Ролята на биохимията в стоматологията
"Медик удовлетворени без знанието на химията не може да бъде съвършен" (Ломоносов)
Biochemistry - науката, която изучава химическия състав на животински органи и тъкани и растения, както и химически процеси основните тяхната активност.
Биохимия появи на кръстопътя на такива науки като биология, химия, физиология, и вече е в 2-та половина на ХХ век е един от лидерите в биологията и медицината.
Преди биохимия позира по-големи предизвикателства:
1) познаване на биохимични механизми на човешката дейност;
2) подобряване на диагностиката, профилактиката и лечението на общи заболявания;
3) получаване на нови ефективни лекарства;
4) въвеждане на нови биотехнологични процеси и методи за изследване.
За да изпълни задачите, за това, че е необходимо:
• създавате представа за структурата, функцията и класификацията на основните био-органични съединения, такива като протеини, въглехидрати, липиди, нуклеинови киселини и други.
• За да се изучава процесите на обмяната на веществата колективно катаболизъм и анаболизъм
• За проучване на серия от биохимични методи, използвани клинично за диагностика на някои болести в стоматологията, а сега се започне с обща разбира с Biochemistry структура, физико-химичните свойства на протеини.
Физико-химичните свойства на протеини се определят от техните структурни елементи - аминокиселини. Nature радикал причинява разлика в свойствата на аминокиселини. Тъй като амино групи с хидрофобна (аланин, валин, левцин) са с ниска разтворимост в сравнение с "на" - Ser, Thr, Tyr, «SH» - цистеин, NH2 - аспарагин и глутамин. защото Тези полярни групи могат да образуват водородни връзки с водните молекули.
Обща характеристика характеристика на всички аминокиселини, които съставят протеини, е наличието, "СООН" и "NH2» Y 2 въглеродни атоми, които също определят важни свойства на аминокиселини и следователно протеини. (Добави пептид).
Протеинови вещества като високо молекулно съединение средата водни колоидни разтвори. Колоидните разтвори имат характер на тези вещества диаметър чиито частици варира 0,1-0,001mk
Тъй като колоиден естеството на протеинови разтвори, свързани с редица техните свойства. Светлинният лъч, минаваща през разтвора на протеин става видима, като следствие на разсейване на светлината частици разтворено вещество - Tyndall явление. Вода също е оптично празен (гредата не се вижда).
Протеинови молекули не могат да проникнат в порите на растителни и животински мембрани, в резултат на големия си размер. А нискомолекулни вещества преминават свободно през такава мембрана - този метод се нарича диализа протеини могат да бъдат отделени от вещества с ниско молекулно тегло.
Протеините се макромолекулни вещества с хидрофилни свойства т.е. като сходство с Н 2О. Хидрофилни свойства се дължат на наличието на повърхност COOH, SH, ОН групи. Хидрофилни свойства зависят от:
• качествен състав на аминокиселини;
• количествен състав на аминокиселини;
Всяка колоид частиците взаимодейства с Н 2О резултира в образуването вода или солватиране обвивка около него.
Стабилност на протеиновата молекула зависи от присъствието на плик вода и заряд, което се дължи на присъствието на полярни амино групи. Протеини решения са изключително нестабилни и лесно се утаяват от добавянето на различни соли и дехидратиращи агенти. Протеините могат да бъдат утаени с алкохол, ацетон, натриев хлорид и други. В зависимост от задачата изследователят използва специално утаител. Ако е необходимо, за да изберете от разтвор или други протеини непроменени соли се използват най-често (NH4) 2SO4. Метод за изолиране на протеини от водни разтвори на неутрални соли на концентрирани разтвори на алкални и алкалоземни метали осоляване.
В зависимост от концентрацията на утайката ще продължи fraktsii.Belki различен протеин, серумните фракции се състоят от 2 - албумин и глобулин.
Белтъци утаява с наситен разтвор на (NH4) 2SO4 да се утаи глобулин фракции необходими полунаситен различни концентрации на (NH4) 2SO4. Изследвания на протеини, изолирани от изсолване показват, че тези протеини не променят неговата структура. В осоляване, дехидратация среща само вода черупка и неутрализиране заплащане. Когато премахнете (NH4) 2SO4 чрез диализа, протеин може да се разтваря отново и не променя своите естествени свойства. Този метод има много ензими, изолирани, отделни протеини, фибриноген. В тази връзка, трябва да имате ясна представа за живата протеин - роден. В естествения протеин - протеин в системата за обмен в системата на клетка. Протеин, изолиран от клетките не са жива протеин, но е обект на изследване (което означава, че не се занимават с дневна протеин, но с цел изследване, 1, което се характеризира с много важни свойства на нативния протеин).
Повечето от протеиновата молекула запазва биологичната активност само в много тесен диапазон на температура и рН. В областта на екстремни стойности на рН и температурата в протеиновите молекули настъпят промени, който се нарича денатуриране.
При денатуриращи протеини разбират процеса, чрез който пространственото подреждане на полипептидни вериги в молекулата са различни, за разлика от тяхното подреждане в нативния протеин, което води до нарушаване на поръчаната структура на протеина moleuly, намалена разтворимост (протеини вместо хидрофилни свойства стават - хидрофобен) повърхност хидрофобни протеинови молекули изглежда не разтворими в H2O групи, въглеводородни вериги на аминокиселини, хетероциклични структури и т.н. намаляване на биологичната активност (ако ензимът е протеин, той губи способността си да катализира съответните химични реакции) и т.н. Но процесът на необратима денатурация на валежите протеин (обикновено само в първите етапи може да се обърне). Какво се случва?
Когато денатурация не променя основната структура, която е причинена от порядъка подреждане на аминокиселинните остатъци в протеин, се определя от нативния конфигурация (структура) на молекулата на протеин в резултат на взаимодействието на аминокиселинни странични вериги с друг.
Пример: ренатуриране, в RNase под влиянието на урея денатурация - унищожаване на междумолекулни мостове. След отстраняване на карбамида е спонтанно редукция и окисление на контактите. Молекула възвръща своя роден структура и дейност.
Възстановителни местни структури след процеса на денатуриране е много бавен не съответния процент протеиновия синтез в жива клетка. Известно е, например, че има ензимна система, способна да ускори активирането на RNase разтворения в говежди черен дроб.
При възникване на денатуриране не само се променят много свойства на протеин, но също и премахването на такса - мощен фактор системите за стабилизиране на колоидни. Белтъците са не само колоидно, но и амфотерни електролити. Във водна среда дисоциация на СООН групи за образуване на "N" - йони, които придават киселинен характер на протеина.
Когато разтваря във вода изотопи "Н", образуван от дисоциацията на СООН и NH 2 групи е приложен преминава в йонизирана форма.
Поведението на протеина, ще зависи от рН на околната среда. Ако протеинът е поставен в кисела среда той показва - основни свойства, в алкална среда - проявяват киселинни свойства. РН е известно, когато количеството на (+) = сума (-), и общата електрическия заряд е всъщност (= 0).
Тази стойност на рН - наречен изоелектричната точка. IT за повечето протеини е в слабо кисела област. В това състояние, протеинът е по-стабилна и може лесно да се утаява. Наличието на протеини амфотерни свойства elktrolitov позволява фракциониране на протеинови сложни смеси, използвайки метод електрофореза. Принципът на този метод (електрофореза на хартия, агар-агар, полиакриламид гел електрофореза) се основава на различни подвижност в постоянно електрическо поле на протеиновите частици, носещи различава по размер или знак на заряда. Схема протеин подвижност при равни други условия да бъде по-висока, по-високата такса на протеина. Това зависи от рН на протеина. Така сместа от протеини с различно количество заряд могат лесно да бъдат разделени чрез електрофореза (Таблица)
Понастоящем метод електрофореза се използва в медицината за проучване на фракционна състава на серумните и плазмени протеини, което варира в различни заболявания, подробно въведение към упражненията.
физиологични значение и обмен @ и D аминокиселини са доста различни. Редица аминокиселини не usvaivayutsyai животни и растения са добре смляна защото системи ензим на животни и растения, специално адаптирани към @ аминокиселини.
Всички аминокиселини могат да бъдат разделени на:
• Ациклична - което включва:
Аминокиселините не се намират в протеини: Б-аланин, tsistomin, orgnitii, аминомаслена киселина. Те са междинни съединения при обмяната на веществата. Тъй като В-аланин служи като прекурсор на една от витамини, paktotenovoy tsitrullii киселина орнитил и са междинни продукти в синтеза на аргинин, на GABA - функционира като химически агенти в предаването на нервните импулси.
В допълнение към тези класификации, има класификация на радикали свойства и биологичната роля на аминокиселини в тялото.
Първите опити за изясняване на биологични роли на отделните аминокиселини в тялото извършва чрез прилагане на животни от различни смеси от аминокиселини. Установено е, че броят на аминокиселини е за по-голямата част от животните и човека незаменим - това означава, че те не се синтезират в организма и трябва да дойде от храна.
Възрастен изискване за незаменими аминокиселини в съответствие с каруцата се изразява в грамове на ден:
Три - 1 грама Ile - с 2 - 3
Сешоар - 4-4,5g Вал - 3 - 4
Thr - Gly 2-3 - 2-3
Met - Leu 2-4 - 8-9
Gis и Arg са произволно взаимозаменяеми.
Хранителни изискване в някои аминокиселини зависи от няколко условия, включително наличието на храна в метаболитно свързани съединения. Така, например, намалява броя на необходимите тирозин сушилня и глутаминова киселина може също "заместител аргинин, по този начин да се прецени задължителността". Аминокиселините са необходими, за да се разглеждат другите компоненти на храната. Освен това, необходимостта от аминокиселини се променя в зависимост от физиологичното състояние на човека (заболяването, възрастта и други фактори).
Биологичната стойност на протеин се оценява пълен набор от основни аминокиселини, освен ако има най-малко една основна аминокиселина - дефектен белтък. Полезността на протеина все още се оценява степента на абсорбция от организма (може да съдържа незаменими аминокиселини, но не могат да бъдат асимилирани защото не ензими)
• През последните години той предложи да се разделят аминокиселини, в зависимост от междинните метаболитни продукти на гликоген и кетогенна.
За гликоген - са тези, в междинните етапи на съединение конверсия използвани за биосинтезата на въглехидрати (Gly - Ala - вал - Ser - Thr - цис - ASP - Glu - Arg - Pro - Tyr - сешоар)
Ketogenic - е аминокиселина, че органите за разпад кетонни образуват сред други продукти, използвани за биосинтезата на мазнини (Leu, He, Tyr, сешоар)
Свързани статии