Малат дехидрогеназа се използва като индикатор ензим аспартат трансаминаза определяния време на спектрофотометричен активност. Следователно, малат дехидрогеназа активност в серума може да се оцени при определяне проби трансаминазна активност в присъствието или отсъствието на добавен малат дехидрогеназа. Наблюдаваните стойности са приблизително равна трансаминазна активност при високи нива на малат дехидрогеназа активност в серум, но се различават значително, когато normalpyh стойности последния ензимна активност [Siegel и сътр. 1956; Fahlgren и сътр. 1958].

Както laktatdegndrogenaze, малат дехидрогеназа е широко разпространен в тъканите, така че определянето на неговата активност в серума е относително малка диагностична стойност. Въпреки това се наблюдава преходно повишаване на нивото в серума след клинични и експериментални инфаркт на миокарда. Повишени стойности да се появят в различни хемолитични заболявания, генерализирана карциноматоза и чернодробни заболявания, особено в остър хепатит.

Сред следва да се отбележат няколко скорошни клинични проучвания Garbus затворен (1971), предполагат, че появата mitohopdrialyyugo изоензим на малатдехидрогеназа в серума може да бъде проява на тежка клетъчно увреждане.

Две форми на изоцитрат дехидрогеназа, характеризираща се с коензим специфичност, izotsitraga катализират окислението в присъствието на манганови йони (Mn ++). NAD + -зависима форма, която има митохондрии не се декарбоксилира междинната oksalosuktsipat, докато форми с

NADP + -зависима форма широко разпространен в човешки тъкани, включително черен дроб, сърцето и скелетните мускули. Той има молекулно тегло от 64 000 нормалното му активатор - Мп ++ йони могат да бъдат заместени в ограничена степен от Mg ++ йони или Со ++.