ПредишенСледващото

Биологични химически товари, е изучаването на молекулярната природа на живота. Той изучава химическата природа на веществата, които съставляват живи организми, MOV, тяхната трансформация, и връзката на тези реакции към клетъчната активност на органи и тъкани и организма като цяло. Основната задача на биохимията е да установи комуникация между молекулна структура и биологична функция на химическите компоненти на живите организми. В зависимост от обекта на изследване биохимия условно Div-lyayut биохимия на хора и животни, растения биохимия и биохимия на микроорганизмите. Въпреки биохимична единството на целия живот, има съществени разлики, както химичния състав и метаболизма в растителни, животински и Определяне на биохимия като наука също характеризира неговото местонахождение, стойността сред другите биологични науки. Проучване на същността на живота, най-важното нещо в жизнените процеси - обмяната на веществата, биохимията, разбира се, трябва да се отдаде на най-важните биологични науки.

Стойността на биохимия като наука за човешкото общество се определя от факта, че тя е една от теоретичните основи на медицината, селското стопанство, биотехнологиите, генното инженерство, както и редица индустрии, горското стопанство. В основата на много патологични състояния при хора са нарушения на отделни биохимични процеси. Известно е, например, повече от сто заболявания, свързани с нарушена системи ензимна активност липсват някои ензими, поради генетични дефекти. При някои заболявания, характеризиращи се с промени в химическата структура на редица високомолекулни съединения. Този вид на "молекулярни дефекти" са описани, между другото, за хемоглобин и полизахариди. Без дълбоко познаване на молекулярната основа на болестта може да бъде нито диагностика и лечение или превенция на заболявания. Биохимия определи успеха и стратегия за създаване на нови лекарства. От голям интерес в това отношение е широкото използване на ензими в лечението на някои заболявания и използването на ензимни препарати при храненето на животните.

Биохимични процеси и показатели са в основата на всяка технология, хранително-вкусовата промишленост: хлебни изделия, производство на сирене, производство на вино, бира, производство на чай от мазнини и масла, преработка на мляко, месо и риба, плодове и зеленчуци, производство на нишесте и меласа. Биохимични знания са необходими за успешното организиране на кожената индустрия, в производството на кожени изделия, обработка на естествена коприна. Ензимните продукти са широко използвани в производството на памучни тъкани. Все като разширява биохимичен производство, производство на витамини, антибиотици и други биологично активни съединения, органични киселини, протеини храна. Само един по-задълбочен проучване на законодателствата на обмяната на веществата на селскостопански растения и животни е възможно да се получат високи добиви с високо качество на реколтата и увеличаване на производителността в животновъдството. Изключително ефективен в това отношение, използването в селското стопанство различни химикали: хербициди, фунгициди, фуражни витамини, протеини и антибиотици, дефолианти и десиканти (причина лишаване от листа и преди прибиране на реколтата сушене растения), инсектициди (убива насекомите вредители), репеленти (отблъскване на вредители) и т. г.

Всички по-горе показва, колко е важно за биохимията на човешкото общество, обяснява огромен и все по-нарастващия интерес към науката в световен мащаб.

Biochemistry Biochemistry е разделена на секции: 3.1 Статично, изследва химическия състав на живата материя; 3.2 Dynamic, изучава метаболитните процеси в организма; 3.3 Функционално изследване на процесите, които са в основата на някои прояви на живота. Първата част обикновено се нарича органична химия и е описан в специален курс, втората и третата части са всъщност биохимия.

Разграничаване биохимия: растения;

човешки биохимия (медицинска биохимия).

Освобождаването на вещества в чиста форма и определящи тяхната структура е ангажиран в химията на природните съединения. * Растенията Biochemistry изучава състава и трансформация на веществата в растенията и растителен материал. Има и индустрия биохимия. Биохимия маслодайни култури и маслодайни семена, биохимия мляко, царевица, месо, зърнени продукти и т.н. В отделен сектор доведе Enzymology - голяма част справяне със свойствата на биологично активни вещества - ензими Биохимия - науката, която изучава естеството на вещества, които правят живи организми, тяхната трансформация, и връзката на тези реакции на органите и тъканите на дейностите в условията на нормален живот и болест ,

Основната цел е да се създаде биологично знания химия система за модели и химическата структура на основното тяло вещества и молекулната основа на биохимичните процеси, които лежат в основата на живота на организма в здраве и болест.

Исторически три етапа на развитие на биохимията. Статично Biochemistry изучава състава, структурата и свойствата разпределени на биологични съединения.

Основната задача на биохимията е да се постигне пълно разбиране на молекулярно ниво на характера на химическите процеси, свързани с жизнената дейност на клетките. За решаването на този проблем трябва да се изолира от клетки множество съединения, определяне на тяхната структура и тяхната функция набор. (Като пример можем да посочим многобройни проучвания, насочени към разясняване на основите на свиването на мускулите и редица подобни процеси.) В крайна сметка, ние открихме редица аспекти на молекулярната основа на мускулното съкращение.

Динамично биохимия разглежда трансформация на веществата в тялото и важността на тези реакции за жизнените процеси.

Функционален етап е свързан с изучаването на химични процеси, поради физиологични функции

Въпрос 2Belki, концепция, биологична роля. Физико - химични свойства на протеини: хидрофилност, разтворимост, изоелектрична точка. Валежите на протеини: осоляване, денатуриране, техните прилики и разлики. Използва се в медицината.

Протеини - неразделна част от всички живи организми. Биологичната роля на протеини, незаменими в диетата.

Протеини - азот-съдържащ високо молекулно вещество изградена от аминокиселинни остатъци, свързани заедно чрез пептидни връзки. Протеини - носители на живот, те са надарени с множество уникални характеристики, които са уникални за тях, пластмаса, регулиране, каталитична, рецептор, безопасност и т.н. Тези функции не могат да бъдат заменени от или въглехидрати или мазнини .. Те са задължителни в храната на по-решителна и бионаличност

Физико-химичните свойства на протеини: молекулно тегло, изоелектрична точка, разтворимост, декантацията.

състав амино киселина и пространственото разположение на всеки протеин индивидуално различни. Те притежават амфотерен буфер и колоидни осмотични свойства.

Молекулното тегло на протеините варира от 6000 (долна граница) до 1,000,000 и по-висока в зависимост от броя на полипептидни вериги, като част от един молекулна структура на протеина.

най-тъканен протеин животински изоелектрична точка в обхвата от 5.5 до 7.0. Изоелектричната точка на заряд протеин е нула и протеини не се движат в електрическо поле, най-малко стабилен в разтвор и лесно се утаява.

Разтворимостта на различни протеини варира в широки граници, в зависимост от структурата на протеин (полярен аминокиселини дават по-голяма разтворимост). Белтъци са разтворими във вода и слабо солеви разтвори, протамини - 60-80-% в алкохол и колаген и кератин неразтворим в повечето разтворители.

Стабилността на протеинови разтвори придаде зареждане на протеинови молекули и хидрат черупката. Между протеин заряд и хидратация са тясно свързани: по-полярни аминокиселини в протеин, по-свързаната вода. Някои белтъци са хидратирани, по-силни и се разтварят по-лоши. Например, колаген свързва повече вода, отколкото много добре разтворими глобуларни протеини, но не се разтваря във вода.

Концепцията за осоляване, осоляване фактори, механизъм за обратимост на, приложение в медицината.

Отлагането на протеини неутрални соли (висока концентрация на соли на алкални и алкалоземни метали), наречени изсолване. Механизмът е, че аниони и катиони добавят физиологичен разтвор хидратация обвивка се отстранява и заряда на протеин е стабилни фактори.

Характерна особеност на протеини, получени чрез изсолване, е запазването на биологичните свойства на нативния след отстраняване на соли. Изсолване протеини е обратима реакция, като протеин утайка може да се разтвори отново след намаляване на концентрацията на сол чрез диализа или разреждане с вода.

В медицинската практика за осоляване най-често се използва амониев сулфат или натриев (висока концентрация). Белтъци утаяват при 100% насищане (NH4) 2 SO4. Глобулини - полунаситен разтвор на (NH4) 2 SO4.

Осоляване-, е широко използван за разделяне и пречистване на протеини в научните изследвания и медицинска практика.

Концепцията за денатуриране, факторите, които причиняват денатурирането, на механизъм за обратимост, прилагането

реакции на утаяване на протеин за откриване му в биологични течности.

Унищожаването на протеиновата структура и загубата на неговите естествени свойства (биологични, физични и химични), наречена денатуриране. Утаеният протеин се денатурира, за разлика от протеина утаява чрез изсолване, губи своите естествени свойства. Денатуриране фактори са разделени на:

1) физическа (температура, радиация, ултравиолетова радиация)

2) механични (вибрации и т.н.)

3) химична (концентрирани киселини, основи, соли на тежки метали, и т.н.)

За кратко действие и бързо отстраняване на денатуриращи възможно ренатуриране протеин с пълно възстановяване на оригиналния триизмерната структура и свойствата на неговата естествена молекула.

Денатурирането се използва за определяне на протеин в урината на бъбречни заболявания (пиелонефрит), пикочния мехур (цистит), на простатата (простатит), както и отравяне с тежки метали.

Въпрос 3Stroenie протеини. Първичната структура на протеините, характерни за пептидната връзка. Специфичността на първичната структура на протеини. Вторична, третична структура на белтъка, комуникация, да ги стабилизира. На четвъртичната структура на протеини. Характеристики на структурата и функционирането на олигомерни протеини като пример на хем-съдържащи протеини - хемоглобин и миоглобин

Протеините са 4 нива на структурна организация.

Първичната структура - серия свързване на аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Той се стабилизира чрез пептидни връзки между аминокиселини, осигуряване силата ковалентна структура на полипептидната верига. Всеки отделен протеин е уникален по своята първична структура. Той определя следните нива на организация на молекулата на протеина.

Промяна или загуба на аминокиселини в резултатите от полипептидна верига в промяна на структурата, физико-химични свойства и биологични функции на протеина. Например, когато генни мутации, кодиращи β-полипептидна верига на хемоглобин (Hb) глутаминова киселина в позиция 6 се заменя от валин, в резултат мутант Hb става слабо разтворим, губи способността си да пренасят кислород. В този случай, червените кръвни клетки стават сърповидна форма, откъдето идва и името на заболяването - сърповидно-клетъчна анемия. Понастоящем декодиран първична структура на много протеини: хемоглобин, миоглобин, инсулин, имуноглобулин, цитохром, лизозим, трипсин, химотрипсин и други.

Вторична структура - е начин на сгъване, усукване, опаковане полипептидна верига в спирала или друга структура. Той възниква спонтанно, автоматично, в зависимост от набор от аминокиселини и тяхната последователност. 2 вторични видове структура: 1-α-спирала и 2 - пластове пъти (β-структура).

α-спирала има спирална симетрия:

а) спирала разбира се стабилизира водородни връзки между пептидни групи на всяка от първата и четвърти аминокиселинен остатък.

б) редовността на спиралата се превръща.

в) еквивалентност на всички остатъци, независимо от структурата на техните странични вериги на аминокиселини.

г) странични групи не участват в образуването на α-спирала.

Височината на бобината (спирала смола) е равна на 0.54 пМ, включва аминокиселинни остатъци 3,6, редовността период равни намотки 5 (18 аминокиселинни остатъка). Дължината на един период - 2.7 пМ.

Много в α-спиралата на цистеин. Благодарение на SH-група, тя може да се образува дисулфидни връзки между спирали.

Друг вид на вторична структура се нарича β-структура. Този вид е открит в протеините за коса, мускулите, ноктите и други влакнести протеини. Състав на полипептидни вериги има сгънати структура. Нейните стабилизирани водородни връзки между пептидни групи, избрани верига части, често две или повече полипептидни вериги, разположени паралелно. В Р-нагънат слоеве не са S-S-връзка (в тези региони не цистеин). Странични радикали стърчат навън от двете страни на сгънатата слой.

β-структура се образува само в присъствието в състава на веригите на някои аминокиселини, по-специално аланин и глицин. В много естествени протеини молекули присъстват едновременно части а-спирална и β-сгънати слоеве.

Третична структура - триизмерно пространствено разположение на полипептид спирала, или метод за полагане на полипептидна верига на обема.

Стабилизиране на структурата 4 вида вътрешномолекулни връзки:

1 - ковалентни дисулфидни връзки между цистеиновите остатъци;

2 - нековалентна водородни връзки (между С = О и - ОН, -NH2, -SH групи);

3 - електростатично взаимодействие между заредените групи в страничните вериги на аминокиселини (NH 3 + и COO -);

4- хидрофобни взаимодействия ван дер Ваалс между-неполярни аминокиселини странични киселина радикали.

Формата на третичната структура на протеини е разделена на кълбовидни (ензими, транспортни протеини, антитела, хормони) и влакнест (структурна) (кератин коса, нокти, съединителна тъкан колаген, еластин връзки; актин и миозин в мускулната тъкан).

Третичната структура определя свойствата на нативния белтък.

В кватернерна структура. Протеини с тази структура се нарича олигомерен ( "олиго" - няколко). Това означава, че те са изградени от няколко субединици.

На четвъртичната структура - метод на полагане на пространство на няколко полипептидни вериги, като първични, вторични и третични структури, които могат да бъдат еднакви или различни.

Примери за протеини, имащи кватернерна структура на хемоглобин - 4 субединица; пируват - 72 субединици. Субединиците са свързани с йонни водород, дисулфидни връзки

Свързани статии

Подкрепете проекта - споделете линка, благодаря!