В митохондриите на клетки на висшите организми да съдържа до 2% от клетъчната ДНК се различава от ядрото на ДНК. Митохондриите съдържат цялата апаратура, включваща рибозомата, тРНК и MPH К необходими за синтезата на някои протеини. Синтезираните протеини в митохондриите предимно неразтворими са протеини, участващи в организирането на структурата на тези органели, а синтезът на разтворим източник на митохондриални протеини са цитоплазмени рибозоми, където след това се транспортират в митохондриите. Рибозомите в митохондриите са по-малки от рибозомите 80S в цитоплазмата. Интересното е, както иницииращия аминокиселина в синтеза на протеини в еукариотни митохондрии могат да участват N-формилметионин, не свободен метионин като в цитоплазмата. Този факт показва, че митохондриалната синтезата на протеин в неговия механизъм, очевидно, е в близост до синтеза на протеин в прокариоти.
Пост-транслационни модификации на полипептидната верига
Полипептидни вериги могат да претърпят структурни модификации, или докато все още свързан към рибозомите или след синтез е завършена. Тези структурни и структурни промени в полипептидните вериги се наричат пост-транслационни модификации. Те включват отстраняване на част от полипептидната верига, ковалентно прикрепване на един или повече лиганди малка молекула придобиване протеин нативна конформация.
Много се правят модификации в реанимацията. Има възникне сгъването на полипептидните вериги и образуването на уникален третична или четвъртична структура протеин. И за да се запази естествената структура на молекулите е от решаващо значение за правилното формиране на дисулфидни връзки.
частична протеолиза
Много протеини, секретирани от клетките първоначално се синтезират като прекурсорни молекули, които са функционално активна. Премахването на част от специфичните резултати полипептидната верига ендопротеаза в образуване на активни молекули. Някои прекурсорни протеини се разцепват в ER или устройството; Голджи. друга - след секреция. Така неактивни прекурсори на секретират ензими - зимогени - образуване на активния ензим след разцепване на някои части на молекулата: панкреасен трипсиноген зимоген се преобразува в активен трипсин след секреция в тънките черва.
Добър пример за двуетапна последователно протеолиза служи като образуване на активни форми на пептидни хормони (например, инсулин или глюкагон) на preprohormone. Първоначално N-краен сигнален пептид прекурсор молекулата се отстранява в ER време на синтеза на протеини и се образува прохормон неактивни. След прохормон в секреторни гранули, образувани в апарата на Голджи е изложена ендо- и / или exoproteases и се превръща в активен хормон.
ковалентни модификации
Структурните протеини и ензими могат akgivirovatsya или инактивиран като резултат от добавяне на различни химични групи фосфат, ацил. метил, олигозахарид и няколко други.
Фосфорилирането на протеини се извършва на хидроксилните групи на серин, треонин, и рядко, тирозин ензими от групата на протеин кинази, като има предвид, дефосфорилиране катализирани хидролитични ензими fosfoproteinfosfatazy
Гликолизирането. Протеини, принадлежащи към плазмената мембрана или секретирани от клетките, изложени на гликозидиране. Въглехидратни вериги са свързани с хидроксилните групи на серин или треонин (О-гликозилиране) или аспарагин (N-гликозилиране). Последователно ескалиращата въглехидратна част се среща в апарат ER и Golgi.
Многобройни модификации са подложени на напречни радикали на някои аминокиселини в тиреоглобулин йодиран тирозин остатъци; фактори на кръвосъсирването карбоксилати глутаматни остатъци; фибробласти ER gidroksiliruilsya пролин и лизин в tropocollagen вериги.
Свързани статии