Мембраните съдържат от 20 до 80% протеин (по тегло). Броят на протеини варира значително в различните мембрани. По този начин, в мембраните на митохондриите на акция протеини представляват около 75%, и в плазмената мембрана на клетките на миелиновата обвивка - около 25%. Тъй като липидни молекули имат малък размер (5 Å) И ниско молекулно тегло, броят е 50 пъти по-голям от броя на протеиновите молекули. Следователно, протеинови молекули, както са вградени в липидна двуслойна мембрана.
Протеините се различават в тяхната позиция в мембраната (фиг. 2). Протеинови молекули могат да проникнат дълбоко в липидния двоен слой и пермеат (цялостни протеини) или прикрепен към мембраната по различни начини (периферни протеини).
Периферни протеини се различават от неразделна-малка дълбочина на проникване в двуслойна и слаби протеин-липид взаимодействия (т.е. по-малко зависими от двуслойна). Периферни протеини могат обратимо да се променят техния статус, прикрепен към мембраната в определени моменти (такива протеини се наричат амфипатично). Поставяне на мембраната, или те взаимодействат с интегрални протеини. или с части от повърхността на липидния двоен слой. придобиване на нови имоти.
Разделянето на мембранните протеини на периферните и тяхната структура се определя от неразделна, броят на хидрофобни аминокиселини и техните позиции в първичната структура, т.е. всички свойства, които осигуряват взаимодействието на протеина с двоен слой. За амфипатични протеини са специални сигнали, които насърчават тяхната връзка с мембраната (често такъв сигнал е тяхната фосфорилиране на специфични кинази, се променя тяхната третична структура и хидрофобност, по-точно - лиотропна). Тези протеини включват например протеин киназа С, фактори на кръвосъсирването.
Протеини, които образуват комплекси с интегрални протеини (те включват редица храносмилателни ензими, участващи в хидролизата на нишесте и протеин) са прикрепени към интегрални мембранни протеини чревни микровласинките. Примери на такива комплекси може да захарозо-изомалтаза и малтаза-глюкоамилаза. Полярните или заредени домени на молекулата на протеина могат да взаимодействат с полярни глави "" липиди, образуващи йонни и водородни връзки.
Интересен пример за контролирано взаимодействието с мембраната е била открита в изследването на аминокиселинната последователност на интактната форма на микрозомален цитохром b5 (фиг. 2). Този протеин участва в различни редокс реакции като електронен носител. Неговата относително къс участък на пептидната верига до карбоксилния край се състои изцяло от хидрофобни аминокиселини. Ако "хидрофобен закотвянето" премахнете от протеолиза gemsvyazyvayuschy домейн губи контакт с мембраната и освободени в околната среда.
Локализирани в мембраната на хидрофобен домен или "котва" е друг характерен елемент на структурата на мембранни протеини. С тази структура се среща в записа на периферните мембранни протеини.
Съгласно класификацията, интегрални протеини проникват в липидния двоен слой. Размер на интегрални мембранни протеини в средното 80 ÅНо също така има по-големи протеини - 350 Å стойност (протеин thylakoid на хлоропласти). Обикновено тези протеини притежават изразено асиметрия и съответно асиметрично разположени в диафрагмата (фиг. 2).
Някои от трансмембранни протеини мембрана пермеат веднъж (гликофорин) - bitopicheskie. други имат няколко сайтове (домейни) последователно пресичащи двуслойна - politopicheskie (фигура 3.). Monotopicheskie протеини са периферни протеини (фиг. 3).
Да разгледаме bitopichesky протеин - гликофорин от мембраната на червени кръвни клетки. Неговата аминокиселинна последователност е намерено къс участък, състоящ се от 23 неполярни аминокиселини, разположени приблизително в средата на веригата. Проучванията показват, че гликофорин молекула изцяло прониква в мембраната, мембраната се потапят в хидрофобния регион има # 945-спирална структура.
Примери politopicheskih транспортни протеини са ATPases, бактериородопсин. За бактериородопсин от Halobacterium halobium мембрана чрез рентгенова проучване на фотосинтезиращи реакционни центрове бактерии е показано, че молекулата съдържа няколко # 945; цилиндрични секции, последователно преминаване на двуслойна (Фигура 4).
Много протеини са съставени от две части: регионите, които са богати на полярни аминокиселини, и области, богати на неполярни аминокиселини. Тези протеини са опаковани в двоен слой на мембраната, така че техните неполярни порции в контакт с хидрофобни региони на двоен слой.
анализ на някои протеини амино киселина показва, че те съдържат приблизително същия брой полярни аминокиселини, например конвенционални водоразтворими протеини, обаче те се разтварят във вода, много слабо. Причината за тяхната хидрофобност не се намира в състава на аминокиселина, но от порядъка на редуване на аминокиселинни остатъци - хидрофобни аминокиселинни радикали не са разпръснати по полипептидната верига, и са концентрирани в хидрофобни домени.
Структурата на много протеини обикновено са очевидно различни участъци, отговорни за тяхната биологична активност. Много често, биологично активната част се състои главно от полярни аминокиселини, докато няма активни домейни изградени главно включващи аминокиселини с неполярни радикали. Следователно е вероятно, че полярната част на протеин е в контакт с мембраната и цитоплазмата с полярни глави на липиди и осигурява функционална активност на протеина, и неполярен част се свързва с въглеводородни вериги на липидни молекули и осигурява структурна стабилност на молекулата. Това правило обаче не е универсална. По този начин, протеини, трансформиране хидрофобни субстрати (те включват, например, хидроксилаза не е разтворима във водната фаза на ксенобиотици) имат хидрофобни джобове. концентриране на субстрат молекулата за неговата ензимна модификация. Така, очевидно е, че мембранните протеини обикновено са свързани към мембраната посредством нековалентни взаимодействия на два вида:
Ø електростатичен (на нивото на фосфолипидни полярни глави)
Ø хидрофобен (двуслойна дебелина).
Протеините в двойния слой е много лабилни и могат да изпълняват различни видове движения. където мобилността на протеините в двоен слой и тяхното асоцииране се контролира липиди (фиг. 5).
Някои мембранни протеини се движат по протежение на двуслойна (фиг. 5). Например, фосфолипаза А, контактуване на цитоплазмената повърхност на мембраната може да се премества странично над повърхността на двуслойни и хидролизиращи фосфолипиди до няколко хиляди, докато не се отделя от мембраната. Страничната дифузията на интегрални мембранни протеини в големия им размер е ограничен. взаимодействие с други протеини и цитоскелетни елементи и извънклетъчна матрица. Въпреки това, той също има доста измеримо количество.
Въртене мобилност на протеини (фиг. 5) е свързан с тяхното въртене около ос, перпендикулярна на повърхността на двоен слой. Периферни протеини имат по-малко значително влияние върху подвижността на ациловите вериги на фосфолипидите. Обратно, интегрални протеини силно ограничават мобилността на пръстеновидни липиди. които ги заобикалят директно в мембраната. Поради тази причина, на пръстеновидни липиди наречена свързан (имобилизиран). Те са в тяхното поведение и подвижност различават от общите липиди на липидния двоен слой. Протеинови молекули съседни да ограничи движението на повърхността на липидния и пръстеновиден слой е по подредени. Броят на свързаните липиди зависи от насищането на мембранните протеини.
Свързани статии