Антигенен структура на бактериалната клетка.
Бактериите - комплекс от антигени. Всяка изглед представлява цялата мозайка антигени.
Група специфични антигени - същите представители на различни видове, принадлежащи към същия род или семейство.
Видово-специфични - същите представители на един вид (характерни за видовете).
Специфичните за типа - едни и същи за различни версии на един и същи вид.
Бактериите са Н, О и К антигени.
Н антиген - флагеларно - свързана с свива протеин камшичета - флагелин. Термонестабилните свива при 56-80 ° С След обработка с фенол запазва свойствата
О-антиген - соматични. Този антиген свързан с клетъчната стена на бактериите. Термично стабилен, консервирани под обратен хладник в продължение на 1-2 часа.
К-антиген - капсула. Намира се по-повърхностно от О-антигена и често го маски. За да се идентифицират О-антиген, е необходимо да унищожи кипене К-антиген. К-антиген полизахарид са открити в пневмококи. В антракс бацили към антигена - полипептид. К К-антиген се отнася коремен Vi-антиген от бактерии, които имат висока вирулентност.
Защитно антиген - термолабилен протеин с много различни имуногенни свойства. Такива антиген, изолиран от смарагд антракс оток течност. Защитни антигени образуват патогени чума, бруцелоза, туларемия, коклюш.
Антигени агенти, използвани за получаване на ваксини и диагностични комплекти, които се използват за идентифициране на микроорганизми в антигенна структура.
Антигенни структура на микроби в процеса на еволюцията може да се промени. Особено висока антигенна изменчивост на структури притежават вируси.
Антитяло - протеин G-глобулин фракция на кръв, които се свързват специфично с антигени, които предизвикват образуването им. Те се наричат имуноглобулини и са посочени Ig. Според химичния състав, те са гликопротеини (протеин + въглехидрат).
Ig G молекула се състои от вериги 4: 2-N-тежки вериги и две леки L-вериги. Веригите са свързани една с друга чрез дисулфидни връзки. На H- и L вериги са променливи (непостоянен) V-участък и P-част от постоянна. Молекулата може да се разделят на 3 фрагменти (част 3): 2 Fab-фрагмент и един Fc фрагмент. Те са свързани чрез гъвкава област на Н веригата ( "панти"). В този момент, молекулата може да се изкриви (е гъвкава структура).
V-част от леки и тежки вериги формират активния център. Активното център е образуван от 2 вериги. Индивидуални вериги не могат да образуват активен център. Активното място на свързване на антиген. Той е кухина на молекула антиген, който е като "ключ" подход към детерминанта на антигена, така антитела се свързват само с техните антигени, т.е. тези антигени, които предизвикват образуването на антитела. Това свойство се нарича специфичността на антителата.
Ig G молекула има две активни места, т.е. тези двувалентни имуноглобулини (валентност определя от броя на активните сайтове). Ig G Ig М формира след контакт с първичния антиген в тялото. Те могат да преминават през плацентата.
Ig М се състои от 5 структури подобен Ig G (такива структури са посочени като мономери). Мономерите са взаимосвързани J верига. Ig М desyativalentny. Тези антитела се образуват първи по време на първоначалния контакт на антигена в организма. Повтарящ се контакт с антигена, те вече не са произведени, и незабавно образува Ig G.
Ig А са три форми:
2) димери (съставени от мономери 2);
3) тример (съставен от 3 мономери).
Мономерите са взаимосвързани J верига.
Мономерите са Ig А в кръвта в малки количества. Най-Ig А съхранява в лигавиците под формата на димери и тримери. Тези форми осигуряват локално освобождаване на лигавиците, така че тези форми се наричат секреторен. Те съдържат отделителната компонент (Южна Каролина), който ги предпазва от повреди.
Ig E участва в алергични реакции. Те имат tsitotropnostyu. т.е. в кръвта не е в свободна форма и е прикрепена към базофили и мастни клетки.
Ig D са малко изследван, тяхната роля не е напълно изяснен.
Свързани статии