOV за повече от половин HN им сухо тегло. И най-различни видове протеини е много висока - в една и съща клетка на малкото тяло като бактерията Escherichia SOI "(виж допълнително-скица." Обектно-dovaniya разследванията - прокариоти ") naschity-ОЗНАЧАВА около 3000 различни протеини ..
За първи път протеинът се изолира (в Wi де глутен) в 1728, италиански Jacopo Бартоломео Beccari (1682- 1766), направен от пшенично брашно. Тя soby план се счита за раждането на протеин хи-мисия. Тъй като почти три века, получени от естествени източници хиляди различни протеини и техните свойства проучени.
А протеин молекула е много дълго. Chemistry-ки такива молекули, наречени поли-мер (от "поли" гръцки -. "Много" и "Meros" - "част", "дял"). Всъщност-telno, дълго полимерна молекула се състои от множество малки Mo молекули, свързани една с друга. Така нанизани на конец мъниста на огърлица. Ролята на полимери нишки Ур-rayut химични връзки между мъниста-ками-молекули.
Тайната на протеини, скрити в специално-ност от най-мъниста. Pain-shinstvo полимери не взема стабилна форма в пространството наподобяващи същите зърна, които имат и не могат да бъдат пространствена структура: те висят около врата - те са под формата на пръстен или овална опаковка - извиване неопределена форма. Тези, на-си представим, че някои мъниста може да "слепват" един с друг. Например, привличането червено-vayutsya до жълт. Тогава цялата верига ще отнеме една особена форма, обвързана-ING съществуването си "извън приплъзване" на жълти и червени мъниста
Нещо подобно се случва в протеини. Индивидуални малък мол-Кула, включени в протеин-набезите осигури способността да "слепват", както сили действат между тях в-опъване. В резултат, всеки протеин вой схема е характерен само за пространствена й структура. Той определя чудотворните свойства на протеини. те не могат да без такава структура ще изпълнява функцията-нето, което се извършва в жива клетка.
При продължително възпаление-Ing Вг в присъствието на силни киселини или основи белтъчни компоненти гниене верига са в тяхната молекула,
наречен аминокиселини. Аминокиселините - това са "перли", които съставляват протеин, и те са сравнително проста структура.
Как да се организира аминокиселините
Във всяка молекула на аминокиселина е въглероден атом, свързан към четири заместители. Един от тях - водороден атом, а вторият - ct-boksilnaya -СООН група. Тя лежеше-ко "affranchise" йон vodoro га + Н, при което в аминокиселината и заглавието включва думата "киселина". Трето заместник - S-nogruppa -NH2 и накрая chetvor-ти заместник - група от атоми, съвместно toruyu общо обозначен R. Всички амино киселина R-групи са различни, и всеки от тях играе много важна роля.
Имоти "зърна", които разграничават една аминокиселина от друг, вграждане-ти в R-групи (те също така се наричат бо-kovymi вериги). Що се отнася до -СООН групата, химиците орга-ки се отнасят към него с голяма пощата Niemi: всички други въглеродни атома в молекулата са дадени наименования зависят-Ing от степента на отдалеченост от карбоксилната група. Най-близкият ви наричаме него атом атом, и от друга - в-атом следващия - атома, и т.н. въглероден атом в S-киселини, която е същата всички BLI за карбоксилната група, т.е. -.... атом е свързана към амино групата, следователно естествени аминокиселини, които съставляват протеин, наречени а-аминокиселини.
В природата съществуват също киселини и в която е групата NH ^ свързана с по-отдалечени от групата атоми кола-boksilnoy uglero Da. Въпреки това, за конструиране на протеини характер е избран а-аминокиселини. Това се дължи главно на факта, че само-аминокиселини, свързани с дълги вериги, са способни да осигурят достатъчна здравина и стабилност на структурата на големи протеинови молекули.
Броят на а-аминокиселини, за разлика-yuschihsya R-групата е голям. Но по-често, отколкото други във всички 20 различни аминокиселини, протеини, намиращи се в киселини. Те могат да се разглеждат като раса-азбука "език" на бяло-kovoy молекула. Химиците наричат това основният амино-държавен стандарт, основно или нормално. Условно есенциална амино киселини де lyat в четири класа.
Първият се състои от аминокиселини с неполярни странични вериги. Във втория - амино киселина с полярен група стопанство. Последващи Ing две аминокиселинни странични вериги, които могат да бъдат заредени положително (те ОИТ-Дин трети клас), или отрицателно telno (четвърти). Например, Diss-ciation карбоксилна група прави анион - СОО- и протониране на УО на азотни атома - катион, например -NH3 +. Страничните вериги на аспарагинова киселина и глутамин-Minowa киселини имат повече от една карбоксилна група -СООН, кото-рая при рН стойности, типични за живи клетки (рН = 7) и се разтвориха с водороден йон (Н +) и придобиване на отрицателен заряд. Странични пи TSE-лизин амино киселина, хистидин и аргинин са положително заредени, защото те имат азотни атома, ко-torye Обратно, водороден йон може да бъде приложен.
Всеки а-аминокиселини (с изключение на глицин) в зависимост от разположението на един до четири-Leu Замяна могат да съществуват в две предния макс. Те се различават един от друг като предмет сам по себе си от подобни на огледало изрази или дясна ръка от льо-вой. Такива съединения са наречени Хорал (от Gren "HIR." - "ръка"). Хирални молекули, открити през 1848 г., великият френски ucho-нето Луи Пастьор. и Z-форма (от латински laevus -. «наляво") - два вида оптични изомери на органични молекули в luchili наименование D-форма ( "полето" от Латинска Декстър.). Между другото, едно от имената на други хирални молекули мол - глюкоза и фруктоза - dekst-роза и левулоза. Забележително е, че в състава на протеини включват само Z-амино киселини, протеини и целия живот на земята - ". Ляво"
За нормален живот-STI тялото се нуждае от пълен на бор от 20 основни а-Z-аминокиселини. Но някои от тях може да бъде синтезиране Ванир в клетките на тялото, а други - са дошли готови от храната. В първия случай на CMV аминокиселини се наричат неесенциални, а вторият - е необходимо-mymi. Последният набор за различните организми е различна. Например, за бял плъх е необходимо Xia 10 аминокиселини и за млечнокисели бактерии - 16. Растенията могат SA-mostoyatelno синтезират различни аминокиселини, ще създаде вана тези, които не се срещат в протеини.
За удобство, основните символи 20-аминокиселинни означават, цис-използвайки един или първите три букви от името на английски български или аминокиселини като аланин - Ala или А, глицин - Gly или G.
КАКВО Е пептида
Полимер протеинова молекула образува Xia при свързване към дълги-ку перли tsepoch-аминокиселини. Те рамки свързване химични връзки на преждата през цялата налична амино киселина амино група и карбоксил-памет прикрепен към а-въглероден атом на пръта.
Получените съединения с тази реакция се наричат пептидил-tidami; (-CO-NH-група от тях - този пептид група, и връзката между въглеродните атоми, и азота, -. Пептидна връзка (това се нарича също амид) Комбинирането на аминокиселини чрез пептидни връзки, можем да получим, но пептиди, състоящи се от остатъци на много аминокиселини. такива съединения са наречени полипептиди. сламена-IX молекула протеин полипептид оказа през 1902 г. от германския химик Емил Фишер, немски.
Свързани статии