Имуноглобулини. В отговор на въвеждане на вътрешната среда на чужди молекули, антитела започва Synthesis, първо ocheredIgM, която се състои от 5 мономери. Всяка имуноглобулин мономер се състои от две идентични антиген-свързващ участък, но има vIgM 10 антиген свързващи сайтове. Наличието на множество места за разпознаване в molekuleIgrazlichnyh епитопи в антиген води до образуването на антиген-антитяло комплекс молекули и мрежи, които aktiviruetsistemu комплемент. Комплементни протеини с протеолитична активност съраунд kompleksantigen антитяло. което води до външна клетъчна смърт а. Този комплекс може да се абсорбира от фагоцитни левкоцити (например, неутрофили или макрофаги). Свързване на антиген-антитяло комплекс с фагоцитни клетки се осъществява чрез присъства на повърхността на тези рецептори kletokFc konstantoyFc -domain с имуноглобулини.
Имуноглобулин А през секреторния пептид се транспортира през мембраната на епителните клетки на слюнчените жлези, слизестата слой в червата, дихателната система. Бактериите не pokrytyeIgA могат да взаимодействат с епителните клетки на устната кухина, на дебелото черво и следователно не участват в инфекцията на организма. Поради наличието на секреторните протеази glikoproteinaIgAne унищожават незабавно и не може да се активира ефективно системата на комплемента. Тайните лизозим в молекулата, които са известни три епитопи за три различни антитела и те заемат 40% от повърхността на протеина.
Имуноглобулин Е (IgE) в присъствието на определен антиген или алерген участва в освобождаването на хистамин и развитие чувствителни allergii.IgEu индивиди sintezufaktora улеснява активиране на тромбоцитите (от angl.activatingfactor, RAF), която е подобна на фосфатидилхолин и насърчава възпаление на дихателната верига, агрегация tromobotsitov и др.
парапротеин
В редица патологични състояния се наблюдава появата на несъществуващи в нормални кръвната плазма зони - i глобулини структурно и функционално анормален инертен-специфичен протеин (парапротеин). Те са представени от Н и L-tsepyamiIgA, IgD, IgG. Техният външен вид се дължи на синтеза на злокачествени лимфоцити или за подобряване на образуването на клонинги на нормални В-лимфоцити. Леки вериги на имуноглобулин са способни да преодолеят бъбречна прага и се появяват в урината. Тези протеини се наричат "Bence Jones протеин".
Разграничаване парапротеини могат да се извършват чрез имуноблотинг с антисеруми за специфичното приложение , i H вериги на имуноглобулини.
Парапротеини открити в отговор на възпалителни и автоимунни процеси, както и при мултиплен миелом и макроглобулинемия Valdenshtrema. Те могат да образуват комплекси с други протеини, образуващи криоглобулини, които образуват гел или се утаяват при охлаждане на плазма (серум) кръвта и повторно се разтваря чрез загряване до 37 0 С
Свързани статии