Химия и инженерна химия
Фиг. 21:17. спирален тип коагулация протеин верига се открива в двете фибриларен и в глобуларни протеини. Helix е предсказано от L. Полинг и Corey R. въз основа на експерименти модел с протеините изграждане дължините на връзките и ъглите облигации, получени от рентгенова дифракция проучвания на отделните аминокиселини и полимери на две амино киселини -treh. След това тази структура е намерена в протеините на коса и вълна кератин в кожата и в такива глобуларни протеини. както миоглобин и хемоглобин. [C.316]
Протеинът на косата и вълна, както и други кератини а-спирала многократно усукани един с друг в многоядрени нишки тази форма на видими нишки. Копринени протеини вериги са удължени в цялата дължина (не е навита) и свързани към паралелни вериги на водородни връзки в листа показан на фиг. 21-2, както добре. В кълбовидни протеини вериги не са напълно удължени или напълно се срина в спирала молекула, която има компактна структура. тя трябва да бъде правилно деформиран. Молекулата на миоглобин (вж. фиг. 20-25), 153 аминокиселинен протеин верига сгънати в осем навивки на а-спирала (показано на фигурата с буквите А-H), които от своя страна са огънати така, че резултатът е компактен молекула. Намотките Е и F образуват джоб, в който е поставен група хем. и молекулата на кислород може да се свърже с железния атом на хема. Подобно конструирана молекула хемоглобин. който се състои от четири mioglobinovyh единици (вж. фиг. 20-26). Малък протеин цитохром с (вж. Фиг. 20-23) е по-малко място за намотки а-спирала. 103 аминокиселини на протеина сгънати около своите хем групи като пашкула, оставяйки достъп до него само на едно място. В по-големи ензими, такива като трипсин (223 аминокиселини) и карбоксипептидаза (307 аминокиселини) в центъра на молекулата са области, където веригата на протеин прави серия от зигзаг образуващи множество от успоредни нишки, свързани чрез водородни връзки, както е случаят в коприна молекула. [C.317]
Полинг и Corey в цитирания документ (1953) са предложен модел за р-слой гофриран структурата на кератин [c.316] на
Кератинът - основният компонент на коса, вълна, пирони, пера, рога и копита. Една форма съдържа само кератин спирални структури (а-кератинови), а другият - само клинообразни слоеве (р-кератин). А преход и образуват (3-форма. Както първата форма е по-разтегателен и е лесно да се прекъсне водородните връзки. Съгласно топлина и механична обработка на полипептидни вериги станат по-стабилни (3-конформация. Тези функции кератини позволяват да се промени формата на косата и вълна. [ C.26]
А, съдържащ седем-членен пръстен. винтова ос на симетрия на третия ред. Предполага се, за-Хъгинс кератин структура около два пъти по-дълго равна, разширена верига р-кератин. Отделните влакна и кератинови спирала са свързани помежду си в слоя от дисулфидни мостове и от взаимодействието на страничните вериги. М. Huggins показа, че плоска лента структура и кератин-D Astbury три остатъци огъване не отговаря на геометрични параметри и експериментално не може да се реализира. [С.16]
структурата на косата е доста сложно, както е показано на фиг. VII. 19 и Фиг. VII.20. Структурната единица е протеин верига. алфа-кератин. Три алфа -keratina верижна суперкойлд образуват верига верига и нишки представляват 11 такива microfibrils. Всяка коса се състои от множество microfibrils, всеки от които е заобиколен от тънък външен слой - кутикула. Той е на няколко слоя клетки, лежащи като слама покрив. [C.474]
В obinyh условия, тази група от протеини не се разтварят в разтворители, използвани за разтваряне на фибриларни протеини. Отличителна черта на първичната структура на протеини. във връзка с кератин група. Това е относително голям размер на сяра-съдържащи единици (Met, Ys, YS - Сай). [C.377]
Първичната структура на кератинови макромолекулите досега не проверява, поради химическата хетерогенността на протеин субстрат. а-спирални области на полипептидните вериги имат дължина от около 100 А. [c.380]
Едно от важните влакнести протеини е кератин, който се състои от коса, нокти, рога, игли и др таралеж Всеки собствен опит знае, че кератин (от гръцки kegoz -. Хорн) .. служи като отлична животно средство за защита. ги предпазва от излагане на неблагоприятни фактори на околната среда. Английски учен в областта на молекулярната биология WT Астбъри (1898- 1961) открит през 1931 г., че косата и други кератинови обикновено произвеждат характерни рентгенови лъчи, съответстващи на структурите, които той описва като структури, като например а-кератин, и протегна коса той получи структура р-тип кератин. Структура на кератин същата като тази на а-спирала (конзола и затова срокът бе избрана в една спирала). радиографии коса показват, че а-спирала полипептид не е просто разположени успоредно един на друг, но са усукани като три- или седем-пинов застопорено кабели (фиг. 15.6). [C.431]
Чрез повишаване на влажността на косата до 5-7% има крайно увеличение на плътността, която е причинена от хидратация на пептиди и други полярни групи на полимерния субстрат. На по-високо съдържание на вода в кератина разработване на пластична процеси отслабват междумолекулните контакти и увеличаване на мобилността сегменти на полипептидни вериги. Ако кератин се въвежда в полимерния субстрат, само един вид на вторична структура - а-спирала - те всички ще бъдат трудни пръчковидни образувания. Но протеинови макромолекули включват статистически данни и графики на бобини и р-сгънати структура (макар и малка част от последните). [C.380]
Ленти р-кератин, както изглежда, не се сливат в вторичната намотка. и са разположени под формата на диаграма на различни слоеве или възли всички тези по-сложни комплекси на а-спирали или вериги са р-тип третична структура на протеина. [C.177]
Молекулното тегло на протеина варира широко predelah- от няколко хиляди до няколко десетки милиони. Са сравнително прости такива протеини. като кератин, фиброин и сътр. Протеините от този тип са известни като влакнести (нишковидни) протеини. Oui обикновено проявяват достатъчно висока твърдост и якост, и следователно използва от организма за изграждане на твърди структури. Кератинът е, например, е основният протеин на кожата, ноктите, косата, рога и пера. Състои се от фиброин копринен конец. Чрез влакнест протеин колаген също otiositsya. която е част от хрущяла и сухожилията. [C.438]
С унищожаването на дисулфидни връзки на косата може да се разтегне повече от два пъти в сравнение с първоначалната дължина. Рентгенографии на косата показва, че кератинови вериги имат структура, в която сгънати тип слой. Очевидно в този случай, съседни полипептидни вериги в един слой паралелно. т. е. в същата посока (при амино киселинен остатък 325 има аксиално пМ, 2.17 пъти по-големи от а-спирала) и не антипаралелни (дължина 350 остатък 14:33. пъти по-голяма от а-спирала). [C.433]
Свързани статии