Таблица 6.7. Физични и химични характеристики на а-аминокиселини, които изграждат влакнести протеини
Протеини и ензими. Глобуларните и влакнести протеини. [C.264]
Основната разлика между веригите на протеин и полиетилен или от полиетилен терефталат (Dacron) се крие във факта, че не всички странични групи са един и същ протеин молекула. Фибриларни протеини имат определен повтарящ последователност на странични групи, прикрепени към конкретен протеин, кератин или колаген много специфични механични свойства. Кълбовидните протеини имат по-сложна структура. Тези молекули обикновено съдържат от 100 грама до 500 грама aminokislo полимеризиран в една дълга верига. и пълната последователност на аминокиселинни остатъци във всяка молекула на глобуларен протеин е същото. Тези остатъци могат да бъдат въглеводородни, киселинни, основни, неутрални или полярни. Коагулацията протеинова верига, в компактен кълбовидни молекула [c.313]
Протеините са полимери на аминокиселини е. Фибриларни белтъци са основен структурен материал за коса, кожа, нокти, мускули и сухожилия. В тези структури, веригите на протеин са навити в спирали или многожилни кабели, свързани един с друг чрез водородни връзки в листа. Кълбовидните протеини включват ензими, транспортни молекули и антитела. Протеините от този тип вериги могат да имат форма спирали или листове. но тези структури са след това многократно огъване чрез сгъване в компактна изолирана молекула. [C.338]
В началото на 50-те години на американски химик Линус Паулинг (р. 1901) предполагат, че полипептидната верига е сгънат в спирала (като спирала стълбище) и се задържа в това положение чрез водородни връзки. Тази идея се оказа особено ползотворно по отношение на сравнително прости влакнести протеини, които съставят покриващите и съединителната тъкан. [C.130]
Формата на веригата на протеин се определя функцията на протеина в клетка или организъм. Някои белтъци се сгъват на топка (кълбовидни протеини). Други остават разположени за тяхната характеристика взаимодействие на страничните групи на съседните вериги за образуване на равнинна PLD линейни структури (фибриларни протеини, Фиг. U11.8. [C.453]
Фибриларни протеини (протеинурия колба HN) полипептидна верига. формиране на влакното или спирала-голямата част от тяхната аминокиселинна -simple предимно слабо разтворим във вода [c.211]
Методите за оценка на молекулното тегло. полидесперсност. форми и размери от макромолекули въпроса за синтез на влакна, образуващи полимери и методи поликондензация полимеризация при ниска и висока степен на превръщане. и получаване на основна информация за химия и физикохимията на естествени влакна, образуващи полимери, целулоза, хитин и влакнести протеини. Презентацията се основава на числени примери и проблеми, най-често срещани в практиката на научна и технологична работа. [В.2]
Изчислява се коефициентът на дифузия на сферична молекула влакнест протеин с молекулна маса от 10 и [c.72]
Фиброин и серицин са влакнести протеини, които образуват полимер основа на естествена коприна. [C.375]
За някои влакнести протеини [т]] се равнява на разтвора [c.120]
Второто е, че fiberization - процес на транслация в система, която не е равновесие ориентирано състояние в резултат на прилагането на външни силови полета (механични, електромагнитни, ензимни). Следователно, тъй като полимерите от влакна, образуващи са най-ефективни фибриларни протеини (фиброин. Колаген). [C.336]
Тази реакция се извършва в разтвора Nal може да се използва за разтваряне на фибриларни протеини. [C.362]
Фибриларни белтъци, включително и на косата, кожата, мускулите и ноктите, изпълняват strukpurnye функция. Кълбовидните протеини. като ензими и хормони, които правят специфични биохимични работа. Сравнете формата на молекулите и разтворимостта във вода на тези два класа протеини. Защо разтворимостта във вода на фибриларни протеини често са толкова различни от rastporimosti във вода глобуларни протеини [c.457]
Тези реакции са широко използвани в обработката на влакнести протеини [c.362]
В действие на фибриларни протеини реакции киселинен хлорид ацилиране възникнат както ОН, или NH2- [c.368]
Друг голям клас протеини образува фибриларни протеини. Те изпълняват в организма е главно ролята на структурни материали. Сред тях е и кератин. част от кожата, косата, вълна, ноктите и други рога тъканите. Друг вид влакнести протеини колаген отнася. nahodyaischysya в сухожилия, роговица и подкожието око на фибрилните включва насекоми копринени протеини и тъкани. Протеини, въглехидрати и липиди (мазнини и мастни киселини с дълга верига) играят роля в строителни материали на всички живи организми. [C.313]
Според нови идеи протеини са разделени в две групи - морфологично различни кълбовидни и фибриларни белтъци. Първите включват кристална, по-голяма или по-малка степен разтворим във вода или солеви разтвори вещество, чиито молекули приличат uiap, елипсоид на въртене. цилиндър или диск. Примери за такива протеини могат да служат като хемоглобин и mioglo боб. Заключения за формата на молекулите са направени въз основа на вискозиметър-радикално, рентгенографски, osmometrichesknh измерванията и електронна микроскопия. [C.396]
Взаимодействие фибриларни протеини с халогенирани киселини атенюирани в редица I> Вг> С1> F. [c.369]
За промяна на фибриларни протеини се използват епоксидиране (например, епихлорохидрин) и лечение бромоетиламин при рН> 7. [C.370]
Фибриларни протеини, присъстващи в косата, мускулите, кожата и nog- [c.453]
Спирала и спирала на фибриларен протеин (3,6-ngh аминокиселинни остатъци), измерени успоредно на оста си. Неговата дължина е равна на 0,5 пМ. Колко аминокиселинни остатъци трябва да се добави втори към всяка а-спирала кератинови влакна, коси расте ако една година 15,24 cm [c.119]
В obinyh условия, тази група от протеини не се разтварят в разтворители, използвани за разтваряне на фибриларни протеини. Отличителна черта на първичната структура на протеини. във връзка с кератин група. Това е относително голям размер на сяра-съдържащи единици (Met, Ys, YS - Сай). [C.377]
Формата на всички протеинови молекули са разделени в две големи групи влакнести (или фибриларни) и сферични. Първият е водонеразтворим дълго нишката като молекула. полипептидни вериги, които имат кълбовидни форма. и разширена по една ос. Повечето от фибриларни протеини имат структурни или защитни функции. [C.425]
Фибриларни протеини се характеризират с редовен режим на полярни групи по дълго твърда полимерна верига. За един от най-характерните фибриларен колаген belkov- - в литературата има данни за скоростта на ултразвук в разтвор [202] Според тези в [161] Изчислената частичен адиабатно свиваемостта. чиято стойност е необичайно ниска. Скалата szhimaemos та (вж. Фиг. 3.12) показва резултата от изчисление на добавката е напълно разгънато колаген верига. Тази стойност може да се счита [c.60]
Промени и положението на сурови източници на суровините за производство на полимерни материали. През последните 40-50 години, развитието на производството и преработката на влакна, образуващи полимерни материали на основата на използването на естествени продукти дълбока обработка на въглеводородни суровини. Въпреки това, предвид бързото прогресивна изчерпването на световните петролни и газови резерви нарастват внимание към проблемите на техническата повторно използване на природни полимери - различен polycarbo- и влакнести протеини, които допринасят за успеха на генното инженерство и други области на биотехнологиите. [В.8]
Комплексът физико-химичните свойства на природни полимери влакна, образуващи се дължи на първични, вторични и високи нива на структурна организация. Всяка от полимерите от интерес като влакно образуващ (целулоза, хитин. Фибриларни протеини) има определена biofunctional цел. Фокус биосинтетични процеси, че първичната структура на макромолекулите на тези полимери е оформен като обикновен, въпреки възможността в него "дефектни" връзки случайно активиране. Правилността на структурата на полимерната верига определя възможността за самостоятелно поръчка (кристализация). Параметър гъвкавост на макромолекули от естествени влакна, образуващи полимери / £ 0.63 малко повече, което им позволява да изпълнява poluzhestkotsepnym полимери. [C.288]
Въпрос. Естествена коприна се произвежда основно от физически и химически обработки на пашкули от копринени буби ВотЪух MON на. Пашкули формирано това ларви на насекоми, са естествени композитен обвивка е изработена от трайни фиброин влакна (пръти), свързани с линия друг протеин - (. Виж таблица 6.8) серицин. За защита срещу патогенни бактерии, предоставяща газ и обмен на вода с околните среда повърхностни нишки, от които е изградена пашкула. покрити с тънък полупропусклива протеин-липид обвивка. Пашкули резба на 97-98% се състои от силно ориентирани фибриларни протеини [c.342]
Голям chyslo взаимно комбинация единици а-аминокиселина в полипептидна верига. obuslovlivayushih първична структура на протеина. sushestvovaniya предопределя възможността за много голямо разнообразие от протеини и специфичността на техните функции. Въпреки това, първичната структура на протеина. притежава специфични функционални свойства (например, протеини) фибриларни време биосинтеза достатъчно точно възпроизведен, което води до възможността за жизнената дейност на организми. Това вече е отбелязано, че конформационни преходи в полипептидната верига могат да се извършват главно в резултат на въртене около група Gly СН2, ifayuschey роля панта. [C.344]
Взаимното подредбата на полипептидните вериги (кристализация) настъпва не само най-малко намаляване на съдържанието на вода в системата (когато суши протеин субстрат), но също така чрез нагряване в инертна атмосфера. Максималната скорост на процеса на кристализация се постига за двете протеинови компоненти от естествена коприна - фиброин и серицин - в областта 180-200 ° С Аморфен серицин е лесно разтворим във вода при 20 ° С при рН 7,0 (0,1), а неговата кристална форма е практически неразтворим. Температурата на встъкляване Тс фиброин и серицин са подобни и в областта 173-175 ° С съответно и 169-172 ° С. Както влакнест протеин, представляваща 97-98% от теглото на копринената нишка, haraeterizuyutsya приблизително еднакъв афинитет за вода на хидратиране топлина фиброин и серицин са съответно 50,9 и 52,1 кДж / мол. [C.376]
Структура-sggarali и е най-важните и широко разпространени организация събитие молекули глобуларни протеини (например, ензими). Структурата на р-слой сгънати протеини, открити в фибриларен тип копринен фиброин и кератин-р (кожата, косата. Гвоздеи, клаксон. Копита, и т.н.). [C.271]
А копринен фиброин и кератин р-форма член на групата на влакнести протеини, които имат почти изцяло razvernugte полипептидни вериги, разположени в сгънато структура. [C.271]
Фибриларни или влакнести протеини (от Латинска с пра gSha - влакна) се състоят от макромолекули, под формата на тънки удължени нишки, обикновено свързани помежду си. Тази група включва протеини, които са съставки на кожата и сухожилията (колаген. Желатин), косата и рог (кератин), мускулна (миозин) и други. В тялото, те работят по същество механична функция, въпреки че някои фибриларни протеини притежават биологична активност , Така наречен горе miozip е ензим разцепва adenazintrifosfornuyu киселина (АТР), което има голямо количество енергия. освободен от разцепване нея. [C.338]
Фибриларни протеини при стайна температура обикновено са неразтворими във вода, но могат да подуване в него. което показва, че техните gidrofp nznyh свойства. [C.338]
Фибриларни протеини, съставени от полипептидна верига от взаимосвързани главно vohyurodnoy комплекс връзка за образуване на спирални структури, наречени протеин вторична структура (фиг. 39). [C.360]
Свързани статии