Хидратация - протеин
Различията в мненията до голяма степен може да се обясни с факта, че въпросите, разгледани хидратиране на протеини понякога независимо от родината им. В по-тивни протеини показват различни видове маскиращи ефекти. Например, може да се състои в маскирането бавно група отговор на протеина със сребро. Можем да си представим, че сребърен йон е по-трудно да проникне в SH-група, ако групата е около подредена хидратиран слой. Известно е, че мобилността на моновалентни йони като литиев йон, ледени кристали много по-малък, отколкото във вода, и това може да се обясни с по-подредена структура на молекулите. [17]
Опитите да се проучи хидратация на разтворените протеини са направени преди да се научи поведение по време на хидратация на изсушен протеин. В тези проучвания се предполага, че част от водата в белтъчни разтвори е в свободно състояние, а останалите - е приложен към протеина. Различни методи се използват за определяне на количеството на свободен и свързан вода от протеина. Един от тях се основава на измерване на увеличаването на обема, което се случва по време на замразяване разтвор. Тъй като лед плътност значително по-ниска от плътността на водата, замразяване на свободната вода се придружава от отделен увеличение на обема, който може да бъде измерена с помощта на дилатометър. Предполага се, че тази част от водата и е хидратна вода. [18]
Тъй като определянето на частичен специфичен обем Приема се, че обемът на протеинова смес с вода, е равна на сумата на обемите на всеки компонент, протеин хидратация в изчислението не е приет. Ето защо, за да се оцени степента на хидратация на а2 стойност не е възможно. [19]
В протеиновата химия, ние често се срещне с необходимостта да се определи или степента на хидратация на сух протеин в атмосферата на водна пара, или степента на хидратация на протеините. разтворен в големи количества вода. [20]
Той също така зависи от рН и йонната сила на разтвора, както и на свойствата на средата, които влияят на водородно свързване и хидратацията на белтъка. Третичната структура на протеина се появява в резултат на по-нататъшното огъване и усукване на полипептидната верига, която вече има вторична структура. В някои случаи, вторични и третични структури са напълно определени от първичната структура на протеина. Ако тези протеини са изложени на повишени температури или да обработи карбамид, киселина, алкални или други средства, които пречат на вторичната и третичната структура, без да се засяга основно, е възможно да се спонтанно възстановяване на тяхното конформация. Примери за такива протеини могат да служат като ензим, рибонуклеаза. В този случай, последователността на аминокиселини в полипептидната верига определя позицията на дори-дисулфидни мостове, така че ако след ефекти на редуциращи агенти за извършване на окисляване при меки условия, формирането на дисулфидни връзки пресичат се извършва в същите места, където те са били преди. Други ензими необратимо денатурирани дори при сравнително меки условия. Понастоящем не е ясно как такава структура е лабилен и високо специфичен както се случва третичен време на синтезата на ензима протеин на рибозом повърхността. [21]
Поради факта, че водата - универсална среда за биологични реакции и протеини в организми - основни вещества, свързващи вода има голямо значение изясняване на взаимодействието на протеини с вода или хидратация на протеини. [22]
Тази работа е продължение на предишното изследване на синтетични полимерни системи - вода и организации, посветени на изучаването на вода в мукополизахариди. Хидратация на протеини и полипептиди интензивни изследвания са посветени [9], но много малко работа съответната хидратация мукополизахариди [10-15], въпреки тяхната биологична активност. Например, хомоложност хондроитин са типични мукополизахариди, разпределени в съединителната тъкан в силно хидратиран оценени състояние. [23]
Протеинови вещества имат способността да се свързват големи количества вода - хидрат. Значението на хидратацията на белтъка, се вижда от факта, че водата е универсално средни биологични реакции. Хидратацията е биполярни свързващи молекули вода с йони или нейонни групи, както и диполи или полярни групи; това се случва в разтворите и в твърди вещества. Значителна хидратация на протеините, отговорни за присъствието на молекулите на повърхността на голямо разнообразие от полярен, включително йонни, групи. Количеството на хидратация вода, свързан с албумин и глобулини е 0 2 - 0, 1 6 грама на грам сухо тегло от протеин. [24]
При висока йонна сила на разтвора на протеин се наблюдава конкуренция между протеинови молекули и солена вода йони на молекула. Степента на хидратация на протеин намалява, протеин-протеин взаимодействия след това става по-ефективна от протеин-вода и протеинът се утаява. [25]
Публикувани данни и експериментални резултати, обсъдени по-долу, описва процес хидратация протеин, в който се добавя вода към протеина да се получи разтвор. Разбирането на процеса на хидратацията на белтъка. който еднозначно е описано въз основа на такъв експеримент, трябва да се различава от концепцията на хидратна вода, считано от различни гледни точки в съответствие с интересите на изследователите и естеството на експерименталните методи на. [26]
Едновременно с това се променя и хидратацията на белтъка е най-малкият в izotochke. С промяната на формата и хидратацията на белтъка свързани промяна някои свойства на протеини и техните решения. Тъй като вискозитетът на разтвора е поне izotochke от плътни възли осигуряват минимално съпротивление на флуида от молекулите в несгънато положение. Други свойства, такива като разтворимост, осмотичното налягане, разсейване на светлината, и имат минимална или максимална в izotochke. Следователно, определянето на протеин изо-точка може преки и непреки методи. [27]
Осоляване Ефектът, който се наблюдава при висока йонна сила, причинена вероятно чрез конкуренция между йони белтък и сол за взаимодействие с водни молекули. При достатъчно високи концентрации на соли брой водни молекули, които могат да бъдат използвани за хидратация на протеина. значително намалени; взаимодействие на протеин - протеин са така ефективни протеинови взаимодействия - вода, и протеинът се утаява. [29]
Ако от едната страна на мембраната протеини са в състояние да проникнат през нея, след това остатъкът може да се установи в същото външното налягане от двете страни на мембраната. Докато вода, в която се поставя осмометър, има нормална стойност на налягането на парата, активността на водата вътре осмометър намалява поради хидратация на протеините. [30]
Страници: 1 2 3 4
Сподели този линк:
Свързани статии