Молекулата на протеин разграничи силни, ковалентни връзки: пептид, дисулфид и крехки, нековалентни връзки: водород, йонни, vandervaalsed хидрофобен.
Пептидни връзки (-CO-NH-) са основния тип на връзки в протеини. Те за първи път са проучени от AJ Danilevsky (1888). Пептидни връзки, образувани чрез взаимодействие на # 945 - карбоксилна група на една амино киселина и # 945; - амино група на друга амино киселина. връзката пептидът е конюгиран връзка, електронната плътност в него се замества с азот за кислород, поради което тя заема междинно положение между единични и двойни връзки. Дължината на пептидната връзка е 0.132 пМ. Въртенето около пептидната връзка атоми е трудно, О и Н атоми в него са в транс-позиция. Всички атоми на пептидните връзки са разположени в една равнина. О и Н атоми на пептидната връзка може допълнително да образуват водородни връзки с други пептидна връзка. Пептидни връзки определят реда на последователност от аминокиселини в полипептидната верига на протеина, т.е. формиране на първичната структура на белтъка. Пептидни връзки - силни връзки (празнина енергия е около 95 ккал / мол). Отцепването на пептидните връзки на протеина се провежда при кипене на обратен хладник в присъствието на киселини, основи, или под действието на ензими пептидаза.
Дисулфидни връзки (-S- S-), образувани от два цистеинови молекули в състава на протеиновата молекула. Възможни вътреверижни дисулфидни мостове "" в единична полипептидна верига и междуверижни връзки между отделни полипептидни вериги. Например, в молекулата, както на хормона инсулин настоящото изпълнение дисулфидните връзки на. Дисулфидните връзки засягат пространствен сгъването на протеиновата молекула, т.е. до третичната структура на протеини. Дисулфиднп облигации са разбити от действието на някои редуциращи агенти и разграждането на протеина.
Водородът svyazivoznikayut между водороден атом и електроотрицателна атом (обикновено кислород). Водородни връзки са приблизително 10 пъти по-слаби от пептидните връзки. Най-често те се случи между азотния атом и О атом различни пептидни връзки или близко разположени в протеиновата молекула или разположени в различни полипептидни вериги. Голям брой водородни връзки в протеини определя главно вторичната структура (# 945 - спирала # 946; - сгънати структура) и също участва в образуването на третична и четвъртична структура на протеини. Слабите водородни връзки са лесно разделени, когато протеин денатуриране на.
Йонни връзки са образувани между противоположно заредени аминокиселини в молекулата на протеин (положително зареден лизин, аргинин, хистидин и отрицателно зареден глутамат и аспартат). Йонни връзки засягат пространствен нагъване на протеини, т.е. формиране третична и четвъртична структура на протеини. Йонните връзки са разбити при смяна на рН на средата по време на разграждане.
На ван дер Ваалс взаимодействието - един вид отношения, които възникват в краткосрочен поляризация на атома.
Хидрофобни връзки се появяват между неполярни (хидрофобни) амино радикали в полярен разтворител (вода). Хидрофобни радикали са потопени в протеиновата молекула, промяна на пространственото подреждане на полипептидната верига. Хидрофобни взаимодействия са ентропична природа, придават резистентност молекула протеин участва в образуването на неговата третична и четвъртична структура.
Свързани статии