протеинова молекула е обемна, триизмерна форма с определена пространствена форма. За улеснение на внимание, пространствената структура на молекулата на протеин обикновено се разделя на четири нива на структурната организация.
Първото ниво на пространствена организация на протеинови молекули, наречена първичната структура и представлява последователност от аминокиселини в полипептидните вериги. Тази структура се фиксира силни пептидни връзки. С други думи, първичната структура се характеризира с химическата структура на полипептиди, които образуват молекулата на протеина. Всеки отделен протеин има уникален първична структура.
Второто ниво на пространствена структура организация -vtorichnaya описва пространствената форма на полипептидните вериги. Например, много протеини имат полипептидни вериги образуват спирала. Вторична структура е фиксиран чрез дисулфидни връзки и различни не-ковалентна.
Третото ниво на пространствената организация - третична структура отразява пространствена форма на вторичната структура. Например, вторична структура във формата на спирала, на свой ред, могат да бъдат подредени в пространството под формата на глобули, т.е. Той има сферична или яйцевидна форма. Стабилизиране третичната структура на слабите нековалентни връзки и дисулфидни връзки, и следователно е много нестабилна структура.
Пространствената формата на целия протеин молекула, наречена конформация. Тъй като молекулата на протеин са още по-малко издръжлив връзка заедно със силни ковалентни връзки (дисулфид, нековалентни). неговата структура се характеризира с нестабилност и може лесно да се променя. Промяна на пространствена форма на протеина влияе своите биологични функции. Конформация, като протеин, който притежава биологична активност на нативния наречен. Всяко въздействие върху протеин, което води до разрушаване на структурата, придружено от частична или пълна загуба на биологичните свойства на протеина. Промяната в конформация в малък обратим и е един от механизмите за регулиране на биологичните функции на протеини в тялото.
Четвъртична структура притежават само някои протеини. На четвъртичната структура на този супрамолекулярни образуване на комплекс, състоящ се от няколко протеини, които имат собствена първична, вторична и третична структура. Всеки протеин, част от кватернерна структура, наречена субединица. Например, кръвен протеин - хемоглобин се състои от четири субединици, два вида (А и В) и има В2 структура а2. Асоциация на подразделенията в четвъртична структура води до нови биологични свойства, които липсват в свободна субединица. Например, образуване на кватернерна структура, в някои случаи, придружено от появата на каталитична активност, която не присъства в отделни субединици.
Субединица смесват в кватернерна структура поради слабите нековалентни връзки и следователно кватернерна структура е нестабилна и лесно се дисоциира в субединици. Образуването и дисоциацията на кватернерна структура е друг механизъм за регулиране на биологичните функции на протеините.
От всички белтъчни структури, кодирани само първичната. Благодарение на информацията, съдържаща се в ДНК молекулата синтезира полипептидна верига (първична структура). Висш структура (вторична, третична и четвъртична) възникне спонтанно в съответствие със структурата на полипептиди.
Съгласно класификацията на базата на химическия състав, протеините могат да бъдат прости (протеини) и комплекс (proteid). Обикновено протеини се състоят само от аминокиселини, т.е. от един или повече полипептиди. С прости протеини, налични в човешкия организъм включват албумин, глобулин. хистони. подкрепа тъканни протеини. композитен протеин молекула, добавяне на аминокиселини, които не аминокиселина все още има част, наречена протезна група. В зависимост от структурата на протезна група разпределят такива сложни протеини, както fosfoproteidy (съдържа като протезна група на фосфорна киселина), нуклеопротеини (съдържащ нуклеинова киселина), гликопротеини (съдържат въглехидрати), липопротеини (съдържащ липоидни) chromoproteids (съдържащи цветни протезна група) и и др.
Има и друг класификация на протеини, получени от тяхната пространствена форма. В този случай, протеини са разделени в две големи класа: кълбовидни и фибриларни.
Молекули глобуларни протеини имат сферична или елипсовидна форма. Примери за такива протеини са албумини и глобулини в кръвната плазма.
Фибриларни протеини представляват удължени молекули, чиято дължина много надвишава диаметъра им. Тези протеини, по-специално, трябва да включват колаген - най-богата протеин при хора и животни, по-високи, което представлява 25-30% от протеини на организма. Колагенът е с висока здравина и еластичност. Този протеин е широко разпространен в тялото, той е част от съединителната тъкан и, следователно, може да се намери в кожата, стените на кръвоносните съдове, мускули, сухожилия, хрущяли, костите и вътрешните органи.
3. Физико-химичните свойства на протеини
Протеини, които са високо молекулно тегло съединения се характеризират с високи стойности на молекулното тегло. Тъй като протеинови молекули могат да включват десетки, стотици или хиляди аминокиселини, тяхното молекулно тегло варира в широки граници, от 6000 далтона до милиони. Като пример, молекулното тегло на следните протеини:
Инсулин (панкреатичен хормон) - 6,000 Da
Миоглобин (кислород носител в мускулните клетки) - 17,000 Да
Хемоглобин (протеина на червените кръвни клетки) - 68,000 Да
Myosin (свива протеин на мускулите) - 500 000 Да
Глутамат дехидрогеназа (чернодробен ензим) - 1000000 Da
Амфотерните протеини (присъствието на молекули на киселина, така и DOS # 972; явни свойства) поради наличието в техните молекули на свободни карбоксилни групи (киселинни групи) и амино групи (ядро # 972; изявена група). Тези групи са част от радикалите амино киселинните и, както е посочено по-горе, не участва в образуването на пептидни връзки. Проява протеини кисела или DOS # 972; явни свойства зависят от киселинността на средата.
В кисела среда (рН <7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:
СООН СООН СООН СООН
РН, при която протеинът е неутрална молекула, наречена изоелектричната точка или р! Означен rNiet. За всеки протеин изоелектричната точка има добре определена стойност. PI стойност зависи от съотношението на молекула протеин между аминокиселини, съдържащи карбоксилна група в радикал (monoaminodikarbonovye киселина). и амино киселини, които имат амино група в радикал (diaminomonocarboxylic киселина). Ако протеинът е доминиран от аминокиселини с допълнителен карбоксилна група, стойността на изоелектричната точка в кисела среда (PI <7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде.
По значение р! Протеин да зададете обвинението в разтвор с известна рН. Ако рН е по-висока от изоелектричната точка, протеинови молекули имат отрицателен заряд. В разтвори, които имат рН по-малко от изоелектричната точка на разтворения протеин, протеинови молекули са положително заредени и са в катионна форма. По този начин, по-голямо отклонение от рН ПИ по-голям съответно отрицателен или положителен заряд.
Следователно, чрез увеличаване или намаляване на киселинността на заряд на протеинови молекули се променя, което влияе на свойствата на протеина, и включително неговата функционална активност.
Въпреки големия размер на молекулата (1-100 пМ [2]), протеини са лесно разтворими във вода и техни разтвори имат подобни свойства на колоиден разтвор. Висока стабилност на протеинови разтвори гарантира стабилност фактори.
Един от тях - е наличието на протеиновите молекули на обвинението. Както е отбелязано по-горе, само в един строго определено рН на изоелектричната точка, протеинът е неутрална, докато всички други PHS протеинови молекули имат някои заплащане. Поради наличието на заряд при сблъсъци протеинови молекули отблъскват взаимно, и комбинирането им в по-големи частици не се появяват.
Вторият фактор е стабилността на протеинови разтвори в присъствието на протеиновите молекули на хидратация (вода) обвивка. образуване на хидратация обвивка поради факта, че различните неполярни (хидрофобни) групи обикновено се намира в рамките на протеиновата молекула, и полярните (хидрофилни) групи (-СООН, -NH2. -OH, -SH, -CO-NH- пептидни връзки) са разположени върху повърхността на протеин молекула. Тези полярни групи са свързани молекула вода, при което протеиновата молекула заобиколен от слой от ориентирани водни молекули. Следователно, когато сблъсъци протеинова молекула разделени един от друг хидратирани мембрани и техните съединения не се появяват.
Осоляване-- това протеин да се утаява под действието на дехидратиращи агенти, които включват предимно соли (Na 2SO 4 (NH4) 2 SO4 и др ...). сол йони, като протеини се свързват с вода, както и. При високи концентрации поради соли с ниско молекулно тегло, количеството на йони е огромен в сравнение с протеините макромолекулите. В резултат на бóПовечето от водата, свързана с йони сол, което води до значително намаляване на протеин хидратация черупки, намаляване на тяхната разтворимост и утаяване.
Изсолване най-ефективно при рН от изоелектричната точка на протеина да се депозира. В този случай, протеинът не само губи своята хидратация черупка, но също така губи обвинение, което го кара да се завърши валежи.
процес осоляване не засяга структурата на протеинови молекули, и следователно е утаен протеин запазва своята нативна, т.е. биологичните си свойства.
Осоляване - процесът е обратим. При изтриване на дехидратиращ агент или чрез прибавяне на вода и разтворим протеин утайка пълен разтвор протеин.
Под денатуриране протеин се отнася до загубата на родната си. Денатурация обикновено се придружава от утаяване на протеина.
Денатурирането се причинява от физични и химични фактори.
Физични фактори са: топлина (над 50-60 ° С). различни видове радиация (ултравиолетова и йонизиращо лъчение), ултразвук, вибрации.
Химическите фактори включват силни киселини и основи, соли на тежки метали, определен органична киселина (трихлороцетна киселина и сулфосалицилова [3]).
Под влиянието на тези фактори се разграждат различни непептидна връзка в протеинови молекули, което води до разрушаване на по-висока (с изключение на първична) и преходни структури на протеинови молекули в нова пространствена форма. Тази промяна в конформацията води до загуба на протеини хидратация черупки и тяхното последващо утаяване и загуба на биологична активност.
С кратко денатуриране фактори за действие конформационни промени са незначителни и поради това е възможно, за да превключите на протеина в родния форма отново и възстановяване на своите биологични свойства (връщане на природата).
Продължителното излагане причинява необратими денатуриране фактори дълбока промяна в триизмерната структура на белтъчните молекули, което прави невъзможно да се връщане на природата.
Свързани статии