Поведението на протеини в средата се определя от редица фактори, в зависимост от самия протеин. Те се дължат на полиелектролитен характер на състава на аминокиселина, по-специално състав на киселинни или основни аминокиселини. както и на броя и местоположението на хидрофилни (йонизиращи или полярни) и хидрофобни (неполярни) региони. Също така се влияе от различни характеристики на йонната сила, както е описано по-горе, който се стабилизира или не стабилизира пространствената конфигурация на протеина и небелтъчни свързани природни групи. [C.415]
Пространствената конфигурация на полипептидна верига. по-точно от вида на полипептид спирала определя вторична структура на протеина. Тя показва главно а-спирала, което се определя от водородни връзки (стр. 45). [C.46]
Пространствената конфигурация на протеини и тяхната роля в химията на тялото. [В.8]
Изключително поразително е фактът, че само един от двата възможни оптични изомери на всеки от намерени в животински и растителни протеини и че този изомер двадесет и четири аминокиселини има същата пространствена конфигурация за всички аминокиселини на естествените протеини т. Е. Във всички случаи, водороден атом , карбоксилна група [c.485]
Макромолекулярна етап, по време на които бяха изследвани в детайли механизма на реакцията и пространствената конфигурация на макромолекулни системи, които са включени в биосинтеза на протеин. [C.265]
Веднага след като образуването на полипептидната верига приключи, той се отстранява от рибозомата на околната среда. Като характеристика пространствена конфигурация, която е характерна за този конкретен протеин. РИБОЗОМНА РНК участва в процеса. очевидно по-стехиометрия агенция, а не от каталитичен тип. [C.346]
Дори ако приемем, че на белтъчната молекула е дълъг, образуване влакнеста (пространствена конфигурация, която може да вземе най-странен вид), е трудно да си представим, каквато и да е в системата на протеин. Въпреки картина кристален растителен протеин. получен чрез електронна микроскопия (фиг. 81), това дава основание да се смята, че поне някои от тях, и може би най на протеините може по някакъв начин да съществуват в специфични конформации напълно. или форми. Това вторично протеинова структура позволява формиране като уникална форма на молекулата на протеин. [C.314]
Всички тези съединения като цяло са доста слаби, но тяхната комбиниран ефект води до стабилизиране на много сложна пространствена конфигурация на протеина. Тези характеристики на протеинова структура предизвикват химически нереален топография си гигантски молекула. Групи атоми са на голямо разстояние в полипептидната верига. са близо един до друг. Emerging с комбинация от аминокиселинни остатъци в по-голям брой случаи действа като каталитично активни сайтове. Това явление е толкова често, че някои биохимици обикновено всеки протеин считат каталитично активен. [C.162]
Поради изключителната сложност на набор от протеин синтезира от клетки на бозайници. изследване на всички проблеми на молекулярно ниво, отнема много време и често води до различни резултати. Почти изглежда много интересна област на имунологични изследвания изследва реакцията на многоклетъчни системи, въвеждането на чужди тела антигени. Антигени - обикновено макромолекули-протеини или полизахариди, влизащи в тялото, те причиняват образуването на специфични плазмени клетки, които синтезират антитяло. Антителата, оставяйки на клетката, влизат в контакт с антигена. Антителата са в една молекула две точки по отношение на специфичен химичен характер, и по отношение на пространствената конфигурация, а другият е подобна в различни антитела. Антителата се свързват към антигена, и реакционният продукт се отделя специални клетки, абсорбиране на целия произтичащи антиген - антитяло. Вероятно, появата на антиген стимулира образуването на плазмени клетки от всеки прекурсор, след което предизвиква синтез на специфичен т-РНК, на която се получава протеин. проектиран да улови антигена. [C.214]
По този начин са предварително определени и са оформени докато нехомогенна. но все пак нареди конфигурационни повърхности. и лесно може да се разбере, че тези промени играят ключова роля във взаимодействието на протеини с техните химични партньори, тя също така се характеризира с една или друга пространствена конфигурация, така че те могат да се комбинират само с протеина. която има форма, съответстваща на повърхността и [c.36]
Въпреки че все още не са в състояние да задоволително обясни механизма на действие на различни йони на протеини контрактилната мускулните влакна, обаче няма съмнение, че пространствената конфигурация на мускулните влакна е тясно свързано с присъствието на повърхността си електрически заряд. Това се потвърждава от факта, че мускулите рН се увеличава, когато му пасивен напрежение [137, 138]. [C.192]
Желатин, който е получен чрез нагряване колаген, не антигенност. Този факт първоначално се опита да обясни отсъствието на този протеин тирозин. Въпреки това, желатин не придобива антигенни свойства и след прибавяне към него на тирозин [17], диазо съединения [18], или йод [19]. В момента отсъствието на антигенните свойства на желатин дължи на няколко причини, 1) желатина се денатурира чрез нагряване на протеин, и поради това не е специфичен вътрешна структура [20] 2), когато се прилага в тялото не е депозиран в областта на образуването на антитела, но бързо се изчиства от тяло [18, 19] 3) желатин съдържа големи количества глицин. Тъй като глицин не съдържа в страничните вериги а-позиция. пептидни вериги. които включват глицин, могат свободно да се върти около надлъжната му ос, което води до разрушаване на тяхната пространствена конфигурация [21]. Във връзка с това пептидни вериги на желатин не разполагат с твърда структура. който е един от необходимите условия за имунологична специфичност на протеини. [C.333]
Дори по време на Пастьор е известно, че протеините са оптически активни. По-късно е установено, че това се дължи на оптичната активност на част от аминокиселините на протеините. Тъй като конфигурационни проучвания са показали, че се намира в протеини от амино има същата пространствена конфигурация. Той принадлежи към -series. Известно е, че само много малък брой изключения, естеството на които набляга само в по-общ. намерени неприродни аминокиселини пространствени изомери в състава на някои антибиотици. в бактерии. [C.635]
Протеини характеризират така структурни и оптични изомери, и, в допълнение, prostransgvennoy молекула конфигурация. Получената от конкретен сгъване на пептидни вериги. Това пространствена конфигурация на молекули, наречени конформация. Евентуално, конформацията на молекулата се обяснява друга характеристика протеини са тяхната повишена лабилност (нестабилност), лекотата на трансформация на глобуларни протеини в фибриларен лекота денатурация, загуба на протеин, експресиран в способността да се разтваря. [C.434]
В този раздел, спецификата на протеолитични ензими се счита прилага за селективно разцепване на полипептиди и протеини с известна последователност на подреждане аминокиселина. Въпреки това, трябва да се има предвид, че реда на аминокиселинни остатъци във веригата не напълно определя пространствено взаимодействие. Когато съсирване верига и външен вид, например, а-спирална структура на страничните вериги на последователни остатъци на стърчат от спиралата на редовни интервали и се върти заедно с ъгъл RA-изрично около 100 ° спрямо оста на спиралата. Свобода на въртене на резултатите от странични вериги в значително различни позиции, заемани от тях, те могат да бъдат отстранени от drugoy- странична верига или пептидна връзка. разположени няколко аминокиселинни остатъци в основната верига. на същото разстояние от аминокиселинен остатък или пептидна връзка. В допълнение, може да има взаимодействия между странични вериги и пептидни връзки. съседен геометрично. но принадлежащи към значително отдалечено една от друга верига аминокиселини остатъци киселина, или дори с друг полипептид верижни молекули. По този начин. познаване на пространствената конфигурация може да бъде също толкова важно за справяне с взети под внимание, както и познаване на последователността на аминокиселини. [C.179]
Аминокиселините, които съставят протеини. Те принадлежат към редица а-аминокиселини. Всички от тях, с изключение на оптически неактивна глицин има асиметрична структура В този случай, независимо от посоката на въртене на различни решения, всички в техните протеинови аминокиселини включват а-конфигурация при С-атом на -series, т. Е. В конфигурацията на а-С-атом съответства пространствена конфигурация млечна киселина или петата глюкозни С-атома. Такива аминокиселини, като цистеин, изолевцин, треонин и oksiproliya имат два асиметрични въглеродни атома и могат да съществуват в четири стереоизомерна [c.146]
Протеините са безкрайно варират в химична структура. пространствена конфигурация и отговорности. те изпълняват в жива клетка. За да разберем това, изследователите са изминали дълъг и сложен път в средата на миналия век, например, смешно доминирана теория, според която всеки протеин е комбинация от една и съща тухлата - протеин - с серни или фосфорни атоми. В това, което някога се е смятало, че протеинът - един S4oNb2Yyu012. Сега само името на протеини, оставени от тази теория. понякога прилага към протеини. За да се справи с молекулно тегло на протеина чувствителен, teryayushih най-важните свойства на дори най-деликатен химично или термично ефекти. принципа. с които можете да се върти и прането след измиване и да се отделят изотопи. [C.112]
Подробната механизъм. Предложеният тук дава възможност да се отговори на въпросите, повдигнати в началото на тази секция. Защо протеин макромолекули могат сами да действат като ензими защо те са толкова специфично при избора на материал. върху която работят според механизма описано. можем да предположим, че център на ензима трябва да има много тясна пространствена структура. Твърдата структура. Следователно, необходимо като рамка, на която различни части на активната област. От всички макромолекули, с които се срещнаха в тази книга, някои протеини са в състояние да изпълняват тази роля. Тяхната специфичност също се обяснява с добре дефинирани активни размери площ. Пространствена конфигурация на активния център. точно предварително определен за реакциите с йоните на фумарова или (-) - ябълчена киселина. очевидно не са подходящи за други молекули. йони, които могат да приличат на фумарова киселина или (-) - ябълчена киселина химически, но се различават от тях пространствена структура. [C.738]
И накрая, ние трябва да обмислят предложенията, направени от някои изследователи за това какво биологичната активност на антибиотици - полипептиди, както и някои други антибиотици по някакъв начин свързан с наличието в техните молекули избиратели. като пространствена конфигурация. противоположна на тази, която обикновено се намира в вещества от естествен произход. Всъщност, сега е известно, че съставът на пеницилините включва -dimetiltsistein. докато в протеините са намерени само / цистеин. Izvgstno също, че както монозахарид състав в молекула odyaschie стрептомицин (N-megilglyu-kozamin и streptoza) принадлежат към / -series, като естествено срещащи монозахариди са обикновено RF-ред. В тази глава, ние вече се подчертае, че в трите най-важни антибиотици - полипептиди (грамицидин С tyrocidine и грамицидин) включва някои RF-аминокиселина, докато обикновено се среща в природните продукти / аминокиселини. Интересното е, че на антибиотик напълно различен тип - включва gliotoksina I / аланинов остатък. [C.196]
Свързани статии