Броят на субстратните молекули preterpivayuschih промяна в рамките на минути, за единица тегло на ензима при оптимални условия, неговото действие се казва молекулна активност на ензима. Когато количеството ензим се увеличава ензимната реакция курс до определена граница, която се характеризира с размера на субстрат на разположение на ензима. В същото време, при постоянна концентрация на резултатите от ензимен субстрат в увеличаване на броя на бърза, а след това до по-бавна скорост на растеж на ензимната реакция, докато се достигне максималната скорост, остава практически непроменен с допълнително увеличение на концентрацията на субстрата. ZSFROKS: V = Vmax / 1 + Km / S, където V - скоростта на ензимната реакция, Vmax - максимална скорост на безкрайно своите високи субстратни концентрации, S - субстратна концентрация в мол / л, Km - Michaelis постоянна.
Това съответства на концентрацията на субстрата, при която скоростта на реакцията е половината от максималното, и служи като мярка за химичен афинитет мед ензим и субстрат, мярка за способността им да образуват ензим-субстрат комплекс.
Регламент на ензимната активност. Различни методи на активиране и инхибиране на ензими.
Фактори, които регулират активността на ензимите, са различни по характер. Физични фактори (температура, налягане, светлина, магнитното поле, електрически импулси) имат по-малко специфичен ефект от химически. ефект на последните също могат да бъдат разделени в няколко вида на свой ред. Някои химични вещества са свързани към активното място на ензима, като субстрати, кофактори, конкурентни инхибитори, което води до промяна на ензимната активност. Други вещества взаимодействат със специфични места върху повърхността на определен вид на ензимни молекули, които нямат пряка връзка с центровете на каталитична активност, но все пак водят до неговата промяна. Активатори органичен произход: жлъчна киселина (активиран от панкреатична липаза), ентерокиназа (активира трипсиноген), глутатион, цистеин, витамин С (oskidoreduktaz повишена активност).
Активатори неорганична природа: например, солна киселина активира pepsinogen йони нерафинирани метали (Na, CI, K, Mg, Mn, Zn). Ако инхибиторът се свързва с ензим молекула слаби облигации, като инхибитор лесно може да се отстрани и възстанови ензимна активност. Ако инхибиторът се свързва с молекула ензим от силни ковалентни връзки, след това идва необратимо инхибиране на ензимната активност.
Регулирането на действието на ензими, алостерични механизми, фосфорилиране - дефосфорилиране. Примери на метаболитни пътища, регулирани от тези механизми. Класификация на ензими, неговите принципи. Характеристики на оксидоредуктази.
В скоростта на жива клетка на ензимни реакции, е строго контролирана, която позволява на всеки метаболитни верижни реакции постоянно се променят, се адаптират към променящите се нужди на клетките в продукта. Във всяка верига има метаболитен ензим, който определя скоростта на цялата верига от реакции. Той призова регулаторните ензими. Има няколко начина за регулиране на действието на ензими: промяна в активността на ензима в постоянна концентрация; промяната в концентрацията на ензима, обикновено в резултат на ускорение (индукция) или инхибиране (изтласкването) синтез ензим. Алостерична регулиране механизъм на ензимната активност се наричат регулаторен механизъм, при което активността на ензим контрол се осъществява чрез промяна на структурата на молекулата на протеин, свързването на метаболит-индуцируем регулатор по-специално (алостеричен) център, пространствено отдалечени от активното място. Фосфорилирането - прехвърляне процес фосфорна киселина остатък от донора до субстрат фосфорилиране agent- обикновено катализирани от ензими, и води до образуването на естери на фосфорната киселина. Дефосфорилиране - фосфорна киселина остатък разцепването от молекулата на фосфор-съдържащи съединения. CF 1: Оксидоредуктази, CF 2: трансферази, CF 3: хидролази, ЕО 4: лиази, SF 5: изомерази SF 6: лигази. Оксидоредуктази катализират окисление или редукция. Пример: каталаза, алкохол дехидрогеназа.
Свързани статии