ПредишенСледващото

B-амилаза [б - (1,4) глюкан-4-глюканохидролази, ЕО 3.2.1.1] ензими хидролизиращи вътрешния 1,4 б -glikozidnye комуникация нишесте, гликоген и други глюкозни полимери. При хората, основните източници на б-амилаза - панкреаса и слюнчените жлези. Многобройни изоформи, изолирани от биологични течности и тъкани, вероятно са хетерогенни продукти посттранслационни промени на две семейства на изоензими на амилаза, синтеза на които кодират две генен локус Ата-1, слюнчена (S) тип амилаза и Ата-2 панкреаса (P) тип ензим, който е тясно свързан с хромозома 1. изозим с и D не са големи различия в състава на аминокиселина. Гел филтрация върху Сефадекс в фракция С-амилази изолира две изоформи, единият от които съдържа въглехидрати. изоформи молекулно тегло, съдържащи въглехидрати, 57 Ша, без въглехидрати - 55 Ша. Изоелектричната точка на основните изоформи C изоамилаза от 5,5 до 6,5. P група изоамилаза има по-ниско молекулно тегло (53 Ша) и не съдържа въглехидрати. Изоелектричната точка на протеините в границите от 5.7 до 7.0.

Убедителни доказателства, че амилаза Р-тип се образува само в панкреаса, е липсата на този изоензим при пациенти с обща панкреатектомия. С-б-амилаза изозим, напротив, може да се синтезира в различни органи и тъкани. Висока активност на Р-амилаза се определя в тъканта на фалопиевите тръби и съдържанието на овариални кисти. Типична група изоамилаза произведени от тъкани на генитално осакатяване, не се открива в серума или урината на здрави хора; разпределение на изоамилаза е идентичен при мъжете и жените. Изоамилаза, принадлежащ към С-група, и е установено в човешкото мляко и заздравяване на течност.

Клиничната значимост на определяне на амилаза активност в серума.

Определяне на б-амилаза в серума - е най-честата диагностичен тест на остър панкреатит. В остър панкреатит ензимна активност в кръвния серум се увеличава с 3-12 часа след болка атака достига максимум след 20-30 часа и се връща към нормалното с благоприятен разбира в рамките на четири дни. Дейност б-амилаза (диастаза) в увеличенията урина след 6-10 часа след силно възстановяване в серума и се нормализира по-често от три дни след възстановяване.

При хората, б-амилаза, свободно преминаване през бариерата филтруване на бъбречните телца, се увеличи търсенето тубулните епителни клетки, както и други ниско тегло серумни протеини молекулни. Увеличението на амилаза активност в серума може да бъде причинено от нарушение на премахването на ензима. Пример - състояние, наречено makroamilazemiey когато ензимът свързан към имуноглобулини и серумните форми макромолекулен комплекс. Този комплекс не се филтрува в урината и не може да бъде отстранен чрез друг механизъм, който води до значително и понякога дълготрайна увеличение на б-амилаза активност в серума. Makroamilazemiya установената при здрави хора с честота от 1% при пациенти с hyperamylasemia - на 2,5%. Makroamilazemiya може да се диагностицира чрез метода на ултрацентрофугиране, EF, изключване по размер, също осигурява прост тест на комплекс утаяване с полиетилен гликол.

B-амилаза активност в кръвния серум често се увеличава при пациенти с бъбречна недостатъчност, но не е ясно какво причинява това увеличение - увеличение в образуването на ензим или намаляване на неговото елиминиране. В такива случаи, допълнителна информация може да се определи скоростта на екскреция на б-амилаза ензим или изчисляването на клирънс.

Свързани статии

Подкрепете проекта - споделете линка, благодаря!