Биологични функции на протеини
1.Kataliticheskaya (ензимна) функция
Многобройни биохимични реакции в живите организми протичат при меки условия при температури близо до 40 ° С и рН стойности, близки до неутрално. При тези условия, скоростта на потока на по-голямата част от реакциите са незначителни, така специфични биологични катализатори за своите разумни упражнения, необходими - ензими. Дори една проста реакция като обезводняване на въглища, за вас:
катализирана от ензим карбоанхидразата. Като цяло, всички реакции, с изключение на реакцията вода фотолиза 2Н2 O4H + + 4е - + О2. в живите организми са катализирани от ензими. Обикновено, ензими - е или протеини или протеинови комплекси с всеки кофактор - метален йон или специален органична молекула. Ензимите имат висок, понякога уникална селективност на действие. Например, ензими катализират прикрепването на аминокиселини до съответния m-RNA в биосинтеза на протеин, катализира добавянето на само L-аминокиселини и не катализира прибавянето на D-аминокиселини.
2. Функцията транспорт на протеини
Вътре в клетките трябва да получат множество вещества, които осигуряват неговата строителни материали и енергия. В същото време, всички биологични мембрани са изградени на същия принцип - двоен слой от липиди, които са потопени в различни протеини, макромолекули и хидрофилни региони са концентрирани върху повърхността на мембраната, и хидрофобните "опашките" - на дебелината на мембраната. Такава структура е непропусклив за такива основни компоненти като захари, аминокиселини, йони на алкални метали. влизането им в клетката с помощта на специфични транспортни протеини вградени в клетъчната мембрана. Например, бактериите има специален протеин осигурява транспорта през външната мембрана на лактоза - лактоза. Лактозата от международната номенклатура, определена -galatkozid, така транспортен протеин, наречен -galaktozidpermeazoy.
Важен пример за транспорт на вещества през биологични мембрани срещу градиента на концентрация е Na-K-ти помпа. По време на работата си за прехвърляне на три положителни йони Na + от клетката за всеки две положителни йони К + в клетката. Това произведение е придружено от натрупването на електрически потенциал разлика в клетъчната мембрана. Където ATP е разцепен дава енергия. В молекулярната основа на натрий-калий помпата е открит наскоро, той се оказа на ензима, който разгражда ATP - натрий kaliyzavisimaya ATPase. Помпата работи на принципа на отваряне и затваряне на каналите. Свързващи молекули "канал" на протеин с натриеви йони води до нарушаване на водородни връзки, като по този начин променя конформация. Нормално-спирала, където всяка намотка пада на остатъци 3.6 аминокиселинни става по "свободно" спирала (4.4 аминокиселинни остатъци). Резултатът е вътрешна кухина, достатъчно за преминаването на натриеви йони, но твърде тесен за калиев йон. След преминаване Na + влиза спиралата плътно навити спирала 310 (един кръг от 3 аминокиселинни остатъци, и водород връзката - на всеки 10-ти атом). Където натриевия канал е затворен, и прилежащата стена калиев канал се разширява, калиеви йони преминават през тях в клетката. Натриев-калиев помпа работи на принципа на перисталтична помпа (напомня насърчаване на храна болус през червата), чийто принцип на действие се основава на компресия променлив и разширяване на гъвкави тръби.
В многоклетъчни организми, има система за транспорт на вещества от един орган към друг. Първият е вече споменатите в т. 6 (стр. 26) хемоглобин. серумен албумин - В допълнение, транспорт протеин пребивава в плазмата. Този протеин има уникална способност за образуване на стабилни комплекси с мастни киселини, получени чрез разграждане на мазнини, с някои хидрофобни аминокиселини (например, триптофан) със стероидни хормони, както и с много лекарства като аспирин, сулфонамиди, някои пеницилини. Като друг пример на общ носител протеин може да доведе трансферин (желязо транспорт осигурява йони) и церуплазмин (носител медни йони).
3. Функцията рецептор
От голямо значение, особено за работата на многоклетъчни организми, са рецепторни протеини, монтирани в плазмената мембрана на клетките и служат за четене и трансформиране на различни сигнали в клетката, както на околната среда, както и на други клетки. Най-изучени може да доведе ацетилхолинови рецептори, разположени върху клетъчната мембрана в някои interneuron контакти, включително кората на главния мозък и на невромускулните връзки. Тези протеини, специфично взаимодействат с ацетилхолин СН3 С (О) - ОСН2 СН2 N + (CH 3) 3, и отговаря чрез изпращане на сигнал в клетката. След получаване и преобразуване на сигнала невротрансмитер трябва да се отстрани за мобилни готови да възприемат следващия сигнал. За тази цел специален ензим - ацетилхолинестераза, който катализира хидролизата на ацетилхолин ацетат и холин.
Много хормони не проникват в клетките мишени и се свързват към специфични рецептори на повърхността на тези клетки. Такова свързване е сигнал, който задейства физиологичните процеси в клетката. Пример за това е действието на инсулина хормон в системата на аденилат циклаза. Инсулин рецептор е гликопротеин проникваща плазмалемата. При свързване на хормона на рецептор част на този комплекс протеин е активиране на катализатор вътрешната част представлява ензим аденилат циклаза. Този ензим синтезира от АТР към цикличен аденозин монофосфорна-TU (сАМР), който от своя страна катализира ключова стъпка на окисление на полизахариди - превръщането на гликоген до глюкоза производно мономерен глюкоза 1-фосфат, който по-нататък се подлага на окислително разграждане, придружен от голямо количество ADP фосфорилиране.
4. Защитна функция
Имунната система има способността да отговорят на възникване на чужди частици поколение огромен брой лимфоцити, способни на тези специфични частици са повредени, които могат да бъдат чужди клетки като патогенни бактерии, ракови клетки, supermolecular частици като вируси, макромолекули, включително чужди протеини. Една от групите лимфоцити - В лимфоцити, произвежда специални протеини, секретирани в кръвоносната система, които разпознават чужди частици, като по този начин образува силно специфичен набор от този етап унищожаване. Тези протеини, наречени имуноглобулини. Външни вещества, които предизвикват имунен отговор се наричат антигени и съответстващи на тях имуноглобулини - антитела. Ако антиген действа като голяма молекула, например, молекула, протеин, антитялото не разпознават цялата молекула, и специфичната област, наречена антигенната детерминанта. Фактът, че имуноглобулини взаимодействат с относително малка част от полимер антиген, което позволява да се произвеждат антитела, които специфично разпознават някои малки молекули не се срещат в природата. Един класически пример - динитрофенил остатък. Когато се прилагат на експериментални животни динитрофенол конюгат с всеки протеин започва да произвежда антитела, специфично разпознаващи различни производни динитрофенол. Но с въвеждането на чист динитрофенолно, имунната отговорът е не. Такива вещества, които могат да служат като антигенни детерминанти, но не са в състояние да предизвика имунен отговор, наречени хаптени.
Антителата са изградени от четири полипептидни вериги, свързани заедно с дисулфидни мостове. Опростената конструкция на имуноглобулин G клас диаграма е показана на фигурата.
Две полипептидни вериги имат размер от около 200 аминокиселинни остатъци и се наричат лека верига (L-верига). Две други два пъти по размер и са наречени тежки вериги (H-вериги). В N-края на двете вериги има вариабилен регион на размера на малко повече от 100 аминокиселинни остатъци на, която е различна от имуноглобулини, настроен за различни антигени - той определя специфичността на лимфоцитната популация.
Според настоящите изглед, всеки вид на имуноглобулин, произведен от В-лимфоцити група произлезли от общ предшественик. Тази група се нарича лимфоцитите клон. Първите успехи в изследването на структурата на имуноглобулини са свързани с изучаването на имуноглобулини, получени от пациенти миелома (патология, свързана с свръхпроизводството на някои видове имуноглобулини). Пациентите от един обрасъл злокачествен клонинг на В-лимфоцити, генерирани огромен брой отделни имуноглобулин, който е относително лесно да се отдели от останалата част. Освен това производството на миеломна клетъчна синтез като способността на носители за неограничен възпроизвеждане с нормални В-лимфоцити като нативен специфична програма антитяло дадено от спецификата на експериментатора. Получените клетки, хибридоми, запазват способността да произвежда неограничен възпроизвеждане и по този начин само специфично антитяло. Тъй хибридомите са получени от един слети клетки, те представляват един клон; антитела, получени от тях, така наречените моноклонални антитела (MAbs).
функция 5.Strukturnaya
Заедно с протеините представящите тънки високо ценени функции, има протеини, имащи предимно структурна значение. Те осигуряват механична якост и други механични характеристики на различните тъкани на живи организми. Това главно колаген - основен протеинов компонент на извънклетъчната матрица на съединителната тъкан. При бозайниците, колаген прави 25% от общото тегло на протеини. Колагенът се синтезира в фибробласти - основните клетки на съединителна тъкан. Първоначално той е оформен под формата на проколаген - прекурсор, който се простира в фибробласти някои химически обработки, състоящи се в окисляване пролинови остатъци на хидроксипролин и някои лизинови остатъци на -gidroksilizina. Колагенът е оформен в три усукани в спирала полипептидни вериги, които вече се комбинират в фибробластен колаген диаметър фибрил на няколкостотин нанометра, а последният - в видимото микроскопски колаген резба.
Еластичните тъкани - кожата, стените на кръвоносните съдове, белите дробове - в допълнение към колаген извънклетъчен матричен протеин съдържа еластин, способни доста широк диапазон, за да се простират и се връщат в първоначалното си състояние.
Друг пример структурен протеин - фиброин коприна молец гъсеници отделени по време на образуването на какавида и който е основният компонент на копринен конец.
6.Dvigatelnye протеини
мускулна контракция е процес, който се извършва по време на превръщането на химическата енергия, съхранявана под формата на богати на енергия молекули в пирофосфат връзки на АТР в механична работа. Директно включени в процеса на редукция са два протеина - актин и миозин.
Миозин е протеин необичайно структура, състояща се от дълго нишковидни част (опашка) и две сферични глави. Общата дължина на една молекула е около 1600 пМ, което делът на главите възлизат на около 200 пМ. Миозин обикновено се разпределя като хексамер, образуван от две еднакви полипептидни вериги с молекулно тегло 200 000 всяка ( "тежка верига") и четири "Леките вериги" с молекулно тегло от около 20 000 тежки вериги спирала усукани един около друг, образувайки опашката и да в единия край на кълбовидни главата, свързана с леки вериги. На миозин глави са два важни функционални център - каталитичния център, способен при определени обстоятелства да се извърши хидролитично разцепване на АТР --pirofosfatnoy комуникация и център, осигурява способността да се свързват специфично с други мускулни протеини - актин.
Актинът е глобуларен протеин с молекулно тегло 42 000. В тази форма се нарича G-актин. Въпреки това, тя има способността да се полимеризира, за да се образува дълга структура, наречена F-актин. В такава форма, способен да взаимодейства с актин миозин глава, с важна характеристика на този процес зависи от присъствието на АТР. В достатъчно висока концентрация на АТР комплекс, образуван актин и миозин, свива. След действие миозин АТРаза на (ензим) се появява АТР хидролиза, комплексът се възстановява отново. Този процес се наблюдава лесно в разтвор, съдържащ двата протеина. В отсъствието на АТР в резултат на образуването на високо молекулен комплекс, разтворът става вискозен. При добавяне на АТР вискозитет рязко намалява разрушаването на комплекса, и след това постепенно се възстановява като хидролизата на АТР. Тези взаимодействия играят важна роля в мускулната контракция.
Голям и изключително важно от практическа гледна точка, група от природни органични съединения са антибиотици - вещества от микробен произход, разположени специални видове микроорганизми и инхибира растежа на други конкурентни микроорганизми. Откриването и използването на антибиотици, произведени в случай 40 години. революция в лечението на инфекциозни заболявания, причинени от бактерии. Трябва да се отбележи, че в повечето случаи, вируси не са действащи антибиотици и тяхното използване като антивирусни лекарства неефективни.
Първият в практиката на антибиотици пеницилин групи са въведени. Примерите включват бензил пеницилин и ампицилин:
Подобна него в структурата на цефалоспоринови антибиотици, описан от цефамицин С. Тези антибиотици са по-чести е наличието на лактамов пръстен. Техният механизъм на действие е инхибиране на един от етапите на формиране на Мюрейн - пептидогликан, клетъчните стени, образуващи бактерии.
Антибиотиците са изключително разнообразни по своята химична природа и механизъм на действие. Някои от често използваните антибиотици взаимодействат с бактериалната рибозома, инхибиране на синтеза на протеини в бактериални рибозомите, а едва взаимодействат с еукариотни рибозоми. Следователно, те са вредни за бактериалните клетки и ниска токсичност за хората и животните. Те включват добре известни стрептомицин, хлорамфеникол (хлорамфеникол)
Един от най-ефективните анти-TB лекарствата рифампицин, антибиотик блокира прокариотни РНК полимерази са ензими, които катализират биосинтезата на РНК чрез свързване на ензима, но в същото време не притежава способността да се свързва с РНК полимерази на еукариоти:
Интензивно изследва антибиотици взаимодействат с ДНК и това нарушава процесите, свързани с прилагането, засадени в него наследствена информация. Антибиотици подобен механизъм на действие обикновено силно токсични и са използвани само в химиотерапията на злокачествени тумори. Като пример, актиномицин D:
антибиотик токсин рецепторен протеин
Брой на живите организми като защита срещу потенциални врагове произвеждат силно токсични вещества - токсини. Много от тях са протеини, обаче, се намира между тях, и сложни нискомолекулни органични молекули. Като примери за такива токсични вещества могат да доведат започва бледо гъба - -amanitin.
Това съединение блокира синтеза на специфични еукариотна мРНК. За човек, смъртоносна доза няколко мг на този токсин.
Поставен Allbest.ru
Свързани статии