Структурата и функцията на протеини. ензими
Протеини - високо молекулно тегло органични съединения, състоящи се от остатъци # 945 аминокиселини.
Съставът на протеин включва въглерод, водород, азот, кислород, сяра. Част от протеина в комплекс с други молекули, съдържащи фосфор, желязо, цинк и мед.
Протеини с високо молекулно тегло: овалбумин - 36000, хемоглобин - 152 000 миозин - 500 000. За сравнение, тегло алкохол молекулно - 46 оцетна киселина - 60 бензол - 78.
аминокиселинния състав на протеини
Протеини - nonperiodic полимери, чиито мономери са # 945-аминокиселина. Обикновено, мономерни видове протеини, наречени 20 # 945 аминокиселини, въпреки че в клетките и тъканите са намерени повече от 170.
В зависимост от това дали аминокиселината синтезира в организма на хора и други животни, се отличават: незаменими аминокиселини - може да бъде синтезирано; незаменими аминокиселини - не могат да бъдат синтезирани. Незаменими аминокиселини трябва да се приема с храна. Растения синтезират всички видове аминокиселини.
В зависимост от състава киселина аминокиселинната на протеини са: висока степен - съдържа целия набор от аминокиселини; ниско - някои аминокиселини отсъстват в техния състав. Ако протеини са съставени само от аминокиселини, те се наричат просто. Ако протеини съдържат аминокиселини, различни от дори и не-амино компонент киселина (протезна група), по-сложна. В простетични групи могат да бъдат представени метали (металопротеините), въглехидрати (гликопротеини), липиди (липопротеинови), нуклеинови киселини (нуклеопротеини).
Всички аминокиселини съдържат: 1) карбоксилна група (СООН) 2) амино група (-NH2), 3) или радикал R-група (останалата част от молекулата). радикал структура в различни видове аминокиселини - различни. В зависимост от броя на аминогрупи и карбоксилни групи, част от аминокиселини се различават: неутрални аминокиселини, имащи една карбоксилна група и една амино група; основни аминокиселини, имащи повече от една амино група; кисели аминокиселини, притежаващи повече от една карбоксилна група.
Аминокиселините са амфотерни съединения, тъй като те са в разтвор може да действа както като киселини и основи. В водни разтвори, аминокиселини съществуват в различни йонни форми.
Пептиди - органични вещества, състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидна връзка.
Образуването на пептиди в резултат от реакцията на кондензиране на аминокиселини. Когато възникне аминогрупата на една аминокиселина взаимодействие с карбоксилната група на друг помежду ковалентна азот-въглеродна връзка, които се наричат пептид. В зависимост от броя на аминокиселинни остатъци, съдържащи пептида разграничи дипептиди, трипептиди, тетрапептиди, и т.н. образуване на пептидна връзка може да се повтори многократно. Това води до образуването на полипептиди. В единия край е група пептид свободна амино (наречен N-края), и от друга - на свободна карбоксилна група (наречен С-края).
Пространствената организация на протеинови молекули
Изпълнение на някои протеини специфични функции зависят от пространствената конфигурация на молекулите в допълнение, клетката енергично неблагоприятно поддържа протеини в разширена форма, както верига, така полипептидни вериги са били показани полагане придобиване определена триизмерна структура или структура. Има 4 нива на пространствената организация на протеини.
Основната структура на протеина - последователност от аминокиселинни остатъци място в полипептидната верига на протеиновата молекула компонент. Комуникацията между аминокиселини - пептид.
Ако молекулата на протеин се състои от само 10 аминокиселинни остатъци, броят на теоретично възможни варианти на протеиновите молекули с различни аминокиселини процедура редуване - 1020. С 20 аминокиселини, може да се направи от тях още по-голямо разнообразие от комбинации. При хората, наблюдавано порядъка на десетки хиляди различни протеини, които са различни един от друг и от протеини от други организми.
Това е първичната структура на молекулата на протеин се определя свойствата на протеина и неговата пространствена конфигурация. Смяна само една аминокиселина с друга в полипептидната верига води до промяна в свойствата и функцията на протеина. Например, замяната # 946; субединица на хемоглобин шести глутаминова аминокиселина към валин причинява молекулата на хемоглобина, които обикновено не може да изпълнява своята основна функция - за транспортиране на кислород; в такива случаи, човек развива заболяването - сърповидноклетъчна анемия.
Вторична структура - подредена сгъване на полипептидната верига в спирала (изглежда опъната пружина). Спирална превръща силни водородни връзки, възникващи между карбоксилни групи и амино групи. Почти всички групи CO и NH са свързани с водородни връзки. Те са по-слаби от пептида, но повтаря много пъти, тази конфигурация дава стабилност и твърдост. съществуват протеини на нивото на вторична структура: фиброин (коприна, паяк платна), кератин (коса, нокти), колаген (сухожилие).
Третична структура - полагане полипептидни вериги в глобули, произтичащи от наличието на химични връзки (водород, йонни, дисулфидни) и за установяване на хидрофобни взаимодействия между радикали на амино киселинни остатъци. Основната роля в образуването на третични структури играят хидрофилни-хидрофобни взаимодействия. Във воден разтвор хидрофобните радикали са склонни да се скрие от водата глобули са групирани във вътрешността, а хидрофилните остатъци чрез хидратиране (реакцията с вода диполи) са склонни да бъдат на повърхността на молекулата. Някои протеин третична структура стабилизира чрез дисулфидни ковалентни връзки, възникващи между два серни атоми на цистеинови остатъци. На нивото на третична структура, има ензими, антитела, някои хормони.
На четвъртичната структура на протеини характерни за комплекс, молекулите на които са образувани от две или повече глобули. Субединиците се провеждат в молекулата поради йонни, хидрофобни и електростатични взаимодействия. Понякога образуване на кватернерна структура възникне между субединици дисулфидни връзки. Най изследван протеин като кватернерна структура е хемоглобин. Тя се състои от две # 945; субединица (141 аминокиселинни остатъци) и две # 946; субединица (146 аминокиселинни остатъци). На всяко подразделение свързан хем молекула, съдържаща желязо.
Ако по някаква причина пространствената структура на протеина се отклонява от нормалната протеин не може да изпълнява своите функции. Например, причината за "луда крава" заболяване (спонгиформна енцефалопатия) е ненормално конформация на прионов - протеини на повърхността на нервните клетки.
Аминокиселинният състав, структурата на молекулата на протеин се определят нейните свойства. Протеини комбинират основни и киселинни свойства, определени от радикалите амино киселинни: по-киселинни аминокиселини в протеин, толкова по-ясно изразен неговите киселинни свойства. Способността за свързване и дава H + буфериращи свойства на протеини се определя; един от най-мощните буфер - хемоглобин в червените кръвни клетки, като се поддържа рН на кръвта на постоянно ниво. Има разтворими протеини (фибриноген), има неразтворимите извършващи механични функции (фиброин, кератин, колаген). Всички активни протеини химически (ензими), е химически неактивни, устойчиви на различни условия на околната среда и изключително нестабилни.
Външни фактори (топлина, ултравиолетова радиация, тежки метали и техните соли, промени в рН, радиация, дехидратация)
може да доведе до нарушаване на структурната организация на протеиновите молекули. Загубата на триизмерната структура на протеина, присъщи на молекула, наречена денатуриране. Причината е, денатурационния отделянето, определен стабилизиране на структурата на протеина. Първоначално разкъсан най-слабото връзка, а по-строги условия и по-силен. Следователно кватернерен първия изгуби, вторична и третична структура. Промени в пространствената конфигурация води до промяна в свойствата на протеина и, като следствие, прави невъзможно да се изпълни своята биологична функция, присъща на протеини. Ако денатурация не е придружено от разрушаване на първичната структура, може да е обратим, в този случай характеристика протеин конформация на самолечение. Тази денатурация изложени, например, мембрана рецепторни протеини. Процесът на възстановяване след денатуриране на протеин структура, наречена връщане на природата. Ако възстановяването на пространствената конфигурация на протеина не е възможно, денатурирането се нарича необратим.
Примери и обяснения
Свързани статии