Наименование на работа: Структурата на хемоглобин
Специализация: биология и генетика
Описание: В структурата на хемоглобина. молекулата на хемоглобина на протеиновия компонент е компонент на не-протеинов глобин хема протеин. Поради друг координация връзка към железния атом може да бъде свързан кислород молекула да образува оксихемоглобин.
Размер на файла: 82 KB
изтеглен на работа: 53 души.
Към група хемопротеини включва хемоглобин и неговите производни, миоглобин и ензими # 150; цитохром система, каталаза и пероксидаза.
Всички chromoproteids съдържат различни състава и структурата на протеини. Непротеинови компонент притежава структурно сходство.
Структурата на хемоглобина.
молекулата на хемоглобина съдържа протеинов компонент глобин протеин, не-протеинов компонент # 150; хема.
Глобин се състои от 4 субединици 2 и 2. Всяка верига съдържа 141 аминокиселинен остатък, и - 146.
В рамките на всяко подразделение е хидрофобен "джоб", който е един скъпоценен камък.
Heme е равнинна молекула, съдържаща 4 пирол цикъл и свързан с железния атом от тях:
Heme е свързан към част от протеин (глобин) хидрофобни връзки между пироловия пръстен и хидрофобни амино радикали. Между железен атом и имидазоловия пръстен на хистидинов остатък в глобин има координация връзка. Поради друг координация връзка към железния атом може да бъде свързан кислород молекула да образува оксихемоглобин.
Heme пиролови пръстени са копланарни и желязо атом излиза от тази равнина. кислород присъединяване "коригира" молекулата на хем желязо се движи в равнината на пиролови пръстени, и това води до промяна в протеин конформация. Молекулата на хемоглобин има 4 протомер, всеки от които съдържа хем и кислород може да приложи. Присъединяването към първата молекула кислород променя конформацията на протомера. Структурна промяна променя конформацията на протомери един протомерът почивка. Промени в конформация протомери улеснява прикрепването на други молекули на кислород. Това се нарича кооперативно действие. Афинитетът на хемоглобина към четвъртата молекула O 2 е приблизително 300 пъти по-голямо от първото.
функция на хемоглобина.
Той е задължителен и преноса на кислород от белите дробове до тъканите. Хемоглобинът свързан кислород се нарича оксихемоглобин.
Производни на хемоглобин.
Една молекула хемоглобин има висок афинитет към въглероден монооксид (II) CO. Тя карбоксихемоглобин. Афинитетът на хемоглобина до CO е приблизително 300 пъти по-висока от тази за кислород. Това показва високата токсичност на въглероден окис, CO отравяне така че когато е необходимо, за да се направи засегнатата въздуха, за да се увеличи притока на кислород.
Хемоглобинът също се свързва с СО 2 за образуване karbgemoglobina.
Видове хемоглобин.
Разграничаване физиологични и патологични хемоглобини.
Физиологични хемоглобини са оформени в различни етапи на нормалното развитие на тялото, и необичайни # 150; vsedstvie нарушения аминокиселинна последователност в глобиновия.
Физиологични видове хемоглобин.
- примитивен # 150; НВР (хемоглобини са наречени Gover Gover 1 и 2)
- Фетален хемоглобин HbF (фетален хемоглобин).
- Възрастен хемоглобин: Hb A 1. Hb A 2. Hb A 3.
Hb F се появява в ранните етапи на развитието на ембриона. Примитивните хемоглобин заменят с HbF. В по-късните етапи на плода хемоглобини появи Възрастни # 150; 1. Hb Hb А2.
В кръвта на възрастен от около 95-96% Hb А 1. 2-3% Hb А 3. 0,1-0,2% HbF.
Хемоглобин А 1 и 2 се състои от верига. Хемоглобинът A2 # 150; 2 и веригата. хемоглобин F # 150; 2 и веригата. Gower 1 хемоглобин съдържа четири верига, Gower 2 # 150; 2 и 2 вериги като веригата на зародишен съзряване заменят веригата.
Ненормални видове хемоглобин
В човешка кръв отвори около 150 видове мутантни хемоглобини. Анормални хемоглобини различават по форма, химичен състав, количество на зареждане. Получените отклонения хемоглобини, използвайки техники електрофореза и хроматография. наследимите промени # 150; доведе само триплет мутация, която води до заместване на една аминокиселина с друга (с драстично различни свойства # 150; Пример за сърповидно-клетъчна анемия # 150; Glu се заменя с вал).
Патологията на метаболизма хемоглобин.
Заболявания на хемоглобин (около 200), се нарича хемоглобинопатии.
Хемоглобинопатии се разделят на:
- хемоглобинопатии # 150; Той се намира в основата на наследствени промени в структурата на нормален хемоглобин верига ( "молекулна заболяване").
- таласемия # 150; Синтез нарушение всяка хемоглобин верига.
- Желязодефицитна анемия.
Един класически пример на наследствен gemoglobinpatii е сърповидно-клетъчна анемия. Glu в 6-та позиция е заменена от веригата вал. Еритроцити в условия на ниска парциално налягане на кислорода да приемат формата на сърп. Такова хемоглобин освобождаване кислород след превръща в слабо разтворима форма и започва да се утаява под формата на вретеновидно кристалоид че се деформира и да причини масивна клетъчна хемолиза.
порфирия # 150; група от разстройства с наследствено предразположение резултат блокиране на първоначалните етапи на синтеза на порфирини хем и съдържаха придружава с увеличаване на тялото.
Osoblivostі Budova че zhittєdіyalnostі слайд 3 Viznachennya метилиране че zavdan урок че мета zavdannya viznachaєmo време на dіtmi: слайд 4 на Oznayomitisya Особено Budova predstavnikіv Клас Pavukopodіbnі; Dati zagalnu характеристика Клас Pavukopodіbnі; Viznachiti Местоположение pavukopodіbnih в sistemі organіchnogo svitu; Oznayomitisya на vlastivostyami pavutini начини, които polyuvannya pavukіv. Zavdannya урок: Слайд 5 Prostezhiti uskladnennya Budova pavukopodіbnih в porіvnyannі на rakopodіbnimi; Zyasuvati ценности pavutini в zhittі.
Fssen Wir einnder п рова Handen. Für Heute Синд Wir направете Mnnschft sgen Wir Drei ЧЕТИРИ унд цур rbeit â ???? Ich Вюнше Euch Виел Erfolg während дер Stunde. Wir beginnen MIT дер Bestimmung eurer Lune. Motivtion Ds Them дер heutigen Stunde ist Reisen wirâ ???? Die Ziele Синд. Den Седалище им Flugzeug wechseln können Denn Sätze trinieren Sehenswürdigkeiten берлинския nennen können rtikel в kkustiv trinieren.
Свързани статии